Przydatność 50%

Biochemia

Autor:

1. Właściwości białek
Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Przy ogrzewaniu w roztworze, a tym bardziej w stanie stałym, ulegają, powyżej pewnej temperatury, nieodwracalnej denaturacji - zmianie struktury, która czyni białko nieaktywnym biologicznie (codziennym przykładem takiej denaturacji jest smażenie lub gotowanie jajka). Jest to spowodowane nieodwracalnym utraceniem trzeciorzędowej lub czterorzędowej budowy białka. Z tej przyczyny dla otrzymania "suchej", ale niezdenaturowanej próbki danego białka, stosuje się metodę liofilizacji, czyli odparowywania wody lub innych rozpuszczalników z zamrożonej próbki pod zmniejszonym ciśnieniem. Denaturacja białek może również zachodzić pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, niskocząsteczkowych alkoholi, aldehydów oraz napromienieniowania. Denaturacja jest na ogół nieodwracalna - wyjątek stanowią proste białka, które mogą ulegać także procesowi odwrotnemu, tzw. renaturacji - po usunięciu czynnika, który tę denaturację wywołał.
Białka są na ogół rozpuszczalne w wodzie. Do białek nierozpuszczalnych w wodzie należą tzw. białka fibrylarne, występujące w skórze, ścięgnach, włosach (kolagen, keratyna) lub mięśniach (miozyna). Niektóre z białek mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Na rozpuszczalność białek ma wpływ stężenie soli nieorganicznych w roztworze, przy czym małe stężenie soli wpływa dodatnio na rozpuszczalność białek. Jednak przy większym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek z roztworu. Proces ten nie narusza struktury białka, więc jest odwracalny. Nosi też nazwę "wysalanie białek".
Białka posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją. Nawet po otrzymaniu próbki "suchego" białka zawiera ona związane cząsteczki wody.
Białka, ze względu na obecność grupy NH2 oraz COOH mają dwojaki charakter - w zależności od pH roztworu będą zachowywały się jak kwasy (w roztworze zasadowym) lub jak zasady (w roztworze kwaśnym). Dzięki temu białka mogą pełnić rolę bufora stabilizującego pH, np. krwi. Różnica pH nie może być jednak znaczna, gdyż białko może ulec denaturacji.
Białka odgrywają zasadniczą rolę we wszystkich procesach biologicznych. Biorą udział w katalizowaniu wielu przemian w układach biologicznych (enzymy są białkami), uczestniczą w transporcie wielu małych cząsteczek i jonów (np. 1 cząsteczka hemoglobiny przenosząca 4 cząsteczki tlenu), służą jako ochrona immunologiczna(przeciwciała) oraz biorą udział w przekazywaniu impulsów nerwowych (białka receptorowe). Istotna rolą białka jest też jego funkcja mechaniczno strukturalna. Wszystkie białka zbudowane są z aminokwasów. Niektóre białka zawierają nietypowe, rzadko spotykane aminokwasy, które uzupełniają ich podstawowy zestaw. Wiele aminokwasów ( zazwyczaj ponad 100) połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi tworzy łańcuch polipeptydowy, w którym można wyróżnić dwa odmienne końce. Na jednym końcu łańcucha znajduje się niezablokowana grupa aminowa (tzw. N-koniec), na drugim niezablokowane grupa karboksylowa (C-koniec).

2. Białak proste – właściwości i funkcje
• protaminy - posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
• histony - podobnie jak protaminy posiadają silny charakter zasadowy i są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Są składnikami jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.
• albuminy - są to białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
• globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w znaczniejszych ilościach, w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
• prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
• gluteliny - podobnie jak prolaminy - są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
• skleroproteiny -białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, odznaczają się dużą zawartością proliny i hydroksyproliny, nie rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy kreatyna.

3. Białka złożone – właściwości i podział
• chromoproteiny - złożone z białek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteidy.
• fosfoproteiny - zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.
• nukleoproteiny - składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteidy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.
• lipidoproteiny - połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.
• glikoproteiny - ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.
• metaloproteiny - zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.
Białka mają następujące funkcje:
• kataliza enzymatyczna - od uwadniania dwutlenku węgla do replikacji chromosomów,
• transport i magazynowanie - hemoglobina, transferyna, ferrytyna,
• kontrola przenikalności błon - regulacja stężenia metabolitów w komórce,
• ruch uporządkowany - np. skurcz mięśnia, aktyna i miozyna,
• wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych,
• bufory,
• kontrola wzrostu i różnicowania,
• immunologiczna,
• budulcowa, strukturalna.
• przyleganie komórek (np. kadheryny)
• regulatorowa - reguluje przebieg procesów biochemicznych

4. Struktura białek
Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach:
• Struktura pierwszorzędowa białka, zwana również strukturą pierwotną - jest określona przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu białkowym
• Struktura drugorzędowa białka - są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C=O, a wodorem grupy -NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. Do struktur drugorzędowych zalicza się:
o helisę - gł. helisę alfa (ang. α helix)
o beta nici tworzące "pofałdowane kartki" (ang. β sheet)
o beta zakręt (ang. turn)
• Struktura trzeciorzędowa białka - Wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych -S-S-, powstających pomiędzy dwiema resztami cysteiny, dwoma resztami metioniny lub też jeden metioniny drugi zaś cysteiny w łańcuchu.
• Struktura czwartorzędowa białka - przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz zawierającego w swojej budowie jakąś część nie będąca częścią białka (np.: cukier lub barwnik) - np: hemoglobina może przybierać czwartorzędową budowę białka, gdyż poza kilkoma łańcuchami polipeptydowymi posiada jeszcze barwnik - hem.
Według najnowszej klasyfikacji białka mają tylko trzy rzędy budowy, trzeciorzędowa odpowiada trzeciorzędowej i czwartorzędowej razem według starej klasyfikacji. Powodem zmiany były trudności w klasyfikacji struktur niektórych białek oraz brak czwartorzędowowej innych. Dopuszcza się stosowanie obu klasyfikacji w okresie przejściowym.

5. Białka tkanki mięśniowej
• albuminy, wytwarzane w wątrobie to białka o krótkim, gdyż zaledwie parodniowym okresie półtrwania i najdrobniejszych cząsteczkach. Albuminy stanowią we krwi połowę (ok. 55%) wszystkich białek osocza. Uczestniczą głównie w utrzymaniu ciśnienia onkotycznego we krwi, to jest w zatrzymywaniu większej ilości wody we krwi. Naruszenie poziomu albumin w osoczu zakłóca wszystkie procesy związane z filtracją i przenikaniem wody przez ściany naczyń krwionośnych, zakłóca więc powstawanie moczu, płynu zewnątrzkomórkowego i chłonki. Ponadto albuminy osocza uczestniczą w przenoszeniu kwasów tłuszczowych i barwników żółciowych oraz wiążą i transportują pewną ilość dwutlenku węgla.
• globuliny - frakcja białek osocza krwi.
Globuliny - odpowiedzialne są za mechanizmy odpornościowe oraz wiążą tłuszcze i glukozę.
Dzielimy je na:
• α-globuliny (alfa) i β-globuliny (beta) - transport kwasów tłuszczowych i hormonów sterydowych, produkowane w wątrobie
• γ-globuliny (gamma) czyli immunoglobuliny
Globuliny γ (gamma) dzielą się na cztery frakcje:
• IgG - najważniejsze w walce z infekcją; warunkują odporność
• IgA - obecne we wszystkich wydzielinach; chronią śluzówki
• IgM - jako pierwsze pojawiają się w czasie choroby
• IgE - ich ilość rośnie w odpowiedzi na alergen, a także w zakażeniach pasożytniczych
• miozyna - białko wchodzące w skład kurczliwych włókien grubych w komórkach, zwłaszcza w mięśniach. Bierze udział w konstrukcji sarkomeru składającego się z włókien cienkich (zawierających aktynę), grubych i elastyny. Miozyna była jednym z pierwszych białek o poznanej sekwencji aminokwasów, sekwencji mRNA, oraz oznaczonej konformacji przestrzennej łańcucha polipeptydowego. Podobne białkowe włókna biorą też udział w procesie kariokinezy, separując chromosomy przyczepione do telomerów w kierunku centromerów.
• elastyny - Jest to nierozpuszczalne białko stanowiące główny składnik włókien sprężystych, w macierzy zewnątrzkomórkowej. Elastyna jest niezwykle odporna na działanie rozcieńczonych zasad lub kwasów, wytrzymuje gotowanie. Ulega rozkładowi tylko przez elastazę wytwarzaną w trzustce. Białko to ma masę cząsteczkową około 70 000 u. Podobnie jak kolagen jest wzbogacona w glicynę (30-33%) oraz prolinę (10-13%), ale posiada mniej hydroksyproliny i nie zawiera hydroksylizyny ani cysteiny. Cztery aminokwasy glicyna, walina, prolina i alanina stanowią 80% wszystkich reszt. Wysoki odsetek reszt niepolarnych nadaje jej charakter wysoce hydrofobowy. Jest ona syntetyzowana przez komórki nabłonka naczyń, komórki mięśni gładkich. Wysoką zawartością elastyny odznaczają się więzadła i ściany naczyń krwionośnych i tkanka płuc, a mniejszą ilość tkanka skórna i ścięgna. Charakterystyczną cecha elastyny jest podatność na rozciąganie, tak, że może osiągnąć kilkakrotnie większą długość, a po usunięciu siły rozciągającej wraca do pierwotnego kształtu.
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Tkanka mięśniowa zawiera średnio 20% białek. Białko w niej zawarte na wysoką wartość odżywczą ( w jego skład wchodzi dużo AA egzogennych wyjątkiem tryptofanu). Białko tkanki mięśniowej dzieli się na trzy grupy:
• białka sarkoplazmy ( miogeny A i B, globulina X, mioglobina)
• białka miofibryli (głównie miozyna i aktyna)
• białka stromy
Podstawowymi białkami kurczliwymi mięśni są miozyna i aktywa ( stanowią do 50 % białek mięsa).
- miozyna – na właściwości enzymu ATP- aza, zdolnego do katalizowania reakcji hydrolizy bogatej w energię substancji adenozynotrójfosforanu.
Energia uzyskiwana z tej hydrolizy jest zamieniana częściowo w ciepło, a głównie w energię mechaniczną, umożliwiającą pracę mięśnia.
- aktyna- najważniejszą jej własnością jest zdolność do tworzenia kompleksu białkowego miozyną- tzw. aktymiozyny. Kompleks ten ma własności różne od własności swych składników. Jest on podstawowym elementem włókien mięśniowych, wykazujących własności kurczliwe.
- mioglobina- rola jej polega na tworzeniu pewnej rezerwy tlenowej, koniecznej w przypadku zahamowania dopływu tlenu do tkanki, ma zdolność wiązania tlenu.

6. Białka tkanki okrywającej, podporowej i łącznej
• skleroproteiny - białka proste zwierząt o strukturze włókienkowej; trudno rozpuszczalne; mało wrażliwe na działanie enzymów proteolitycznych przewodu pokarmowego; są gł. składnikami szkieletu, paznokci, rogów, pancerzy oraz tkanki łącznej; m.in. kolagen, keratyna, fibrynogen, gorgonina, fibroina.
• albuminy, wytwarzane w wątrobie to białka o krótkim, gdyż zaledwie parodniowym okresie półtrwania i najdrobniejszych cząsteczkach. Albuminy stanowią we krwi połowę (ok. 55%) wszystkich białek osocza. Uczestniczą głównie w utrzymaniu ciśnienia onkotycznego we krwi, to jest w zatrzymywaniu większej ilości wody we krwi. Naruszenie poziomu albumin w osoczu zakłóca wszystkie procesy związane z filtracją i przenikaniem wody przez ściany naczyń krwionośnych, zakłóca więc powstawanie moczu, płynu zewnątrzkomórkowego i chłonki. Ponadto albuminy osocza uczestniczą w przenoszeniu kwasów tłuszczowych i barwników żółciowych oraz wiążą i transportują pewną ilość dwutlenku węgla.
• kolageny - są szeroko rozpowszechnione w świecie zwierząt i stanowią 25-30 białek zawartych w organizmie zwierzęcym. Są one składnikami skóry, chrząstki, ścian naczyń krwionośnych i tkanki łącznej. Charakteryzują się dużą zawartością proliny 12% i hydroksyproliny 9% i glicyny 33%. Cysteina i metionina występuje w kolagenach warzyw. Kolageny zawierają też hydroksylizynę i w zależności od pochodzenia białka zawierają też niewielkie ilości cukrów. Podstawową struktura kolagenu jest troptokolagen o masie cząsteczkowej 300 000 u. Występuje on w postaci pałeczek o długości 3000 nm i średnicy 1,5 nm. Troptokolagen powstaje z trzech podobnych łańcuchów polipeptydowych, z których dwa są identyczne. Kolagen chrząstki zawiera trzy identyczne łańcuchy. Do utworzenia odpowiedniej struktury odpowiednio są potrzebne sekwencje (-gly-X-Pro-)n i (-gly-X-Hpro-)n, który powoduje, że pojedyncze łańcuchy skręcają się razem, tworząc prawoskrętną helisę. Strukturę tą stabilizują mostki wodorowe pomiędzy wiązaniami peptydowymi poszczególnych łancuchów. Struktura ta ulega degradacji przez ogrzewanie w środowisku wodnym. Cząsteczki o strukturze podwójnej helisy tworzą włókienka o średnicy do 500 nm, w których poszczególne cząsteczki są ułożone równolegle jedna do drugiej i przesunięte względem siebie o jedna czwartą swej długości, tworząc charakterystyczną dla włókien kolagenu poprzeczne znaczki. Pod wpływem działania kwasu fosforomolibdenowego, soli uranylowych, lub chromianów następuje usieciowanie polarnych obszarów jednostek kolagenu poprzez utworzenie poprzecznych wiązań wielokrotnych z udziałem kwasowych i zasadowych reszt aminokwasowych. Poprzez biosyntezę kolagenu w fibroblastach najpierw tworzą się rozpuszczalne w wodzie protokolageny. Protokolagen nie zawiera hydroksyproliny i hydroksylizyny. Aminokwasy te powstają w wyniku działania hydroksylazy protokolagenowej. Sacharydy są podstawiane w miejsce grupy OH hydroksylizyny. Końcowy proces tworzenia się nierozpuszczalnych włókien kolagenu zachodzi, gdy prekursor opuści komórkę macierzystą.
• Glikoproteidy - są to kompleksy węglowodanowo-białkowe, w których krótkie, oligosacharydy są przyłączone wiązaniami glikozydowymi do łańcuchów bocznych niektórych aminokwasów. Istnieje kilka sposobów łączenia się, oligosacharydów: np. wiązanie O-glikozydowe (Ser, Thr), N-glikozydowe (N-końcowych grup amiowych, Lys, Asn), oraz połączenie estrowe z udziałem tlenu glikozydowego (Glu, Asp). Składowe węglowodanowe zawierają heksozy, N-acetylohekzoaminy lub kwas sialowy (kwas N-acetyloneuraminowy). Sacharydowe łańcuchy glikozydów nie przekraczają 10 reszt.
Glikoproteidy mogą zawierać tylko jeden łańcuch węglowodanowy (owoalbumina) lub 800 łańcuchów. Glikoproteidy są szeroko rozpowszechnione w świecie roślin i zwierząt. Są składnikami błon enzymów, przeciwciał, substancji grupowych krwi, śluzów, czynników komplementarnych, hormonów i białek plazmy. Występuje we wszystkich frakcjach plazmy z wyjątkiem frakcji albumin. Ich masa cząsteczkowa waha się pomiędzy 4000 a 106 u.
Kwaśny orosomukoid jest jednym z najlepiej poznanych glikoproteidów. Jego masa cząsteczkowa wynosi 41 000 u. Składa się on z jednego łańcucha zawierającego 181 aminokwasów. Charakteryzuje się on największą ilością węglowodanów z białek występujących w plazmie. Zawiera on pięć łańcuchów sacharydowych, przyłączonych do reszt asparaginowych.
Glikoproteidy spełniają szereg ważnych funkcji. Na powierzchni komórek biorą aktywny udział w transporcie przez błony oraz działają jako białka przenoszące jony pewnych metali (Fe3+, Cu2+). Duża lepkość roztworów glikoproteidowych nadaje im właściwości smaru. Stanowią substancje śluzowe w wydzielinach gruczołów w płynach stawowych oraz w tkance łącznej.
--------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
W największych ilościach występują białka keratyny, kolagenu i elastyny. Charakteryzują się one dużą odpornością na działanie czynników chemicznych, małą rozpuszczalnością i reaktywnością.
- keratyna- (rogi, paznokcie, kopyta, wełna, pióro) w związku z dużą zawartością cysteiny w składzie, występują liczne wiązania disiarczkowe. Poszczególne spirale tego białka są dodatkowo wzajemnie skręcone na kształt liny okrętowej. Charakteryzują się znaczną wytrzymałością mechaniczną.
- kolagen- (ścięgna) główne składniki to AA; glicyna, pralina, hydroksyprolina i kwas glutaminowy. Cząsteczka kolagenu składa się z trzech łańcuchów polipeptydowych splecionych spiralnie. Struktura utrwalona jest licznymi wiązaniami wodorowymi. Jest nierozpuszczalny w wodzie.
- elastyna- (ścięgna, wiązadła i ściany większych naczyń krwionośnych)

7. Białka krwi
• albuminy, wytwarzane w wątrobie to białka o krótkim, gdyż zaledwie parodniowym okresie półtrwania i najdrobniejszych cząsteczkach. Albuminy stanowią we krwi połowę (ok. 55%) wszystkich białek osocza. Uczestniczą głównie w utrzymaniu ciśnienia onkotycznego we krwi, to jest w zatrzymywaniu większej ilości wody we krwi. Naruszenie poziomu albumin w osoczu zakłóca wszystkie procesy związane z filtracją i przenikaniem wody przez ściany naczyń krwionośnych, zakłóca więc powstawanie moczu, płynu zewnątrzkomórkowego i chłonki. Ponadto albuminy osocza uczestniczą w przenoszeniu kwasów tłuszczowych i barwników żółciowych oraz wiążą i transportują pewną ilość dwutlenku węgla.
• globuliny - frakcja białek osocza krwi.
Globuliny - odpowiedzialne są za mechanizmy odpornościowe oraz wiążą tłuszcze i glukozę.
Dzielimy je na:
• α-globuliny (alfa) i β-globuliny (beta) - transport kwasów tłuszczowych i hormonów sterydowych, produkowane w wątrobie
• γ-globuliny (gamma) czyli immunoglobuliny
Globuliny γ (gamma) dzielą się na cztery frakcje:
• IgG - najważniejsze w walce z infekcją; warunkują odporność
• IgA - obecne we wszystkich wydzielinach; chronią śluzówki
• IgM - jako pierwsze pojawiają się w czasie choroby
• IgE - ich ilość rośnie w odpowiedzi na alergen, a także w zakażeniach pasożytniczych
• Fibrynogen, I czynnik krzepnięcia, białko włóknikowe - globulina, białko osocza krwi.
Z punktu widzenia chemicznego fibrynogen jest dimerem, obie podjednostki składają się z łańcuchów polipeptydowych αA - 610 aminokwasów, βB - 73 tys. - i γ z 411 aminokwasami. Monomery połączone są wiązaniami dwusiarczkowymi. Cała cząsteczka ma masę 430 tys Da. Wytwarzany jest w wątrobie. Pod wpływem trombiny przechodzi w nierozpuszczalną fibrynę (włóknik).
Stężenie we krwi wynosi 2-4 g/dm3. Niedobór prowadzi do powstania plamic (skaz krwotocznych).
Można je podzielić na 3 grupy:
1) hemoglobina
2) inne białka czerwonych krwinek
3) białka plazmy
• hemoglobina - składa się z 574 AA:, jeśli 2 AA z tych 574 są inne, powoduje to anemię sierpowatą??. Jest hemoproteidem, dobrze rozpuszczalnym w wodzie. Część białkowa- globina- połączona jest z 4 cząsteczkami hemu bardzo silnym wiązaniem. Hem zbudowany jest z 4 pierścieni pirogowych, połączonych ze sobą mostkami metanowymi oraz za pośrednictwem wiązań z centralnie usytuowanym atomem węgla.
Rola hemoglobiny polega na transporcie tlenu do wszystkich tkanek organizmu. Tlen dołącza się do jonu żelazawego hemu nie utleniając go. Połączenie to jest odwracalne, a kierunek reakcji zależy od aktualnego stężenia tlenu w danej komórce.
• białka osocza krwi- osocze jest to substancja płynna, otrzymana z krwi po odwirowaniu czerwonych krwinek. Zawiera ono 7-8% białek, głównie albuminę, a także α-1, α- 2, β- i γ- globuliny oraz fibrynogen
- albumina pełni rolę przy regulacji ciśnienia osmotycznego krwi oraz odwracalnym wiązaniu i transportowaniu szeregu substancji do tkanek, oraz stanowi rezerwę białkową organizmu.
- fibrynogen i fibryna – uczestniczą w mechanizmie krzepnięcia krwi

8. Białka mleka.
• Kazeina (sernik) - o najważniejsze białko mleka. Zawartość w mleku krowim wynosi 2,4-2,6 %. Skład elementarny kazeiny: węgiel C (53%), wodór H (7%), tlen O (22%), azot N (15,65%), siarka S (0,76%), fosfor P (0,85%).Kazeina występuje w mleku w postaci miceli tworzących roztwór koloidalny. Micele mają kształt sferyczny, ich średnica to 50-250 nm. Masa micelarna to 100-150 mln d. Micele są wyraźnie widoczne pod mikroskopem. Struktura miceli jest porowata, a jej cząstki wypełniają mniej niż połowę objętości. Sprzyja to wiązaniu wody, jonów, laktozy i enzymów. W 1 ml mleka jest 7•1013 miceli, stanowią one łącznie od 5 do 6 % objętości mleka. Micele utworzone są z podjednostek frakcji kazeinowych. W mleku krowim 40% kazeiny stanowi frakcja α, 30 % frakcja β, a dalsze 15% frakcja κ. W skład każdej miceli wchodzi od 300 do 500 podjednostek. Są połączone jonami wapniowymi, fosforanowymi i cytrynianowymi. Białko mleka ssaków kopytnych, które zostaje wyodrębnione w procesie trawienia poprzez działanie enzymów lub kwasów, zawiera aminokwasy oraz fosfor. Kazeina należy do fosfoproteidów i glikoprotein, co oznacza, że w łańcuchu białka wbudowywane są reszty cukrowe i fosforanowe. Kazeina w układzie pokarmowym młodych ssaków ulega koagulacji ("ścięciu"). Podczas trawienia kazeiny w jelitach młodych zwierząt powstaja fosfopeptydy, które wykazują dużą odporność na dalszą proteolizę, a także zdolność do tworzenia kompleksów z jonem wapnia Ca2+ ułatwiając jego absorbcję.Trawiona jest przez enzym proteolityczny podpuszczkę. Kazeina ulega przemianie do parakazeinianu wapnia, dzięki czemu tworzą się dwie frakcje: serwatka (płynna) i parakazeinian wapnia (stała). Ułatwia to wchłanianie białka z przewodu pokarmowego, ponieważ pokarm pozostaje w nim dłużej. Podpuszczka występuje tylko u osobników młodych, dlatego niektóre źródła mówią, że spożywanie mleka przez osobniki dorosłe nie dostarcza zbyt wielkiej ilości białka i wapnia, gdyż mleko "przelatuje" przez przewód pokarmowy.
• Β-laktoglobulina jest jednym z głównych białek serwatkowych mleka krowiego (ok. 3g/l). Występuje także w mleku wielu innych ssaków z wyjątkiem człowieka. W przeciwieństwie do α-laktoalbuminy fizjologiczna funkcja tego białka nie została wyjaśniona. Przypuszcza się, że może ono odgrywać istotną rolę w transporcie niektórych substancji hydrofobowych, z którymi wykazuje zdolność łączenia. Stwierdzono występowanie szeregu wariantów β-laktoglobuliny, z których w mleku krowim najczęściej spotyka się typ A i B. Struktura białka została dokładnie poznana. Bydlęca laktoglobulina składa się z łańcucha 162 aminokwasów i posiada masę 18.4 kDa. W warunkach fizjologicznych jest dimerem, dysocjującym do monomerów w pH poniżej 3. Β-laktoglobulina ma właściwości alergizujące. U dzieci predysponowanych jest jednym z głównych czynników alergii pokarmowej.
• Albumina - to białko osocza krwi produkowane przez wątrobę. Jest głównym białkiem występujące w osoczu, stanowi 60% wszystkich zawartych w nim białek. Można ją znaleźć również w mleku i białku jaja kurzego.Prawidłowy poziom albuminy we krwi ludzkiej wynosi od 3,5 do 5,0 g/dL.Albumina pełni kluczową rolę w utrzymaniu ciśnienia onkotycznego niezbędnego do zachowania prawidłowych proporcji między ilością wody zawartą we krwi a ilością wody w płynach tkankowych. Rolą albuminy jest także działanie buforujące pH oraz transport niektórych hormonów, leków i kwasów tłuszczowych. Albuminy należą do małych białek, mają masę od 20-60 kDa, są hydrofilowe i dzięki przewadze aminokwasów kwaśnych posiadają ładunek ujemny co zapobiega przedostawaniu się tego białka z krwi do moczu. są reprezentowane przez alfa-lakto-albuminę, β-lakto-globulinę i albuminę serum, tzw. albuminę surowicy krwi. Białka te w mleku występują w rozproszeniu i są bardzo trudne do wydzielenia w postaci skrzepu. Białka te nie zawierają fosforu, natomiast bogate są w lizynę, a β-lakto-globulina ulega denaturacji podczas silnego ogrzania, co ma niekorzystny wpływ na wydzielanie skrzepu przy pomocy podpuszczki. α-lakto-albumina jest bardziej odporna na wysokie temperatury. Pasteryzacja (80-90 C) nie powoduje jej koagulacji. W związku z tym zawsze pozostaje ona w serwatce.
• Przeciwciałami albo immunoglobulinami - nazywa się białka wydzielane przez limfocyty B (a ściślej – przez komórki plazmatyczne, czyli pobudzone lifocyty B), mające zdolność do swoistego rozpoznawania antygenów. Głównym zadaniem przeciwciał jest wiązanie antygenu, co umożliwia z kolei zachodzenie innych procesów:
• opsonizacji, w wyniku której patogen jest łatwiej usuwany na drodze fagocytozy
• aktywowania dopełniacza, co skutkuje zniszczeniem niektórych typów patogenów oraz pobudzeniem odpowiedzi odpornościowej
• cytotoksyczności komórkowej zależnej od przeciwciał
• neutralizowania toksyn
• neutralizowania wirusów
• oddziaływania bakteriostatycznego
• blokowania adhezyn bakteryjnych
Przeciwciała odgrywają zasadniczą rolę w obronie organizmu przed bakteriami i pasożytami zewnątrzkomórkowymi oraz, w znacznie mniejszym stopniu, pasożytami i bakteriami wewnątrzkomórkowymi.
Globuliny wysokocząsteczkowe (immunoglobuliny). W mleku normalnym jest ich około 0,06%. W dużych ilościach występują w siarze. Obserwuje się je również u krów z zapaleniem wymienia (mastitis). Mleko mastitisowe to mleko od krów z zapaleniem wymienia. Wyróżnia się 3 grupy immunoglobulin:
• Typ G - stanowi 90% całości globulin mleka o masie cząsteczkowej 150-170 tys.
• Typ M - o masie cząsteczkowej 0,9-1 mln.
• Typ A - o masie cząsteczkowej 300-500 tys.
Wśród nich wyróżnia się:
a) kazeinę ( 76- 86%)
b) albuminę mleka (9- 18%)
c) globulinę mleczną (1,4- 3,1%)
KAZEINA- jest fosfoproteidem; zawarty w tym białku kwas fosforowy wiąże znaczne ilości jonu wapniowego. Dzięki temu związany wapń odznacza się doskonałą przyswajalnością w trakcie trawienia kazeiny.
Po oddzieleniu od mleka wytrąconej kazeiny pozostaje żółtawy roztwór zwany serwatką, zawierający albuminy i globuliny

9. Białka roślinne
• tuberyna – występuje w ziemniakach
• legimina – występuje w grochu
• leukosian – występuje w jęczmieniu, życie pszenicy
• prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu. Prolaminy charakteryzują się znaczną zawartością kwasu glutaminowego (30-45%) i proliny (15%). Prolaminy są nie rozpuszczalne w wodzie i roztworach soli, ale rozpuszczają się w 50-90% roztworze etanolu. Gliadyna (pszenica i żyto) oraz hordenina (jęczmień) są ważnymi białkami zbóż i typowymi przykładami związków tej klasy.
• gluteliny - zawierają w swej budowie dużo kwasu glutaminowego do 45%. Gluteliny są rozpuszczalne w wodzie, roztworach soli i rozcieńczonych alkoholach, a także w roztworach zasadowych i kwaśnych. Do tej grupy związków należą: glutenina (pszenica), orzynina (ryż), hordenina (jęczmień). Glutenina i gliadyna składa się na lepkie białko (gluten) mąki pszenej. Przydatność tej mąki jest związana od zawartości glutenu. Masy tych białek wynoszą od 50 000 do kilku milionów Da. Glutenina składa się z podjednostek o masie 150 000 Da. Podjednostki te są łańcuchami polipeptydowymi i można je rozdzielić za pomocą elektroforezy.
a) białka części wegetatywnych- zlokalizowane są głownie w chloroplastach, są to przede wszystkim globuliny oraz nieco histonów. Mają bardzo wysoką wartość biologiczną ( wysoki poziom AA egzogennych m.in. lizyny i metioniny).
b) białka zapasowe- dzielą się na:
- białka nasion zbóż- zawierają zwykle 20 % albumin i globulin, resztę zaś stanowią prolaminy i gluteliny.
- białka zapasowe roślin motylkowych- są głównie w liścieniach i stanowią je przede wszystkim globuliny. Globuliny roślin motylkowych zawierają znaczne ilości AA egzogennych, co sprawia, że mają dużą wartość biologiczną.

10. Klasyfikacja białek
Istnieje kilka sposobów klasyfikacji białek, z których najbardziej rozpowszechniony dzieli białka ze względu na budowę i niektóre właściwości, zwłaszcza rozpuszczalność. Do białek prostych są zaliczane te, które po hydrolizie dają wyłącznie aminokwasy lub ich pochodne. Natomiast białka złożone składają się z cząsteczki białka prostego połączonego z inną, niebiałkową cząsteczką zwykle organiczną (grupą prostetyczną) z udziałem wiązań kowalencyjnych, heteropolarnych i koordynacyjnych.
Białka proste dzieli się na: protaminy, histony, albuminy, globuliny, prolaminy, gluteiny i skleroproteiny, a za kryterium tego podziału przyjęto rozpuszczalność w wodzie, roztworach soli i etanolu oraz charakter wchodzących w ich skład aminokwasów. Pierwsza grupa należy do polipeptydów, pięć następnych do białek globularnych, a ostatnia do fibrylarnych.
Białka proste.
1. Protaminy, ze względu na małą masę cząsteczkową (do 5 kDa) są zaliczane do polipeptydów. Występują w dojrzałej spermie ryb i ptaków. Są zbudowane tylko z 8 rodzajów aminokwasów, o znacznej przewadze zasadowych, zwłaszcza Arg, natomiast nie zawierają aminokwasów siarkowych. W związku z taką budową protaminy odznaczają się dużą zawartością azotu (ok. 25%) i mają charakter zasadowy.
2. Histony są typowymi białkami jądra komórkowego, w którym występują w połączeniu z kwasami nukleinowymi jako nukleoproteiny. Ze względu na ich silnie zasadowy charakter mają właściwości podobne do protamin (choć ich skład aminokwasowi jest bardziej zróżnicowany) oraz zawierają małe ilości aminokwasów siarkowych.
3. Albuminy są bardzo rozpowszechnione w cieczach ustrojowych i ziarnach roślin uprawnych. Są rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, ulegają wysoleniu w obecności większych stężeń siarczanu amonu. W ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy z przewagą kwaśnych. Do ważniejszych należą: albumina surowicy krwi, α-albumina mleka, owoalbumina jaja, rycyna nasion rącznika oraz leukozyna ziarna zbóż. Podstawową ich funkcją w tkankach jest regulacja ciśnienia osmotycznego cieczy ustrojowych i wiązanie różnych składników (odżywczych, regulacyjnych).
4. Globuliny są największą, najważniejszą i najbardziej rozpowszechnioną grupą białek, a należy do niej większość enzymów i glikoprotein. Występują w cieczach ustrojowych zwierząt (α-, β-, γ-globuliny surowicy) oraz wchodzą w skład białek zapasowych nasion, zwłaszcza motylkowatych. Globuliny są nierozpuszczalne w wodzie, a rozpuszczają się w rozcieńczonych roztworach soli i mogą być wysolone przez ich stężone roztwory. W skład globulin wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, w tym dużo Asp i Glu. Szczególnym rodzajem białek tej grupy są tzw. immunoglobuliny (Ig) zwane też przeciwciałami. Są to specyficzne białka obronne, występujące w plazmie krwi, limfie i innych wydzielinach kręgowców. Filogenetycznymi prekursorami Ig są tzw. hemaglutyniny, występujące u bezkręgowców w postaci związanej wewnątrz komórek. Szczególną właściwością tych białek jest wiązanie obecnych w ustroju ciał obcych, tzw. antygenów i brak tej możliwości w stosunku do białek własnych.
5. Prolaminy stanowią grupę białek rozpuszczalnych w niższych, rozcieńczonych alkoholach alifatycznych i niektórych aromatycznych, zarówno bez redukcji (prolaminy I), jak i po redukcji (prolaminy II). Występują tylko w nasionach traw, np. pszenicy, gdzie stanowią frakcję gliadyny i częściowo gluteniny kompleksu glutenowego. Zawierają szczególnie dużo Glu i Pro oraz azotu amidowego, natomiast wyjątkowo mało Lys.
6. Gluteliny są rozpuszczalne w rozcieńczonych kwasach i zasadach, natomiast nierozpuszczalne w roztworach soli obojętnych i alkoholach. Występują w nasionach roślin jednoliściennych i stanowią frakcję tzw. białek resztkowych i glutenu; są w małym stopniu scharakteryzowane.
7. Skleroproteiny są duża grupą białek fibrylarnych występujących u zwierząt jako składniki tkanki łącznej i strukturalnej. Są one szczególnie odporne na działanie rozpuszczalników i enzymów proteolitycznych i występują w formie pseudokrystalicznej. Głównymi przedstawicielami tych białek są: keratyna, charakteryzująca się dużą zawartością Cys i innych aminokwasów o prostej budowie, oraz kolagen i elastyna, odznaczające się dużą zawartością Pro i hydroksy-Pro. Ze względu na znaczną odporność na działanie enzymów proteolitycznych i ubogi skład aminokwasowi, skleroproteiny mają małą wartość żywieniową. Żelatyna, podobna do kolagenu składem i właściwościami, nie jest białkiem naturalnym, lecz produktem degradacji cieplnej kolagenu otrzymywanym na dużą skalę do celów spożywczych i technicznych. Do białek włókienkowych zalicza się też fibroinę i serycynę jedwabiu oraz sponginę występującą w gąbkach i gorgoninę w koralach.
Białka złożone.
1. Fosfoproteiny odznaczają się zawartością ok. 1% fosforanu związanego estrowo z grupami –OH seryny i treoniny. Głównymi przedstawicielami tych białek są α-, β- i κ-kazeina mleka oraz fosfowityna i witelina żółtka jaja. Te ostatnie zawierają ok. 30% Ser i 10% łatwo przyswajanego fosforanu, w związku z czym żółtko jest jego bardzo bogatym źródłem.
2. Glikoproteiny zawierają związane kowalencyjnie liczne oligosacharydy o łańcuchu prostym, czasem rozgałęzionym, złożonym zwykle z 2-10 reszt monosacharydu (zwykle są zbudowane z N-acetyloheksozoaminy, galaktozy lub mannozy, a rzadziej glukozy). Dołączenie sacharydów następuje po pełnej syntezie łańcucha peptydowego w ramach tzw. modyfikacji potranslacyjnej. Glikoproteiny są bardzo rozpowszechnione u roślin i zwierząt, gdzie stanowią składniki tzw. cieczy ustrojowych i białek błonowych, również enzymów (np.: hydrolaza acetylocholiny, glukoamylaza), hormony białkowe, białka surowicy krwi (np. α1-glikoproteina plazmy), wszystkie przeciwciała i substancje grupowe krwi, pektyny. Zawartość sacharydów w glikoproteinach waha się od 3% (albumina jaja) do 50% (albumina gruczołu podszczękowego). Podstawowymi funkcjami glikoprotein są: ochrona przed proteolizą, zlepiane i „smarowanie” powierzchni faz; odpowiadają też za rozpoznawanie ciał obcych (przeciwciała) oraz własnych, specyficznie pasujących elementów, np. znamię słupka i powierzchnia pyłku u roślin, szczepy bakterii Rhiobium i powierzchnia korzeni ( lektyny). Stanowią też podstawowy składnik substancji grupowych krwi oraz licznych receptorów występujących na powierzchni komórki.
3. Chromoproteiny stanowią chemicznie różnorodną grupę białek, których składnikiem niebiałkowym jest substancja barwna. Grupa ta dzieli się na hemoproteiny, zawierające tetrapirolowy układ hemowy, związany z jonem Fe³ oraz inne chromoproteiny, w których występują inne składniki barwne związane z białkiem – zwykle odwracalnie. Do hemoprotein należą: hemoglobina i mioglobina, odpowiedzialne za dostarczanie organizmom zwierzęcym tlenu, cytochromy, transportujące elektrony w głównych procesach oksydoredukcyjnych wszystkich organizmów, leghemoglobina uczestnicząca w wiązaniu N2 przez bakterie oraz niektóre enzymy (peroksydaza, katalaza). Z innych chromoprotein należy wymienić fikobiliny i fikocyjaniny oraz fitochromy, zawierające tetrapirolowe układy otwarte (bez jonu metalu), melanoproteiny, czyli substancje barwne skóry oraz pochodne karotenowi – rodopsyny – uczestniczące w procesie widzenia.
4. Metaloproteiny zawierają różne jony metali związane bezpośrednio z białkiem: należą do nich tzw. ferrodoksyny, czyli białka żelazo-siarkowe, a także ferrytyna i ceruloplazmina, flawoproteidy, kompleksy białkowo-chlorofilowe oraz liczne enzymy, w których jon metalu pełni zasadniczą rolę strukturalną lub katalityczną. Znane są białka czynne, zawierające w swoim składzie Mg (fosfatazy), Mn (arginaza), Zn (insulina), Cu (oksydazy), Mo (reduktaza azotanowa) i inne.
5. Nukleoproteiny obejmują grupę polipeptydów i białek, głównie zasadowych (protamin, histonów), które są związane w kompleksy z kwasami nukleinowymi (DNA i RNA) za pomocą wiązań kowalencyjnych. Występują w jądrach komórkowych, gdzie stanowią podstawowy materiał genetyczny komórki (w postaci chromatyny), a także w rybosomach, gdzie tworzą kompleksy RNA z białkiem. Ponadto z prawie czystych nukleoprotein zbudowane są wirusy.
6. Lipoproteiny są to białka sprzężone z lipidami. Występują one głównie w bogatych w tłuszcz ziarnistościach oraz błonach komórkowych i cytoplazmatycznych, a także w plazmie krwi, cytoplazmie komórek i żółtku jaja. Odpowiadają za transport i rozprzestrzenianie lipidów, hormonów, witamin rozpuszczalnych w lipidach itp.
Ze względu na kształt cząsteczki, wyróżnia się białka fibrylarne i globularne.
1. Do białek fibrylarnych (włókienkowatych) zaliczamy białka o znacznej asymetrii cząsteczek, tj. dużym stosunku długości osi długiej do krótkiej. Ich cząsteczki stanowią zespoły rozciągniętych łańcuchów polipeptydowych. Są one na ogół nierozpuszczalne.
2. Białka globularne to te, których cząsteczki mają kształt eliptyczny, o niewielkim stosunku długości osi długiej do krótkiej. Składają się z pofałdowanych i dodatkowo zwiniętych łańcuchów polipeptydowych. Są na ogół dobrze rozpuszczalne w wodzie.
Ze względu na wartość odżywczą białka dzielimy na:
a). pełnowartościowe – zawierające wszystkie egzogenne aminokwasy w stosunku do optymalnego zapotrzebowania organizmu ludzkiego
b). częściowo niepełnowartościowe – zawierające wszystkie egzogenne aminokwasy, ale niektóre z nich w niedostatecznej ilości
c). niepełnowartościowe – nie zawierające w ogóle jednego lub więcej aminokwasów egzogennych względnie zawierające te aminokwasy w ilościach bardzo małych.

I- Białka proste (proteiny):
1) włókienkowe ( skleroproteiny)
2) Globularne
a) właściwe
- histony
- albuminy
- globuliny
- prolaminy
- gluteliny
b) polipeptydy
- protaminy
II- Białka złożone
- fosfoproteidy
- glikoproteidy
- chromoproteidy
- nukleoproteidy
- lipopropeidy
- hemoproteidy

11. Podział białek ze względu na kształt cząsteczek
Ze względu na kształt cząsteczki, wyróżnia się białka fibrylarne i globularne.
1. Do białek fibrylarnych (włókienkowatych) zaliczamy białka o znacznej asymetrii cząsteczek, tj. dużym stosunku długości osi długiej do krótkiej. Ich cząsteczki stanowią zespoły rozciągniętych łańcuchów polipeptydowych. Są one na ogół nierozpuszczalne.
2. Białka globularne to te, których cząsteczki mają kształt eliptyczny, o niewielkim stosunku długości osi długiej do krótkiej. Składają się z pofałdowanych i dodatkowo zwiniętych łańcuchów polipeptydowych. Są na ogół dobrze rozpuszczalne w wodzie.

12. Rodzaje wiązań utrwalających białka.
1. Wiązanie peptydowe to wiązanie chemiczne (zwane też wiązaniem amidowym) łączące grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu. Występuje ono w dwóch formach rezonansowych: cis i trans. Dzięki bliskości wiązania podwójnego pomiędzy węglem karbonylowym i tlenem wiązanie peptydowe wykazuje częściowo cechy wiązania podwójnego. Możliwa jest rotacja wokół wiązania między atomem azotu oraz atomem węgla należącym do podstawnika R1 i R2, natomiast zahamowana jest rotacja wokół wiązania między węglem karbonylowym oraz azotem, co nadaje płaski charakter grupom peptydowym.
Wiele aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi tworzy oligopeptydy (umownie, do 10 reszt aminokwasowych), polipeptydy (do 100 reszt) oraz białka (powyżej 100 reszt).
Najczęściej obiema cząsteczkami są α-aminokwasy naturalne. Polimery naturalne powstałe z połączenia aminokwasów wiązaniami peptydowymi to białka. Wiązania peptydowe występują też w polimerach syntetycznych zwanych poliamidami, w tym przypadku jednak identyczne chemicznie wiązania są nazywane wiązaniami amidowymi.
Wiązanie peptydowe tworzą też często łańcuchy boczne aminokwasów w białkach, takich jak lizyna, z cząsteczkami przyłączonymi do białka (koenzymami).
2. Wiązanie wodorowe - rodzaj stosunkowo słabego wiązania chemicznego polegającego na przyciąganiu elektrostatycznym między atomem wodoru i atomem nukleofilowym zawierającym wolne pary elektronowe.
Jest to możliwe wtedy, gdy wodór jest połączony wiązaniem kowalencyjnym z innym atomem o dużej elektroujemności (np. tlenem) i w ten sposób uzyskuje nadmiar ładunku dodatniego. W wyniku tego oddziaływania pierwotne, kowalencyjne wiązanie wodór - inny atom ulega częściowemu osłabieniu, powstaje zaś nowe, bardzo słabe wiązanie między wodorem i innym atomem. Można powiedzieć, że chmura elektronowa wodoru, na skutek tego oddziaływania zostaje "podzielona" między dwie cząsteczki, podobnie jak to się dzieje z dzieleniem się elektronami w zwykłych wiązaniach chemicznych.
Donorami protonu w wiązaniach wodorowych mogą być między innymi grupy: hydroksylowa (-OH), aminowa (-NHx) , (tiolowa (-SH), halogenowodorowa (-XH), silanolowa, a nawet węglowodorowa (-CHx). Natomiast akceptorami protonu mogą być wszystkie atomy silnie elektroujemne takie jak: fluor, azot, tlen, siarka i wszystkie chlorowce. W chemii metaloorganicznej możliwe jest również wiązanie wodorowe, w którym akceptorem są układy π-elektronowe występujące w nienasyconych związkach organicznych. Wiązania te powstają w analogiczny sposób jak wiązanie metal-węgiel w π kompleksach.
Wiązania wodorowe występują powszechnie w naturze. W idealnie czystej wodzie, w temperaturze 4C cząsteczki wody tworzą "paczki" składające się ze średnio siedmiu cząsteczek powiązanych tymi wiązaniami. Dzięki istnieniu wiązań wodorowych możliwe jest tworzenie się trzeciorzędowych struktur białek, kwasów nukleinowych i wielu innych złożonych tworów o dużym znaczeniu biologicznym. Badaniem takich struktur opartych zwykle właśnie na wiązaniach wodorowych zajmuje się chemia supramolekularna.
Odkrycie wiązania wodorowego nie może zostać przypisane jednemu badaczowi. Pierwsze artykuły, w których postulowano istnienie wiązania wodorowego zaczęły pojawiać się w początkach XX wieku, głównie w literaturze niemieckiej i angielskiej. Początkowo jednak istnienie tego wiązania nie było powszechnie uznanym poglądem. Dopiero po 1920 roku stworzono solidne podstawy teoretyczne i podjęto szczegółowe badania nad tym wiązaniem. Pionierami w badaniach wiązania wodorowego byli Wendell Latimer, Worth Rodebush, Maurice L. Huggins, Linus Pauling. Pod koniec lat 30-tych XX wieku koncepcja wiązania wodorowego przyjęła się na dobre.
3. Wiązanie jonowe (inaczej elektrowalencyjne, heteropolarne lub biegunowe) jest to rodzaj wiązania chemicznego. Istotą tego wiązania jest elektrostatyczne oddziaływanie między jonami o różnoimiennych ładunkach.
Wiązanie to powstaje między atomami o dużej (umownie większej niż 1,7 w skali Paulinga) różnicy elektroujemności, co w praktyce oznacza, że występuje między atomami metali i wodoru, a atomami pierwiastków niemetalicznych. Największy udział tego rodzaju wiązania można zaobserwować w związkach litowców z fluorowcami.
Wiązanie jonowe istnieje tylko w związkach o stałym stanie skupienia. Nie występuje w roztworach i stopach (choć istnieją wyjątki) i nie istnieje w gazach. Związki, w których ono występuje, są zdolne do dysocjacji elektrolitycznej, tzn. do rozpadu na wolne jony. Stopy i roztwory związków chemicznych, w których występuje wiązanie jonowe są elektrolitami, tzn. są zdolne do przewodzenia prądu elektrycznego.
W kryształach substancji jonowych, nośniki ładunku (jony) są "więźniami" sieci krystalicznej. W stopionych lub rozpuszczonych kryształach jony są z niej uwolnione i są zdolne przewodzić prąd elektryczny.
4. Wiązanie estrowe – stabilizuje strukturę trzeciorzędową białek.
5. Wiązanie tioestrowe – wiązanie wysokoenergetyczne, stabilizuje strukturę trzeciorzędową białek.
6. Wiązanie disulfidowe – zwane też dwusiarczkowym, stabilizuje strukturę trzeciorzędową białek, wiązanie dwusiarczkowe, wiązanie dihydrosulfidowe, wiązanie –S–S–, kowalencyjne wiązanie utworzone między dwiema grupami sulfhydrylowymi –SH cystein; jedno z wiązań stabilizujących strukturę trzeciorzędową białek.
7. Wiązanie van der Waalsa, zwane też oddziaływaniami Londona lub oddziaływaniami dyspersyjnymi - są to oddziaływania między trwałym dipolem i wzbudzonym dipolem lub między dwoma wzbudzonymi dipolami. W cząsteczkach, które nie posiadają trwałego momentu dipolowego, może on być wzbudzany przez cząsteczki z trwałym momentem; następnie taki wzbudzony dipol i trwały dipol oddziałują na siebie podobnie jak dwa trwałe dipole, tyle że znacznie słabiej. W cząsteczkach bez trwałego momentu dipolowego występują natomiast stochastyczne fluktuacje ich chmur elektronowych, powodujące powstawanie chwilowych momentów dipolowych. Cząsteczka posiadająca chwilowy moment dipolowy może go wzbudzić w cząsteczce sąsiadującej, wskutek czego obie cząsteczki mogą się nazwajem chwilowo przyciągać lub odpychać. Uśrednienie sił odpychających i przyciągających daje w wyniku oddziaływanie przyciągające proporcjonalne do 1/r6. Oddziaływania van der Waalsa wynikają m.in. z korelacji ruchów elektronów pomiędzy oddziałującymi atomami - dlatego w metodach obliczeniowych nieuwzględniających korelacji elektronowej sił tych praktycznie nie ma.
8. wiązanie chelatowe, wiązanie między związkami chelatowymi a wiązanymi przez nie jonami metali.
Wiązanie wodorowe (struktura II i III- rzędowa) tworzą się w wyniku powinowactwa atomów wodoru do takich elektroujemnych atomów jak azot i tlen, dzielących swe elektrony z wodorem. Wiązanie takie polega na oscylacji protonów między elementami grupy aminowej i karboksylowej. Wiązania te są bardzo słabe lecz dzięki dużej ich ilości zdolne są do utrwalenia struktury białka

13. Aminokwasy i ich podział.
AMINOKWASY - związki organiczne, pochodne węglowodorów, zawierające co najmniej jedną grupę aminową (-NH2) i jedną grupę karboksylową (-COOH). Inaczej mówiąc są to kwasy karboksylowe alifatyczne lub aromatyczne, zawierające w cząsteczce oprócz grupy karboksylowej -COOH, grupę aminową -NH2.
Aminokwasy są związkami amfoterycznymi:
- w środowisku o pH niższym od ich punktu izojonowego (pI) występują jako kationy (-NH3+) i mogą reagować z anionami
- w środowisku o pH wyższym od pI tworzą aniony (-COO-) i reagują z kationami.
W pI tworzą jony obojnacze, czyli elektrycznie obojętne.
Wyróżnia się aminokwasy:
- obojętne (pI przy pH ok. 6,3),
- zasadowe (pI w zakresie zasadowym pH)
- kwaśne (pI w zakresie kwaśnym pH).
Aminokwasy naturalne, a zwłaszcza te, które wchodzą w skład białek (z wyjątkiem glicyny) zawierają węgiel asymetryczny i dlatego są optycznie czynne.
Aminokwasy są związkami biologicznie ważnymi jako materiał budulcowy wszystkich białek, w których połączone są wiązaniami peptydowymi. Niektóre aminokwasy stanowią produkty wyjściowe do biosyntezy ważnych hormonów np. z tyrozyny powstaje tyroksyna i adrenalina. Rośliny mogą syntetyzować wszystkie aminokwasy, zwierzęta są zdolne do syntezy tylko niektórych (aminokwasy endogenne), pozostałe (aminokwasy egzogenne) muszą pobierać z pokarmem. Dla większości kręgowców (w tym dla człowieka) aminokwasami egzogennymi są:
- aminokwasy aromatyczne (fenyloalanina, tryptofan),
- aminokwasy o łańcuchach rozgałęzionych (walina, leucyna, izoleucyna) oraz lizyna, treonina i metionina.
Tyrozyna jest względnie egzogenna, tzn. nie jest wymagany jej dopływ z zewnątrz, jeżeli fenyloalanina jest dostarczana w dostatecznych ilościach.
Ze względu na charakter reakcji katabolicznych aminokwasy dzieli się na:
- cukrotwórcze (glikogenne), włączające się w metabolizm cukrów
- ketogenne, dostarczające produktów charakterystycznych dla przemiany tłuszczów
Odrębną grupę stanowią aminokwasy biorące udział w gospodarce układami zawierającymi jeden węgiel
(np. HCHO).
Aminokwasy naturalne występujące w białkach (wbudowane w procesie translacji):
glicyna, alanina, seryna, cysteina, walina, leucyna, izoleucyna, metionina, treonina, prolina, arginina, lizyna, tryptofan, histydyna, tyrozyna, fenyloalanina, glutamina, kwas glutaminowy, asparagina, kwas asparaginowy.
Niektóre aminokwasy naturalne występujące w białkach (powstające przez modyfikację po procesie translacji):
cystyna, hydroksylizyna, hydroksyprolina.
Niektóre aminokwasy wolne (nie występujące w białkach):
ornityna, cytrulina, homoseryna.
Naturalne aminokwasy są stosowane w lecznictwie w przypadkach nieprawidłowej gospodarki białkowej, np. złego przyswajania białka lub dużej jego utraty spowodowanej przewlekłymi chorobami, marskością wątroby lub operacjami chirurgicznymi.
Aminokwasy naturalne są również wykorzystywane jako surowce w syntezie leków.
Wśród aminokwasów aromatycznych duże znaczenie ma kwas antranilowy o-H2NC6H4COOH stosowany w przemyśle barwników oraz do syntezy indyga oraz kwas p-aminobenzoesowy (PAB) występujący w drożdżach, który zalicza się do witamin grupy B i jest wykorzystywany w żywieniu, do badań mikrobiologicznych i biochemicznych.
Aminokwasy - podstawowy składnik białek.
Organizm samodzielnie może zsyntetyzować 13 z 21 białek. Pozostałe 8 musi być dostarczone z "zewnątrz".
Aminokwasy podzielić można na dwie grupy:
- aminokwasy ogólne,
- aminokwasy rozgałęzione
Charakterystyka poszczególnych aminokwasów:
izoleucyna, leucyna - aminokwasy rozgałęzione, występujące w kukurydzy i mleku. Są wykorzystywane jako materiał budulcowy i energetyczny dla pracującego mięśnia. Nie przechodzą przez wątrobę i dlatego praktycznie natychmiast trafiają do potrzebujących je mięśni.
1. walina - aminokwas rozgałęziony, działanie jak wyżej, najobficiej występuje w białku siemienia lnianego.
2. histydyna - niezbędna w mięśniach, gdyż bierze udział w syntezie białka i hemoglobiny.
3. lizyna - buduje chrząstki, konieczna do produkcji białka, wraz z witaminą C tworzą L-karnitynę.
4. metionina - działa ochronnie na komórki wątroby, ułatwia szybkie pozbycie się tkanki tłuszczowej. Najobficiej występuje w białku jaja i mleka.
5. fenyloalanina - niezbędna do syntezy hormonów tyroksyny i adrenaliny. Ponieważ przekształca się w tyrozynę, dlatego też ma zastosowanie w leczeniu depresji.
6. treonina - ważny składnik kolagenu, który jest głównym składnikiem podporowym tkanki łącznej.
7. tryptofan - prekursor serotoniny, może uwalniać hormon wzrostu.
8. arginina - może zwiększać wydzielanie insuliny i hormonu wzrostu.
9. tyrozyna - prekursor takich związków jak adrenalina (pobudzacz receptorów autonomicznego układu nerwowego), dopamina i noradrenalina (spełniają rolę przekaźników impulsów).
10. cysteina - bierze udział w odtruwaniu organizmu
alanina - przyspiesza metabolizm mięśni poprzez przenoszenie do wątroby resztek węglowych, które zużyte są do syntezy glukozy
11. kwas asparginowy - redukuje poziom amoniaku
12. cystyna - niezbędna do syntezy białek osocza, bierze udział w syntezie kreatyny, glukagonu, insuliny
13. prolina - może stanowić zbiornik energii dla mięśni
14. seryna - bierze udział w pracy systemy nerwowego, usprawnia przepływ impulsów
15. ornityna - duże dawki stymulują wydzielanie hormonu wzrostu, usprawnia i przyspiesza pracę wątroby
16. tauryna - wpływa na wzrost masy mięśniowej, obniża ciśnienie krwi, poprawia tolerancję leków, działa korzystnie na centralny układ nerwowy.
Niezbędne aminokwasy
Izoleucyna:
- Ważna w regulacji poziomu cukru i produkcji energii oraz przy budowie hemoglobiny.
- Aminokwas ten jest transformowany (metabolizowany) i przetwarzany w tkankę mięśniową.
- Jego brak powoduje objawy podobne do hipoglikemii lub niskiego poziomu cukru we krwi.
Leucyna:
- Niezbędny aminokwas, który znajduje się w białkach zwierzęcych i roślinnych.
- Ważny dla kontroli poziomu cukru we krwi.
Lizyna:
- Ważna przy budowie białek, głównie w mięśniach i w kościach, istotna dla rozwoju dzieci.
- Pomaga wchłaniać wapń, uzyskiwać większą koncentrację umysłową.
- Zwalcza objawy przeziębienia, grypy oraz opryszczki.
- Pomaga w wytwarzaniu hormonów, przeciwciał, enzymów i budowie kolagenu.
- Jej brak powoduje zmęczenie, rozdrażnienie, anemię i wypadanie włosów.
Metionina:
- Usuwa trujące resztki z wątroby i wspomaga tworzenie tkanki wątroby oraz nerek.
- Bardzo ważna w leczeniu choroby reumatycznej i toksemii, czyli obecności toksyn we krwi pojawiającej się w czasie ciąży.
- Wspomaga układ trawienny, wzmacnia osłabione mięśnie, łamliwe włosy i jest bardzo pomocna w osteoporozie.
Fenyloalanina:
- Skuteczna pomoc przy depresji, otyłości i utracie pamięci.
- Jest ważnym składnikiem w produkcji kolagenu, głównego włóknistego białka ustroju.
- Dzięki jej działaniu w centralnym układzie nerwowym zmniejsza ból towarzyszący migrenom, menstruacji i zapaleniom stawów.
- Fenyloalanina nie powinna być przyjmowana przez kobiety w ciąży oraz cierpiące na nadciśnienie.
Tryptofan:
- Pomaga kontrolować nadaktywność u dzieci, łagodzi stres, dobry dla serca.
- Pomaga w kontroli wagi i umożliwia wzrost hormonów potrzebnych do produkcji witaminy B6 i niacyny.
- Aminokwas ten jest używany przez mózg do produkcji serotoniny i melatoniny, neuroprzekaźników potrzebnych do przenoszenia impulsów nerwowych z jednej komórki do innej.
- Brak serotoniny i melatoniny powoduje depresję, bezsenność i inne zaburzenia umysłowe.
Treonina:
- Znajduje się w sercu, centralnym układzie nerwowym i mięśniach.
- Bardzo ważna w budowie kolagenu i elastyny, wspomaga wątrobę i utrzymanie równowagi białkowej w organizmie.
Walina:
- Ma działanie pobudzające.
- Utrzymuje metabolizm mięśni, regeneruje tkanki i przyczynia się do równowagi azotowej.
- Walina powinna być łączona z leucyną i izoleucyną.
Dodatkowe aminokwasy
Alanina:
- Ważne źródło energii i regulator poziomu cukru we krwi.
- Wchodzi w szlaki metaboliczne glukozy.
Aspargina:
- Odgrywa znaczącą rolę w metabolicznych procesach układu nerwowego.
- Od niej zależy stan umysłowy, decyduje czy jest się zdenerwowanym, czy spokojnym.
Kwas asparginowy:
- Buduje barierę przeciwko immunologlobimom i przeciwciałom układu immunologicznego.
- Ma duże znaczenie dla przemiany węglowodanów w energię mięśniową.
Cytrulina:
- Stymuluje układ immunologiczny.
- Pomaga w wytwarzaniu energii organizmu.
- Odtruwa wątrobę z produktów zawierających amoniak.
Cysteina:
- Stymuluje porost włosów
- Chroni przed uszkodzeniami, które może spowodować alkohol i papierosy.
Glutamina:
- Wspomaga pamięć, koncentrację i prawidłowe funkcjonowanie aktywności umysłowej.

Kwas glutaminowy:
- Ważny składnik metaboliczny w układzie immunnologicznym, do produkcji energii i funkcji mózgu.
Glicyna:
- Opóźnia zwyrodnienie mięśni poprzez dostarczanie dodatkowej keratyny.
- Bardzo ważna przy budowie czerwonych krwinek i dostarczaniu aminokwasów do organizmu, a także przy syntezie glukozy i keratyny - dwóch ważnych substancji dla produkcji energii.
Histydyna:
- Bardzo ważna przy produkcji czerwonych i białych krwinek, podstawa dla budowy tkanek organizmu.
Prolina:
- Ważny składnik w budowie tkanek.
Seryna:
- Wspomaga pamięć, funkcjonowanie systemu nerwowego.
- Bardzo ważna przy produkcji energii w komórce.
Tyrozyna:
- Stosowana przy bezsenności, niepokoju i depresji, a także alergii.
- Bardzo istotna dla funkcji tarczycy i przysadki.
- Brak tego amonokwasu jest związany z nadczynnością tarczycy, co powoduje zmęczenie i wyczerpanie.
- Zmniejszenie ilości tyrozyny powoduje brak norepinefryny, co może spowodować depresję nerwową.
Karnityna:
- Pomaga w kontrolowaniu wagi i przemiany tłuszczowej w organizmie.
- Zmniejsza ryzyko wystąpienia schorzeń serca.
- Do produkcji tego aowskkwasu organizm potrzebuje lizyny i witamin B1 i B6 wraz z żelazem.
Aminokwas gamma-aminomasłowy:
- Jest ważny dla uzyskania opanowania, ponieważ hamuje komórki nerwowe przed wyładowaniem.
- Pomaga wstrzymać niepokój i nad-aktywność.
Tauryna:
- Ważna dla mięśni i w zaburzeniach serca.
- Pomaga w trawieniu tłuszczów (znajduje się w żółci), a także przy hipoglikemii i nadciśnieniu.
- Jest związana z epilepsją i niepokojem.
Aminokwasy dzielimy na:
1. Aminokwasy hydrofobowe
Do tej grupy zaliczamy alaninę, której grupą boczną jest grupa metylowa. Trzy i czterowęglowe łańcuchy boczne posiadają walina, leucyna i izoleucyna. Izoleucyna charakteryzuje się obecnością dwóch centrów aktywnych optycznie. Alifatyczny łańcuch boczny proliny zapętlony jest tak, że łączy się również z grupą aminową. Kolejny aminokwas fenyloalanina zawiera pierścień fenylowy połączony z grupą metylenową (?CH2?).Łańcuchem bocznym tryptofanu jest pierścień indolowy połączony z grupą metylową, wodorami i atomem azotu. Ostatnim aminokwasem z grupy hydrofobowych jest metionina. Zawiera ona w swej grupie bocznej atom siarki.
Ta grupa aminokwasów wykazuje silne właściwości hydrofobowe, czyli tendencję do unikania kontaktu z wodą i zdolność do grupowania się. Ma znaczenie dla stabilizacji struktury białek w środowisku wodnym.
2.Aminokwasy polarne, nie posiadające ładunku
Najprostszym aminokwasem w tej grupie jest glicyna jej grupę boczną stanowi jedynie atom wodoru. W wyniku tego glicyna nie wykazuje czynności optycznej (nie jest asymetryczna). Tyrozyna posiada łańcuch boczny w postaci pierścienia aromatycznego z dołączoną grupą hydroksylową, która powoduje, że aminokwas ten charakteryzuje się dosyć dużą reaktywnością chemiczną. Cysteina zawiera w swej grupie bocznej atom siarki w postaci grupy hydrosulfidowej (SH). Grupa ta jest silnie reaktywna i bierze udział w tworzeniu mostków dwusiarczkowych wpływających na strukturę niektórych białek. Kolejnymi aminokwasami należącymi polarnymi są seryna i treonina zawierające w alifatycznym łańcuchu bocznym grupy hydroksylowe. Podobnie jak w przypadku tyrozyny, grupy te powodują wzrost reaktywności. Treonina, obok izoleucyny, jest jednym z dwóch aminokwasów posiadających dwa centra optyczne. Asparagina i glutamina, ostatnie z grupy, są pochodnymi asparaginianu i glutaminianu powstałymi w wyniku dołączenia grupy amidowej.
3.Aminokwasy polarne o ładunku dodatnim
W środowisku o odczynie obojętnym lizyna i arginina mają ładunek dodatni, podczas gdy histydyna łatwo może przechodzić między ładunkiem dodatnim, a obojętnym. Właściwość ta jest wykorzystana w centrach aktywnych enzymów, gdzie histydyna zmieniając stany naładowania katalizuje powstawanie i zrywanie wiązań.
4.Aminokwasy polarne o ładunku ujemnym
Do tej grupy należą tylko dwa aminokwasy o podobnej budowie: asparaginian (kwas asparaginowy) i glutaminian (kwas glutaminowy). Łańcuchy boczne tych aminokwasów w fizjologicznym zakresie pH posiadają ładunek ujemny.
Na podstawie kodu genetycznego są syntetyzowane polipeptydy o ściśle określonej sekwencji aminokwasów. W zależności od liczby aminokwasów, można wyróżnić dipeptydy, tripeptydy itd. Dla peptydów utworzonych z kilku do kilkunastu aminokwasów stosuje się ogólną nazwę oligopeptydy, natomiast dla cząsteczek zbudowanych z kilkudziesięciu (do ok. 100) aminokwasów polipeptydy. Białka to związki wielkocząsteczkowe (makromolekularne), których pojedyncze łańcuchy polipeptydowe mogą dochodzić do ponad 1000 cząsteczek aminokwasów.
Peptydy są amidami utworzonymi w wyniku rekcji grup aminowych z grupami karboksylowymi aminokwasów, wiązanie chemiczne występujące w tych związkach jest określone mianem wiązania peptydowego. Wyróżniono dwa końce cząsteczki:
N-terminalny, ze względu na wolną grupę aminową (+H3N-), zapisywaną z lewej, oraz C-terminalną oznaczającą grupę karboksylową ( -COO- ), którą zapisuję się z prawej strony cząsteczki. Oba końce cząsteczki są reaktywne. Ułożenie poszczególnych aminokwasów w łańcuchu zapisuje się, stosując skróty trzy-, lub jednoliterowe. Wzór cząsteczki peptydu można zatem sobie wyobrazić jako łańcuch szeregowo ułożonych wiązań peptydowych, porozdzielanych węzłami atomów węgla, od których odchodzą boczne łańcuchy reszty aminokwasowi.
Aminokwasy białkowe
Białka zbudowane są z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi. Ze wszystkich znanych białek wyodrębniono tylko 25 aminokwasów tzw. białkowych.
W aminokwasach białkowych jedna grupa aminowa jest związana z tym samym atomem węgla, z którym związana jest jest grupa karboksylowa oraz atom wodoru.
Ten atom węgla określa się jako atom węgla a.
Wszystkie aminokwasy białkowe są a-aminokwasami.
Z atomem węgla a związane są cztery różne podstawniki a więc są to cząsteczki chiralne i mogą występować w dwóch odmianach czynnych optycznie (enancjomerach).
Konfiguracja grup związanych z atomem węgla a jest dla wszystkich aminokwasów białkoweych taka sama i oznacza się ją jako L.
Wszystkie aminokwasy białkowe są więc L-a-aminokwasami.
przykłady:
Aminokwasy egzogenne - są to aminokwasy, które nie są syntezowane w organizmie ludzkim, a ich obecność i odpowiednie stężenie w białkach spożywczych decyduje o wartości odżywczej. (Walina, leucyna, lizyna, metionina, treonina, fenyloalanina, tryptofan, arginina, histydyna)
Aminokwasy endogenne są to aminokwasy, które są syntezowane w organizmie ludzkim. (Glicyna, alanina, tyrozyna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, glutamina, prolina, cysteina, hydroksyprolina)
Aminokwasy glikogenne - aminokwasy, których metabolizmprowadzi do wytwarzania glukozy (sacharydów).
Aminokwasy ketogenne - aminokwasy których metabolizm prowadzi do wytwarzania związków ketonowych.
Aminokwasy hydrofobowe
Do tej grupy zaliczamy alaninę, której grupą boczną jest grupa metylowa. Trzy i czterowęglowe łańcuchy boczne posiadają walina, leucyna i izoleucyna. Izoleucyna charakteryzuje się obecnością dwóch centrów aktywnych optycznie. Alifatyczny łańcuch boczny proliny zapętlony jest tak, że łączy się również z grupą aminową. Kolejny aminokwas - fenyloalanina - zawiera pierścień fenylowy połączony z grupą metylenową (-CH2-).Łańcuchem bocznym tryptofanu jest pierścień indolowy połączony z grupą metylową, wodorami i atomem azotu. Ostatnim aminokwasem z grupy hydrofobowych jest metionina. Zawiera ona w swej grupie bocznej atom siarki.
Ta grupa aminokwasów wykazuje silne właściwości hydrofobowe. Ta tendencja do unikania kontaktu z wodą i zdolność do grupowania się mają znaczenie dla stabilizacji struktury białek w środowisku wodnym.
Aminokwasy polarne nie posiadające ładunku
Najprostszym aminokwasem w tej grupie jest glicyna - jej grupę boczną stanowi jedynie atom wodoru. W wyniku tego glicyna nie wykazuje czynności optycznej (nie jest asymetryczna). Tyrozyna posiada łańcuch boczny w postaci pierścienia aromatycznego z dołączoną grupą hydroksylową, która powoduje, że aminokwas ten charakteryzuje się dosyć dużą reaktywnością chemiczną. Cysteina zawiera w swej grupie bocznej atom siarki w postaci grupy hydrosulfidowej (SH). Grupa ta jest silnie reaktywna i bierze udział w tworzeniu mostków dwusiarczkowych wpływających na strukturę niektórych białek. Kolejnymi aminokwasami należącymi polarnymi są seryna i treonina zawierające w alifatycznym łańcuchu bocznym grupy hydroksylowe. Podobnie jak w przypadku tyrozyny, grupy te powodują wzrost reaktywności. Treonina, obok izoleucyny, jest jednym z dwóch aminokwasów posiadających dwa centra optyczne. Asparagina i glutamina, ostatnie z grupy, są pochodnymi asparaginianu i glutaminianu powstałymi w wyniku dołączenia grupy amidowej.
Aminokwasy polarne o ładunku dodatnim
W środowisku o odczynie obojętnym lizyna i arginina mają ładunek dodatni, podczas gdy histydyna łatwo może przechodzić między ładunkiem dodatnim, a obojętnym. Właściwość ta jest wykorzystana w centrach aktywnych enzymów, gdzie histydyna zmieniając stany naładowania katalizuje powstawanie i zrywanie wiązań.
Aminokwasy polarne o ładunku ujemnym
Do tej grupy należą tylko dwa aminokwasy o podobnej budowie: asparaginian (kwas asparaginowy) i glutaminian (kwas glutaminowy). Łańcuchy boczne tych aminokwasów w fizjologicznym zakresie pH posiadają ładunek ujemny.
Przy oznaczaniu aminokwasów często stosuje się skróty jedno bądź trzyliterowe. Jest to szczególnie przydatne przy opisywaniu łańcucha polipeptydowego. Poniżej zestawiono aminokwasy wraz z ich skrótami i opisującymi je kodonami nukleotydowymi.

14. Punky izoelektryczny aminokwasów
Punkt izoelektryczny, pI – wartość pH, przy której populacja cząsteczek posiadających grupy funkcyjne mogące przyjmować jednocześnie dodatni i ujemny ładunek elektryczny (np. aminokwasy) zawiera średnio tyle samo ładunków dodatnich co ujemnych, na skutek czego ładunek całkowity całej populacji wynosi zero.
Sytuacja taka może mieć miejsce w dwóch przypadkach:
• w roztworze istnieją wyłącznie jony obojnacze (tzw. zwitterjony)
• w roztworze istnieje taka sama liczba anionów i kationów
Wartość ta jest oznaczana najczęściej w odniesieniu do białek i aminokwasów, metodami polarymetrycznymi, chromatograficznymi (ogniskowanie chromatograficzne, ang. chromatofocusing, CF) i elektroforetycznymi (ogniskowanie izoelektryczne, ang. isoelectrofocusing, IEF). Ponadto istnieje możliwość wyznaczenia wartości teoretycznej dla białek na podstawie równania Hendersona-Hasselbacha.
Dla aminokwasu zawierającego jedną grupę aminową i jedną grupę karboksylową wartość pI można obliczyć w prosty sposób na podstawie wartości pKa i pKb danej cząsteczki:

W pH poniżej pI białka mają ładunek dodatni, zaś powyżej ich ładunek jest ujemny. Ma to duże znaczenie w czasie rozdziału metodą elektroforezy. pH żelu elektroforetycznego zależy od użytego buforu. Jeżeli pH buforu jest wyższe od pI białka, to będzie ono migrować w kierunku anody (ujemny ładunek jest przyciągany do niej). Z drugiej strony jeśli pH buforu jest niższe od pI białka będzie ono się poruszać w kierunku ujemnie naładowanej stronie żelu. Białko nie będzie migrować jeśli pH buforu i pI danego białka będą sobie równe.

15. Biosynteza aminokwasów
Rośliny i mikroorganizmy generalnie syntetyzują wszystkie aminokwasy – zwierzęta nie. Grupy aminowe w aminokwasach pochodzą z glutaminianu dzięki transaminacji Typowa synteza aminokwasu to wykorzystanie ketokwasu np. z cyklu kw.
cytrynowego i transaminacji
α-ketoglutaran
Glutaminian
glutamina’
Prolina
Arginina
Lizyna
Pirogronian
Alanina
Valina
Leucyna
Fosfoenolopirogronian
Fenyloalanina
Tyrozyna
Tryptofan
Asparaginian
Asparagina
Metionina
Treonina
Izoleucyna
Lizyna
Rodzina kw. asparaginowego
Kwas asparaginowy tworzony jest z szczawiooctanu poprzez transfer NH3 z glutaminianu. Asparagina tworzona jest przez amidację β-karboksylowej grupy asparaginianu (reakcja wymaga ATP) Z kwasu asparaginowego powstają również treonina,
metionina i lizyna, z tym, że organizm ludzki nie posiada enzymów umożliwiających przeprowadzenie tej syntezy. Jeśli metionina zostanie dostarczona do organizmu, może utracić grupę metioninę, przekształcając się w homocysteinę. Homocysteina zostaje przekształcana do cysteiny. Metionina jest także ważnym dawca grup metylowych.
3-fosfoglicerynian
Seryna
Glicyna
Cysteina
PRPP
Histydyna

16. Aminokwasy siarkowe – ich rola w tworzeniu III – rzędowej struktury.
1. Cysteina (nazwa skrótowa Cys) jest aminokwasem kodowanym, endogennym, wchodzącym w skład wielu białek, zawierającym grupę tiolową, dzięki której jest zdolna do tworzenia mostków siarczkowych - jednego z czynników wpływających na trzeciorzędową strukturę białek. Masa cząsteczkowa: 121,16 g/mol. Punkt izoelektryczny: 5,05.
2. Cystyna aminokwas powstały w wyniku połączenia dwóch cząsteczek cysteiny poprzez wiązanie disiarczkowe. Cystyna jest więc dimerem. Jest zaangażowana w tworzenie wiązań disiarczkowych w białkach. Wraz z wiązaniami wodorowymi, siłami Van der Waalsa stabilizuje strukturę trzeciorzędową białka.
3. Metionina (nazwa skrótowa Met) - aminokwas kodowany zawierający siarkę, elektrycznie obojętny, występujacy w dużych ilościach w kazeinie mlekowej i w białkach jaja. Należy do aminokwasów niezbędnych dla człowieka (nie może być syntetyzowany w organizmie człowieka i musi być dostarczany z pożywieniem). Uczestniczy w wielu reakcjach metylacji, a także w reakcjach metabolicznych, dostarczając grupy siarkowej. Metionina jest pierwszym (obok waliny) aminokwasem wbudowywanym w każdy N-końcowy początek łańcucha białkowego u organizmów eukariotycznych (choć później może być usuwany w wyniku modyfikacji potranslacyjnej). Nie tworzy mostków siarczkowych, ponieważ nie posiada grup -SH.


17. Peptydy naturalne. Rola glutationu.
Pełnią różnorodne funkcje:
• koenzymatyczną
• hormonalna i inne.
Ponadto wiele antybiotyków i trucizn roślinnych ma charakter peptydów.
Glutation - trójpeptyd o pełnej nazwie  - glutamylo – cysteinylo – glicyna, a w skrócie  - Glu – Cys – Gly.
Powyższa reakcja jest łatwo odwracalna i dlatego glutationowi przypisuje się rolę jednego z układów utrzymujących w komórce stały potęcjał oksydoredukcyjny. Białka złożone z co najmniej 100 aminokwasów są określane jako makropeptydy. Pewna ich grupa zawiera dodatkowo składnik niebiałkowy. Ten fakt jest podstawą podziału białek na proste i złożone. Inny sposób klasyfikacji oparty na kształcie cząsteczki dzieli białka na włókienne- fibrylarne i sferyczne- globularne. Metody chromatograficzne pozwalają ustalić zawartość poszczególnych aminokwasów w białkach, ale nie jest możliwe ustalenie kolejności ich występowania w łańcuchach polipetydowych. Strukturę pierwotną(pierwszorzędową) czyli kolejność aminokwasów w łańcuchu połączonych trwało wiązaniami peptydowymi, można ustalić za pomocą analizatorów sekwencyjnych. Jednakże taki łańcuch może być w różnorodny sposób usytuowany w przestrzeni, co z kolei stanowi tzw. wtórną strukturę białka. Badanie struktury wtórnej przeprowadza się za pomocą interferencji rentgenograficznej, czyli badania ugięcia promieni X na węzłach siatki krystalicznej białka. Zasadniczą trudnością jest możliwość łatwej denaturacji białka, a także naturalne występowanie białek w formie bezpostaciowej lub pseudokrystalicznej.
Glutation - tripeptyd zbudowany z reszt trzech aminokwasów: kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny.
Glutation występuje w komórkach wielu tkanek roślinnych i zwierzęcych, gdzie odgrywa zasadniczą rolę w procesach red-oks, ponieważ może stabilizować wolne grupy -SH. Biosynteza zachodzi w wątrobie. W komórce występuje w dwóch formach: zredukowanej (GSH) lub utlenionej (GSSG), którą stanowią dwie cząsteczki glutationu połączone mostkiem disulfidowym.

Skrócone nazwy polipeptydów zapisuje się w taki sposób, że z lewej strony umieszcza się symbol aminokwasu zawierającego wolną grupę aminową, a z prawej karboksylową. Więc peptyd Glu-Cys-Gly oznacza inny peptyd niż Gly-Cys-Glu.
Sekwencja (kolejność) reszt aminokwasowych w łańcuchach peptydowych nosi nazwę struktury pierwszorzędowej peptydów (białek). (Jest utrzymywana za pomocą wiązań peptydowych)
Strukturą drugorzędową nazywa się układ przestrzenny łańcuchów peptydowych, wynikający z występowania wiązań wodorowych i mostków disulfidowych.
Wiązania wodorowe występują między grupami dwóch różnych wiązań peptydowych.



Glutation (GSH, gamma-glutamylo-cysteinyloglicyna) - organiczny związek chemiczny, trójpeptyd zbudowany z reszt aminokwasowych kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny. Występuje we wszystkich organizmach roślinnych i zwierzęcych, jest najbardziej rozpowszechnionym i najobfitszym tiolem wewnątrzkomórkowym (składnikiem zawierającym siarkę) występującym w komórkach ssaków oraz drobnocząsteczkowym tripeptydem budującym żywe komórki.
Ma właściwości przeciwutleniające, które przejawiają się w odtwarzaniu grup tiolowych -SH w białkach, w których uległy one utlenieniu do grup sulfonowych -SO3H lub wiązań disiarczkowych -S-S-. Dzięki odwracalnej reakcji odrywania lub przyłączania elektronów glutation działa w ustroju jako układ oksydo-redukcyjny chroniący grupy –SH białek przed utlenieniem. Bierze też udział w procesie oddychania i jest koenzymem niektórych enzymów oksydo-redukcyjnych. W formie zredukowanej, dzięki wolnej grupie tiolowej służy do redukcji nadtlenków (np. nadtlenku wodoru). Wyłapuje reaktywne czynniki elektrofilowe ochraniając komórki przed uszkodzeniem ze strony toksyn.
Glutation umożliwia usuwanie z ustroju związków azotowych i chlorowcopochodnych toksyn. Na przykład często zażywany lek przeciwbólowy paracetamol jest metabolizowany do hepatotoksycznego (z łac. hepar – wątroba, hepatotoksyna – substancja toksyczna dla wątroby, substancja uszkadzająca wątrobę) N-acetylo-para-benzochinonu. Toksyna ta jest przyłączana w wątrobie do glutationu. Nadmierne lub długotrwałe podawanie tego leku (paracetamol, czyli 4’hydroksyacetanilid), przy równoczesnej małej podaży metioniny w pokarmie powoduje zużycie glutationu zawartego w ustroju, co z kolei jest przyczyną uszkodzenia (martwicy) wątroby. Dlatego konieczne jest podawanie wraz z paracetamolem metioniny. Metionina jest wykorzystywana do syntezy glutationu. Glutation jako antyoksydant neutralizuje wolne rodniki w wątrobie i detoksyfikuje pestycydy (nawet do 60%). Zredukowany glutation jest syntetyzowany (wytwarzany) w każdej komórce organizmu przez witaminę C. Organizm sam potrafi go wytworzyć w obecności witaminy C i N-acetylocysteiny, dlatego aminokwas endogenny cysteina musi być też dostarczana z pożywieniem, ale jej nadmiar może być groźny dla zdrowia. Zredukowany glutation jest wszechobecnym przeciwutleniaczem (antyoksydantem) zaangażowanym w wiele funkcji komórkowych takich jak detoksyfikacja, transport aminokwasów, produkcja koenzymów oraz recykling witamin E i C. Pełniąc swoją rolę najskuteczniejszego środka oczyszczającego nukleofile, glutation blokuje swobodne i radykalne uszkodzenia wszelkiego rodzaju tkanek. Glutation jest substancją wykorzystywaną, na poziomie komórkowym, na pierwszym miejscu w obronie organizmu. Odgrywa on kluczową rolę w funkcjonowaniu oraz rozmnażaniu limfocytów w celu zwalczania organizmów takich jak bakterie, wirusy i pasożyty. Na podstawie badań naukowych, przy nieodpowiednim poziomie glutationu komórki "popełniają samobójstwo" poddając się procesowi nazywanemu zaprogramowaną śmiercią komórkową. Niestety wraz z wiekiem poziom glutationu obniża się. Glutation koncentruje się głównie w wątrobie, gdzie odgrywa funkcje głównego czynnika detoksyfikacyjnego. Jest on głównym naturalnie występującym detoksyfikatorem w komórkach. Inne mniej liczne detoksyfikatory takie jak witaminy C i E w swoim działaniu są zależne od glutationu, ale witaminy te są po ich utlenieniu przywracane przez glutation do dobrej, użytecznej formy (tzw. zredukowanej). Glutation w płynach międzykomórkowych absorbowany w maleńkiej ilości z pożywienia detoksyfikuje płyny, zapobiegając w ten sposób penetracji toksyn do komórek. Ten silny antyutleniacz zawierający siarkę jest kluczowym składnikiem w neutralizacji H2O2 w tłuszczach i w samym cyklu glutationowym. Organizm nie jest w stanie absorbować glutationu jako takiego. Glutation musi być produkowany przez samą komórkę. Aby podnieś poziom glutationu, trzeba dostarczyć organizmowi składniki potrzebne do jego syntezy w organizmie. Łatwo jest o glicynę i kwas glutaminowy, ale trudności z cysteiną ograniczają jego produkcję. Wykazano natomiast, że witamina C wspomaga utrzymanie wysokiego poziomu glutationu. Witamina C, E oraz beta-karoten są także silnymi antyoksydantami i chronią neurony przed toksycznym działaniem wielu czynników. Glutation jako antyoksydant stabilizuje błony lizosomów i hamuje uwalnianie katabolicznych enzymów lizosomalnych. Jako transporter aminokwasów w cyklu gamma glutamylowym, ułatwia syntezę białka i sprzyja tworzeniu dodatniego bilansu azotowego. Zwiększa uwodnienie komórek oraz zasoby glikogenu mięśniowego. Zwiększa poziom hormonu wzrostu, obniża poziom kortyzolu, przyspiesza redukcję tkanki tłuszczowej, wspomaga odporność, łagodzi objawy zmęczenia, obniża poziom kwasu mlekowego. Glutation działa jako substancja odtruwająca oraz uczestniczy w enzymie peroksydazie glutationowej zawierającym selen. Bierze także udział w przedostawaniu się aminokwasów do błon komórkowych. Glutation jest najważniejszym nieenzymatycznym czynnikiem antyoksydacyjnym, jakim dysponuje organizm. Ten peptyd występuje w każdej komórce organizmu, szczególnie bogate w jego zasoby są nerki, wątroba i soczewka oka. W sytuacji zagrożenia chorobami zwyrodnieniowymi następuje konieczność dostarczania glutationu z dietą. Glutation umożliwia detoksykację (nukleofilowy odtruwacz).


18. Peptydy o funkcji hormonów i antybiotyków
1. HORMON ADRENOKORTYKOTROPOWY ACTH
Jest cząsteczką składającą się z 39 reszt aminokwasowych, w kształcie zamkniętej ósemki jest wytwarzany przez przedni płat przysadki, wpływa pobudzająco na działalność wydzielniczą kory nadnerczy oraz powoduje zwiększone wydzielanie do krwiobiegu kortykosteroidy, a także hormonów płciowych. Wydzielanie ACTH wzmagają również różne czynniki stresogenne i fizyczne (zakażenia, zmiany temperatury). Hormon ten wpływa również aktywująco na procesy kataboliczne (np. lipolizę tłuszczów zapasowych)
2. INSULINA - jest hormonem wytwarzanym przez komórki  wysp trzustki; jest zbudowana z 2 łańcuchów aminokwasowych (łańcuch A liczy 21 reszt aminokwasowych a łańcuch B - 30 reszt), połączonych ze sobą dwoma mostkami disulfidowymi
insulina zmniejsza stężenie glukozy we krwi a więc jest antagonistą glukagonu; wzmaga przepuszczalność błon komórkowych dla glukozy i innych heksoz oraz aminokwasów; przyśpiesza przemianę glukozy w mięśniach, wzmaga syntezę kwasów tłuszczowych; hamuje lipolizę w tkance tłuszczowej; pobudza lipolizę w wątrobie; wpływa na biosyntezę białek;
Stężenie insuliny w osoczu krwi na czczo wynosi: 10-40 j.m.cm3 W leczeniu stosowana insulina protaminowo-cynkowa.
Handlowe preparaty insuliny są wytwarzane z trzustek wołowych (różnią się od insuliny ludzkiej 3 aminokwasami) i wieprzowych (różnią się 1 aminokwasem).

3. Amylina - (IAPP - z ang. Islet Amyloid Polypeptide) - zbudowany z 37 aminokwasów hormon peptydowy, który jest wytwarzany przez komórki beta wysp Langeransa trzustki.
Amylina jest wydzielana do krwioobiegu wraz z wydzielaniem podstawowym insuliny, a także w odpowiedzi na bodziec pokarmowy (spożycie posiłku zwiększa jej uwalnianie). Jej działanie polega na kontroli wchłaniania pokarmów, spowolnieniu opróżnianiu żołądka i wchłaniania glukozy z jelita cienkiego. Hamuje także wydzielanie glukagonu i insuliny. Jest czasem nazywany hormonem anorektycznym[1], gdyż poprzez blokowanie neuronów w area postrema hamuje pojawianie się uczucia głodu. Ma też działanie przeciw osteoporotyczne poprzez hamowanie aktywności osteoklastów[2] Poza tym hamuje syntezę glikogenu w mięśniach oraz ma działanie rozszerzające na naczynia.
W 2005 został zarejestrowany do leczenia cukrzycy syntetyczny analog amyliny o nazwie pramlintyd. Stosowany u pacjentów z cukrzycą typu 1 i 2 poprawia wyrównanie cukrzycy i normalizuje masę ciała.
4. Angiotensyna - hormon peptydowy wchodzący w skład układu hormonalnego RAA, którego zadaniem jest kontrola stężenia jonów sodowych i potasowych w organizmie. Renina katalizuje przekształcenie w wątrobie angiotensynogenu (α2-globulina) do angiotensyny I (dekapeptyd). Ta z kolei jest przekształcana do angiotensyny II (oktapeptyd). Angiotensyna stymuluje wydzielanie mineralokortykosteroidu aldosteronu.
Angiotensyna II to związek najsilniej kurczący błonę mięśniową naczyń krwionośnych.
Angiotensyna I jest dekapeptydem o sekwencji aminokwasów: Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-His-Leu, w wyniku odłączenia dwóch ostatnich aminokwasów powstaje oktapeptyd Angiotensyna II. Jego główne funkcje to:
1. kurczenie mięśniówki drobnych naczyń krwionośnych
2. zwiększenie częstotliwości skurczów serca
3. podnoszenie ciśnienia tętniczego krwi
4. pobudzanie współczulnego systemu nerwowego
5. regulacja biosyntezy i wydzielania niektórych hormonów
6. regulacja równowagi wodno-elektrolitowej
5. Bradykinina to peptydowy hormon tkankowy. Jest to polipeptyd zbudowany z 9 aminokwasów. Powstaje przez działanie enzymów proteaz, znajdujących się w pocie, ślinie i wydzielinach gruczołów wydzielania zewnętrznego, na białka globuliny osocza krwi. Bradykinina podnosi ciśnienie krwi i zwiększa przepuszczalność naczyń włosowatych, w wyniku czego następuje ból, obrzęk oraz przechodzenie do leukocytów do tkanek. Kurczy również mięśnie macicy i mięśnie jelit. Uczestniczy również w procesie regulacji ciśnienia krwi. Obniża ciśnienie krwi przez rozszerzenie naczyń krwionośnych oraz zwiększa przepuszczalność włośniczek.
6. Cholecystokinina (CCK), dawniej nazywana również cholecystokinina-pankreozymina, to peptydowy hormon tkankowy przewodu pokarmowego.
Jest on wydzielany przez śluzówkę dwunastnicy i jelita czczego. Zadaniem cholecystokininy jest stymulacja wydzielania żółci i soku trzustkowego. Bodźcem do zwiększenia wydzielania cholecystokininy są głównie produkty częściowego trawienia tłuszczów. Cholecystokinina ma również działanie hamujące uczucie głodu.
Cholecystokinina jest złożona z 33 aminokwasów i w swej budowie jest zbliżona do innego hormonu przewodu pokarmowego - gastryny. Hormon ten wywiera swoje działanie jako neurohormon w ośrodkowym układzie nerwowym.
7. Enterogastron to hormon peptydowy przewodu pokarmowego. Wydzielany przez błonę śluzową jelita cienkiego, a dokładnie dwunastnicy pod wpływem zetknięcia się z nią tłuszczów pokarmowych. Hamuje wydzielanie soku żołądkowego (głównie kwasu solnego) i zwalnia perystaltykę żołądka, przyśpiesza i ułatwia gojenie się owrzodzeń przewodu pokarmowego.
8. Erytropoetyna (skrót EPO, ATC: B 03 XA 01) – glikoproteinowy hormon peptydowy wzrostowy stymulujący różne etapy erytropoezy, prowadząc do zwiększenia produkcji erytrocytów przez szpik kostny. Erytropoetyna powstaje z przekształcenia erytropoetynogenu (α2-globulina produkowana w wątrobie) pod wpływem erytrogeniny uwalnianej z komórek kanalików nerkowych. Jest także wytwarzana w wątrobie (głównie w życiu płodowym), mózgu i macicy.
Erytropoetyna wywiera swoje działanie poprzez połączenie ze specyficznym receptorem erytropoetynowym (EpoR).
Zwiększenie produkcji erytropoetyny następuje w wyniku spadku utlenowania krwi płynącej w tętnicach nerkowych. Erytropoetyna wpływa na komórki macierzyste szpiku kostnego, zwiększając produkcję prekursorów komórek szeregu czerwonokrwinkowego, a zatem zwiększając wytwarzanie erytrocytów.
Rola jaką odgrywa erytropoetyna w mózgu i macicy nie została wyjaśniona.
Spadek produkcji erytropoetyny następuje w przebiegu przewlekłej mocznicy, nadmierne wytwarzanie spotyka się m.in. w zwyrodnieniu wielotorbielowatym nerek.
Erytropoetyna jest stosowana jako lek u pacjentów chorujących na niewydolność nerek (głównie u pacjentów dializowanych), w hematologii, a także jako lek pomocniczy w onkologii.
Działanie erytropoetyny wykorzystywane jest, niezgodnie z prawem, także przez sportowców jako środek dopingowy. EPO podnosi utlenowanie krwi, przez co mięśnie są zdolne do zwiększonego wysiłku. Historia pamięta przypadki gdy sportowcom odbierano złote medale po testach na doping, po wykryciu zwiększonego poziomu EPO we krwi.
Ciekawostką jest, że istnieją ludzie którzy naturalnie mają podwyższony poziom erytropoetyny we krwi i często odnoszą oni spektakularne sukcesy sportowe.
9. Gastryna - hormonem produkowanym przez komórki G zlokalizowane w żołądku (głównie w antrum). W zasadzie jest to mieszanina peptydów, ponieważ gastryna jest produkowana jako preprohormon. Z całej gamy peptydów (preprogastryna, progastryna, gastryna-34, gastryna-17, gastryna-14) najbardziej aktywny jest związek zawierający 14 aminokwasów.
Działanie fizjologiczne gastryny:
• zwiększa wydzielanie kwasu solnego w żołądku (pobudza wydzielanie soku żoładkowego)
• wpływa na prawidłowy stan błony śluzowej żołądka
Gastryna jest także produkowana przez komórki zlokalizowane poza przewodem pokarmowym, np. w mózgu.
Gastryna została odkryta i nazwana w 1905 roku przez Johna Edkinsa.
10. Glukagon (ATC: H 04 AA 01) - jest polipeptydowym hormonem wytwarzanym przez komórki A (α) wysp trzustkowych. Hormon ten ma znaczenie w gospodarce węglowodanowej; wykazuje działanie antagonistycznie w stosunku do insuliny, które przede wszystkim objawia się zwiększeniem stężenia glukozy we krwi. Wzmaga on procesy glukoneogenezy i glikogenolizy oraz utleniania kwasów tłuszczowych.
Struktura pierwszorzędowa cząsteczki glukagonu:
NH2-His-Ser-Gln-Gly-Thr- Phe-Thr-Ser-Asp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu- Asp-Ser-Arg-Arg-Ala-Gln-Asp- Phe-Val-Gln-Trp-Leu-Met-Asn-Thr-COOH
Glukagon został odkryty przez Kimballa i Murlina w 1923 roku, a jego masa cząsteczkowa wynosi 3485 D.
Glukagon wydzielony przez wysepki trzustkowe dostaje się do wątroby przez żyłę wrotną i tam prawie całkowicie jest pochłaniany, a do krwi krążenia ogólnego przedostaje się tylko jego niewielka ilość. W stanie głodu zwiększa się wydzielanie glukagonu, co powoduje zachowanie prawidłowego stężenia glukozy we krwi, co jest niezwykle ważne dla zachowania właściwego funkcjonowania mózgu.
Glukagon i insulina należą do podstawowych regulatorów przemian węglowodanowych w organizmie, wpływają na aktywny transport przez błonę komórkową i biosyntezę białek i tłuszczów w komórkach.
11. Gonadoliberyna - hormon peptydowy (hormon złożony z 10 aminokwasów - dekapeptyd), wydzielany przez podwzgórze, stymulujący wydzielanie gonadotropin.
12. Grelina - jest 28-aminokwasowym białkiem (hormon peptydowy) zidentyfikowanym w żołądku szczura jako endogenny ligand dla hormonu GH (growth hormone - secretagogue receptor). Zawiera n-octanoylową modyfikację na Ser3, która jest istotna dla wywołanej greliną stymulacji uwalniania GH, natomiast des-acylowana grelina w formie des-n-octanoylowej jest praktycznie nieaktywna biologicznie.
13. Hormon antydiuretyczny (wazopresyna, ATC: H 01 BA, skróty: AVP od Arginine VasoPressin oraz ADH od Antidiuretic Hormone) - jest cyklicznym nonapeptydem o masie cząsteczkowej 1084 Da. Hormon ten wytwarzany jest przez podwzgórze w postaci preprowazopresynoneurofizyny i wydzielany w ostatecznej postaci przez tylny płat przysadki mózgowej. Powoduje zagęszczanie moczu poprzez resorpcję wody i jonów sodu w kanalikach nerkowych. Wydzielanie wazopresyny jest pobudzane przez wzrost ciśnienia osmotycznego osocza krwi i płynu mózgowo-rdzeniowego, a spadek osmolarności osocza hamuje jej wydzielanie.
Niedobór hormonu antydiuretycznego lub brak jego działania powoduje moczówkę prostą. Jeśli dotyczy ona zaburzenia wydzielania na poziomie podwzgórza lub przysadki jest to moczówka prosta ośrodkowa. Jeżeli występuje niewrażliwość cewek nerkowych na działanie hormonu antydiuretycznego - jest to moczówka prosta nerkowa. Nadmiar wazopresyny wywołuje Zespół Schwartza-Battera.
14. Hormon folikulotropowy (FSH z ang. follicle-stimulating hormone) - hormon peptydowy wydzielany przez przedni płat przysadki mózgowej. Wydzielanie jest kontrolowane przez podwzgórzowy czynnik uwalniający - folikuloliberynę (LHRH). Wydzielanie hormonu u kobiet zależne jest od faz cyklu miesiączkowego. FSH pobudza dojrzewanie pęcherzyków jajnikowych i wydzielanie estrogenów u kobiet, powiększenie cewek nasiennych i wytwarzanie plemników u mężczyzn. W okresie menopauzy z powodu wygasania czynności hormonalnej gonad obserwuje się zarówno u kobiet jak i u mężczyzn podwyższony poziom FSH we krwi.
15. Hormon luteinizujący, lutropina - glikoproteinowy hormon gonadotropowy wydzielany przez gonadotropy przedniego płata przysadki mózgowej. Wydzielanie to jest stymulowanę przez podwzgórzową luliberynę (LH-RH). U samców odpowiedzialna jest za funkcjonowanie komórek śródmiąższowych jąder, które z kolei produkują testosteron. Bywa wówczas nazywany ICSH. Zwiększony poziom testosteronu we krwi hamuje sekrecję gonadoliberyny (LH-RH) oraz hormonu luteinizującego. U samic szczytowe stężenie tego hormonu we krwi podczas ostatnich dni fazy pęcherzykowej cyklu miesiączkowego doprowadza do rozpoczęcia owulacji. Po uwolnieniu się komórki jajowej do jajowodu, hormon luteinizujący odpowiada za luteinizację ciałka żółtego, a następnie za podtrzymanie jego zdolności sekrecyjnych.
16. Tyreotropina, hormon tyreotropowy, skrót TSH od ang. Thyroid-stimulating hormone) to hormon glikoproteinowy o masie cząsteczkowej 28 000 D, wytwarzany przez przysadkę mózgową. U człowieka powoduje zwiększenie masy tarczycy, zwiększenie przepływu krwi przez ten narząd oraz nasilenie produkcji i wydzielania hormonów tarczycy - tyroksyny i trójjodotyroniny. Wydzielana jest przez tyreotrofy (komórki zasadochłonne b2), które są wielościenne i zawierają ziarna o średnicy 140 - 200 nm; w ziarnach tych zmagazynowana jest tyreotropina.
17. Hormon wzrostu, GH (ang. Growth hormone, stara nazwa - somatotropina - obecnie niepoprawna i nie stosowana ze względu na fakt, że hormon wzrostu nie jest hormonem tropowym) , ATC: H 01 AC 01) to polipeptydowy hormon produkowany przez komórki kwasochłonne przedniego płata przysadki mózgowej. W ciągu doby wydzielane jest do krwioobiegu około 0,5 mg tego hormonu. Wydzielanie hormonu wzrostu odbywa się pulsacyjnie, a częstość i intensywność pulsów zależna jest od wieku i płci.
Geny kodujące strukturę hormonu wzrostu znajdują się na długim ramieniu 17 chromosomu w powiązaniu z genami laktogenu łożyskowego.
Wywiera swoje działanie poprzez stymulację wytwarzania białek pośredniczących - IGF-1 i IGF-2. Głównym działaniem hormonu wzrostu jest pobudzanie wzrostu masy ciała i wzrost.
Nieprawidłowo wysokie wydzielanie hormonu wzrostu prowadzi do wystąpienia schorzeń:
• w wypadku gdy ma ono miejsce przed zakończeniem wzrostu kośćca prowadzi do gigantyzmu, który charakteryzuje się nadmiernym wzrostem
• u osób dorosłych prowadzi do akromegalii
Brak lub niedobór wydzielania hormonu wzrostu u dzieci prowadzi do karłowatości przysadkowej.
18. Kalcytonina (Ct), polipeptydowy hormon złożony z 32 aminokwasów, o masie cząsteczkowej 3420 Da. U człowieka występuje w postaci monomeru lub dimeru i powstaje z polipeptydowego prohormonu o masie ok. 21 kDa.
Jest wytwarzany przez komórki przypęcherzykowe (C, należące do serii APUD) tarczycy[1]. Obecność komórek neuroendokrynnych produkujących kalcytoninę wykrywa się w wielu narządach, głównie w ośrodkowym układzie nerwowym, w przysadce, płucach, w przewodzie pokarmowym, wątrobie i innych.
Wraz z innymi hormonami parathormonem i kalcytriolem, odgrywa istotną rolę w regulacji gospodarki wapniowo-fosforanowej ustroju.
Wrażliwe na stężenie jonów wapnia w osoczu krwi receptory rozmieszczone są na komórkach C. Wzrost stężenia jonów wapnia Ca2+ powoduje zwiększenie wydzielania kalcytoniny. Z kolei spadek stężenia jonów wapnia powoduje zmniejszenie wydzielania tego hormonu. Kalcytonina obniża stężenie wapnia i fosforanów w osoczu hamując działanie osteoklastów w kościach oraz hamując reabsorbcję wapnia i fosforanów przez komórki cewek nerkowych powoduje zwiększone ich wydalanie. Oba typy komórek wyposażone są w receptory dla kalcytoniny, które należą do grupy receptorów związanych z białkami G.
Wydzielanie kalcytoniny jest pobudzane przez glukagon, kilka hormonów przewodu pokarmowego oraz wysokie stężenie jonów wapnia we krwi.
Kalcytonina łososiowa jest lekiem który jest stosowany w postaci injekcji lub donosowo w schorzeniach takich jak:
• choroba Pageta
• osteoporoza
• hiperkalcemia
• przerzutach nowotworowych do kości
19. Leptyna -produkt genu Ob, hormon polipeptydowy wytwarzany w białej tkance tłuszczowej (podskórnej). Hormon ten zmniejsza apetyt oraz pobudza układ sympatyczny. Zaburzenia wytwarzania tego hormonu bądź niewrażliwość receptorów dla tego hormonu prowadzi często do nadwagi. Receptory dla leptyny obecne są głównie w podwzgórzu.
• nasilenie glukoneogenezy
• wzrost lipolizy w tkance tłuszczowej, a w konsekwencji wzrost poziomu wolnych kwasów tłuszczowych we krwi
• spadek lipogenezy
• spadek produkcji insuliny
• spadek transportu glukozy do adipocytów
• wpływ na ekspresję genów
• zmniejszenie produkcji NPY
• wzrost produkcji melanokortyn
20. Melanotropina, (MSH, hormon melanotropowy, intermedyna) to hormon polipeptydowy wytwarzany przez komórki pośredniej części przysadki mózgowej. Pobudza komórki skóry do tworzenia brunatnego barwnika - melaniny przez aktywację procesu melanogenezy (czyli tworzenia się ciemnego pigmentu skóry za pomocą komórek zwanych melanocytami). Wykazuje podobieństwo struktury chemicznej do adrenokortykotropiny (ACTH) i w związku z tym posiada słabe działanie adrenokortykotropowe. Hormony kory nadnercza (kortyzol) i rdzenia nadnerczy (adrenalina, noradrenalina) silnie hamują wydzielania hormonu melanotropowego.
Rozróżnia się 3 formy melanotropiny: α, β i γ: 1. Hormon alpha-melanotropowy, melanotropina α lub (α-MSH) jest zbudowana z 13 reszt aminokwasowych niezależnie od gatunku 2. Łańcuch melanotropina β (β-MSH) ma długość zależną od gatunku najczęściej zbudowana u większości ssaków z 18 reszt aminokwasowych (u człowieka 22 reszty) 3. Wydzielany jest również 11-aminokwasowy hormon gamma-melanotropowy (γ-MSH).
Wszystkie formy są pochodnymi proopiomelanokortyny, z której odpowiednie sekwencje aminokwasowe wycinane są w trakcie procesu potranslacyjnej proteolizy. Hormony MSH regulują syntezę melaniny i jej rozmieszczenie w melanoforach u ryb, płazów i gadów lub w komórkach barwnikowych ptaków i ssaków. U człowieka część pośrednia przysadki jest szczątkowa i wydzielanie hormonu MSH u osób zdrowych i dorosłych prawdopodobnie nie zachodzi, a rolę melanotropową przypisuje się hormonowi adrenokortykotropowemu (ACTH).
Aktywność biologiczna melanotropiny jest uwarunkowana obecnością odpowiedniego peptydu (zawierającego 7 reszt aminokwasowych. Melanotropina powoduje ciemnienie skóry i wpływa na adaptację wzroku do ciemności oraz resyntezę rodopsyny. U ryb i płazów powoduje rozszerzanie się melanocytów w skórze i wytwarzanie melaniny.
Wydzielanie melanotropiny jest hamowane pod wpływem neurohormonu podwzgorza (MIF).
u czlowieka, zgodnie z ISBN 83-200-1415-8 MSH powstaje w wyniku rozciecia molekuly POMC przez odpowiednie (brak danych jakie) enzymy. alfa-MSH ma adres 1-13 , natomiast beta-MSH - 84-101 (liczac od pierwszego aminokwasu POMC). Przypuszczalne dzialanie MSH (strona 24, tabela za D.Krieger) - rozpraszanie melaniny, uczenie sie, plciowe zachowanie, wzrastanie i aktywnosc komorek Sertolego w jadrze
21. Oksytocyna (oxytocin, ATC: H 01 BB 02) - hormon peptydowy (cykliczny hormon złożony z 9 aminokwasów - nonapeptyd o masie cząsteczkowej 1007 Da), uwalnia się okresowo, dobrze rozpuszczalny w wodzie.
Wytwarzany jest w jądrze przykomorowym i nadwzrokowym podwzgórza i poprzez układ wrotny przysadki przekazywany i magazynowany w tylnym płacie przysadki. Oksytocyna powoduje skurcze mięśni macicy, co ma znaczenie podczas akcji porodowej. Uczestniczy także w akcie płciowym i zapłodnieniu (powoduje skurcze macicy podczas orgazmu, które ułatwiają transport nasienia do jajowodów).
Uwalniana jest po podrażnieniu mechanoreceptorów brodawek sutkowych np. podczas ssania piersi, co ułatwia wydzielanie mleka oraz po podrażnieniu receptorów szyjki macicy i pochwy. Estrogeny wzmagają wydzielanie oksytocyny, a progesteron je hamuje. Bezpośrednio po porodzie, oksytocyna powoduje obkurczanie macicy oraz położonych w ścianie macicy naczyń krwionośnych, tamując w ten sposób krwawienie po urodzeniu łożyska. W okresie połogu ma bezpośredni wpływ na zwijanie macicy, tak więc karmienie piersią przyspiesza ten proces.
Struktura pierwszorzędowa peptydu cząsteczki oksytocyny: Cys-Tyr-Ile-Gln-Asp-Cys-Pro-Leu-Gly. Cysteiny są związane mostkiem dwusiarczkowym -S-S- tworząc pierścień. Budowa oksytocyny została ustalona i zsyntetyzowana przez Vigneauda w 1953 roku.
22. Parathormon - (PTH) - hormon polipeptydowy składający się z 84 aminokwasów, który odpowiada za regulację hormonalną gospodarki wapniowo-fosforanowej w organizmie.
Wytwarzany jest w przytarczycach z produkowanego konstytucyjnie pre-pro-parathormonu będącego peptydem 115-aminokwasowym. Degradacja i uwalnianie PTH uwarunkowane jest stężeniem jonów wapnia w surowicy krwi, którego obniżenie powoduje zwiększony wyrzut PTH. Czynnikiem warunkującym wrażliwość przytarczyc na wahania stężenia wolnego wapnia jest aktywna postać witaminy D - 1,25(OH)2D3.
Narządami docelowymi dla PTH są kości i nerki. W kościach pod wpływem 1,25-dihydroksycholekalcyferolu, PTH zwiększa uwalnianie wapnia. W przypadku niedoboru aktywnej formy witaminy D, występuje oporność kości na jego działanie. W nerkach natomiast zwiększa wchłanianie zwrotne jonów wapnia, hamując zwrotną resorbcję fosforanów, zwiększa też wytwarzanie aktywnej postaci witaminy D - kalcytriolu. Mechanizm działania polega tutaj na aktywacji 1-α-hydroksylazy, która przeprowadza hydroksylację kalcytriolu.
W wyniku niedoczynności przytarczyc następuje zmniejszona synteza i wydzielanie PTH co wywołuje hipokalcemię. Hipokalcemia może także nastąpić na skutek zaburzeń w transdukcji sygnału do wnętrza komórki (Niedoczynność przytarczyc rzekoma). Mogą się wtedy pojawić objawy tężyczki. Nadczynność przytarczyc skutkuje większym wydzielaniem PTH. Wzrasta poziom wapnia we krwi, kosztem tego, który jest zgromadzony w kościach. Może to wywołać groźne zaburzenia funkcji mózgu i kości.
23. Prolaktyna (PRL) to hormon peptydowy zbudowany ze 198 (u człowieka) aminokwasów, o masie cząsteczkowej 23 kD. Inna nazwa to laktotropina lub hormon laktotropowy. Ma zbliżone efekty metaboliczne, budowę chemiczną i centrum aktywne do somatotropiny. Prolaktyna wiąże cynk, co prawdopodobnie zwiększa trwałość cząsteczki.
Pobudza wzrost piersi podczas ciąży i wywołuje laktację. Działa także na gonady, komórki limfoidalne i wątrobę - narządy te mają swoiste receptory. U kobiet karmiących piersią prolaktyna hamuje wydzielanie hormonu folikulotropowego (FSH) i luteinizującego (LH), blokując owulację i menstruację, szczególnie w pierwszych miesiącach po porodzie, lecz karmienie piersią nie daje pewności, że kobieta nie zajdzie w ciążę.
Prolaktyna wytwarzana jest głównie w przysadce mózgowej przez laktotrofy. Jest to drugi rodzaj komórek kwasochłonnych, oznaczany też określeniem &epsylon;, a u kobiet ciężarnych i karmiących η, które stanowią około 20% komórek przedniego płata przysadki mózgowej. Ich kształt jest graniasty i zawierają liczne, nieregularne ziarna o wymiarach od 400 do 700 nm. Właśnie z tych ziaren uwalniany jest hormon. Wydzielanie prolaktyny hamuje podwzgórze wydzielając prolaktostatynę (dopaminę), której receptory typu D2 są na laktoforach . Wydzielanie jest zwiekszane przez prolaktoliberynę i estrogeny.
Innymi źródłami syntezy prolaktyny mogą być komórki niektórych nowotworów oraz błona śluzowa macicy (Piotr Skałba, endokrynologia ginekologiczna, strona 54, ISBN 83-20-2163-4)
Nadmiar prolaktyny (hiperprolaktynemia) może być odpowiedzialny za bezpłodność oraz zespół amenorrhea-galactorhea. Prawidłowe stężenie tego hormonu to mniej niż 20 ng/ml - oprócz ciężarnych i karmiących. Prolaktyna niekiedy polimeryzuje. Powstała forma jest biologicznie nieaktywna, ale jest wykrywana w niektórych testach. W takim przypadku otrzymuje się wysoki poziom prolaktyny przy braku objawów chorobowych.
24. Przedsionkowy peptyd natriuretyczny (ANP z ang. atrial natriuretic peptide) to hormon peptydowy wytwarzany przez ściany przedsionka serca pod wpływem wysokiego stężenia jonów sodu, dużej ilości płynu pozakomórkowego lub dużej ilości krwi. Zapobiega reabsorpcji jonów sodu w nerkach. Wpływa również na rozszerzanie i zwężanie pewnych naczyń krwionośnych (tętniczek doprowadzających i odprowadzających kłębuszków nerkowych), co wpływa na szybkość filtrowania płynów w nerkach, a to powoduje przyśpieszenie produkcji moczu. Peptyd hamuje układ renina angiotensyna aldosteron (RAA) poprzez stymulację syntezy prostaglandyn, oraz zmniejsza uwalnianie ADH. Peptyd przeciwdziala więc mechanizmom nasilającym niewydolność krążenia. Jego rola jest jednak niewielka, ponieważ liczba i wrażliwosc receptorow jest zmniejszona - mechanizm down regulation.
25. Relaksyna - hormon produkowany przez ciałko żółte, będący polipeptydem. Wpływa hamująco na skurcze mięśni macicy i rozluźniająco na spojenie łonowe w czasie porodu.
26. Tyreoliberyna - (skrót TRH od ang. Thyrotropin-releasing hormone) hormon peptydowy o masie cząsteczkowej 359.5 Da pobudzający przysadkę mózgową do wydzielania hormonu tyreotropowego.
Hormon TRH jest wytwarzany i uwalniany przez podwzgórze i działa na przedni płat przysadki mózgowej.
27. Wazotocyna AVT, nonapeptyd, analog wazopresyny (AVP), czyli dobrze znanego hormonu antydiuretycznego (inaczej ADH) produkowana w podwzgórzu i wydzielana w nerwowym (tylnym) płacie przysadki mózgowej. Występuje ona u wszystkich kręgowców (płazy, gady, ptaki), najlepiej jego rola poznana jest u ryb.
ANTYBIOTYKI
Pierwsze antybiotyki powstały z penicyliny, w 1929 roku odkryte przez A. Fleminga. Kolejne w 1942 wprowadzono do leczenia dzięki H. W. Floreya oraz E. B. Chaina. Nazwa Antybiotyk została wprowadzona w 1945 roku przez Waksmana. Wszyscy otrzymali nagrodę Nobla.
Antybiotyki jest to grupa leków niszcząca bakterii albo hamująca komórka organizmu. Niektóre uszkadzają błoną komórkową bakterii, są takie, które hamują syntezęę białek a wiec uniemożliwiają jej wzrost i podział – np. tetracykliny, makrolidy. Na początku wytwarzano z hodowli głównie grzybów i mikroorganizmów np. bakterii. We współczesnym świecie większość antybiotyków można otrzymać w sztuczny sposób.
Oczywiście antybiotyki różnią się między sobą budową i działaniem, dlatego też stosujemy podział antybiotyków.
1. antybiotyki beta – laktamowe -w skład tej grupy wchodzą pochodne penicyliny i cefalosporyny
2. tetracykliny
3. antybiotyki aminoglikozydowe
4. antybiotyki peptydowe i antybiotyki o innej budowie
Ze względu na mutacje bakterii, coraz większą oporność na te leki ciż szukamy nowych antybiotyków. Wśród bakterii pojawia się oporność, gdyż dana osoba zażywa zbyt często (nadużycie), zbyt krótko albo niewłaściwie je stosuje. Oporność polega na wytwarzaniu przez bakterie specjalnych białek (np. obecność u bakterii betalaktamazy)rozkładający antybiotyk.
Antybiotyk powinien być ściśle dopasowany do infekcji i do pacjęta. Wiele antybiotyków niszczy florę bakteryjną przewodu pokarmowego, co za tym idzie występowanie braku witamin przez nią wytworzonych. W wielkim stopniu potrafi zakłócić równowagę mikrobiologiczną w, organiźmie co daje wspaniały teren do rozwoju innych bakterii i grzybów. Występuje wówczas zapalenie błon śluzowych jamy ustnej, pochwy, odbytnicy, dochodzi nawet do wymiotów i biegunki.
Streptomycyna – antybiotyk wyizolowany w 1944 roku z promieniowców (Streptomyces griseus) Jest to pierwszy, skuteczny, nietoksyczny lek przeciw gruźliczy, zapalny i przeciw Kokluszu, ale także reagują na nią bakterie gram – ujemne i gronkowca. Natomiast bardzo słabo działają na gram – dodatnie i riketsie. Największą jej zaletą jest zdolność niszczenia prątków (poprzez hamowanie syntezy białek).
W 1939 roku S. Wksman rozpoczyna obszerny program badań nas promieniowcami, które niegdyś wyodrębnił – Streptomyces griseus. Te promieniowce musiały być antagonistycznego w stosunku do zwalczanej bakterii. Mikroby należą do bakterii właściwych i są formą pasożytniczą. Najczęściej zamieszkują glebę. Po wieloletnich badaniach, w końcu udało się uzyskać streptomycynę. Streptomycyna do dziś jest używana jako lek przeciw gruźliczy... A w 1952 roku odkrywca tego antybiotyku otrzymał Nagrodę Nobla.
Streptomycyna – skręcony długi łańcuszek; Amerykańska Poradnia stanowczo stwierdziła, że ten lek można zażywać w czasie ciąży i karmienia piersią. Jest to bardzo ważne, aby przypadkiem nie otruć dziecko. Oczywiście należy ściśle pilnować dawek.
Choć nie znaleziono przeciw wskazań w stosowaniu streptomycyny w czasie ciąży, to stwierdzono ototoksyczne działanie na narząd słuchu. Streptomycyna w leczeniu gruźlicy wchodzi w skład chemioterapii.

19. Cykl mocznika
Cykl mocznikowy jest sekwencją reakcji enzymatycznych, w toku których grupy aminowe aminokwasów ulegają przemianie w mocznik
Głównym produktem wydalania azotu u zwierząt ureotelicznych ( tj. ssaki, dorosłe płazy, spodouste ) jest mocznik.
Mocznik powstaje w następstwie reakcji enzymatycznych z dwutlenku węgla - CO2 oraz amoniaku - NH3. Mechanizm tworzenia się tego związku ma charakter cykliczny, kolejnymi ogniwami są ornityna cytrulina i arginina.
Głównym miejscem, gdzie zachodzi cykl mocznikowy jest wątroba. Przekształcenie L-ornityny do L-cytruliny i synteza karbamoilofosforanu zachodzi w matriks mitochondrialnej, a pozostałe reakcje w cytoplazmie.
W 1932r. Hans Krebs i Kurt Henseleit sformułowali mechanizm cyklu mocznikowego - cykl ten był pierwszym w pełni poznanym cyklem metabolicznym). Przedstawili również jego sumaryczną reakcję:
Proces w całości jest endoergiczny, wymaga dostarczenia energii
( o wartości ok. 58 kJ/mol ). Dlatego niezbędny jest udział ATP - adenozynotrójfosforanu i karbamoilofosforanu - CP. ( do wytworzenia jednej cząsteczki mocznika potrzebna jest hydroliza 4 wiązań makroergicznych z ATP )
Wyróżniamy dwa mechanizmy biosyntezy karbamoilofosforanu:
 u bakterii - prowadzi przez karbaminian amonowy, zgodnie z reakcjami:
 u ssaków i roślin wyższych - w przemianie uczestniczy syntetaza karbamoilofosforanowa, katalizująca reakcję:
U ssaków niezbędnym kofaktorem reakcji jest N-acetyloglutaminian - jest on efektorem allosterycznym (modyfikatorem) dla enzymu.
Kolejne etapy cyklu mocznikowego:
Karbamoilofosforan uczestniczy w przemianie ornityny w cytrulinę i w reakcji tej jest dawcą gr. karbamoilowej i energii. Enzymem, który katalizuje przemianę związków jest karbamoilotransferaza ornitynowa - enzym ten nie zawiera żadnych dodatkowych kofaktorów i wykazuje specyficzność substratową.
karbamoilotransferaza ornitynowa
ornityna → cytrulina
Ta reakcja jest odwracalna:
fosforyzacja substratowa
Karbamoilofosforan ← cytrulina
Z cytruliny powstaje jej forma enolowa ( cytrulina pozostaje z nią w równowadze ), która przy udziale ATP oraz jonu magnezu - Mg2+ ulega kondensacji z asparaginianem i powstaje argininobursztynian, który rozpada się do fumaranu i argininy ( jest to reakcja odwracalna ) .
Ta przemiana jest katalizowana przez enzymy:
 syntetazę argininobursztynianową - współdziała ona z jonami magnezu Mg2+ i ATP ( katalizuje przemianę argininobursztynian ).
liazę L-argininobursztynianową - ona katalizuje rozpad argininy do mocznika i ornityny. Ta reakcja jest nieodwracalna. Wytworzenie ornityny zamyka cały obrót cyklu.
Enzym arginaza ( ureohydrolaza arginianowa ) w stosunku do L-argininy wykazuje specyficzność absolutną ( s. absolutna, czyli dotyczy określonego substratu ) i wymaga kofaktora jonów Mn2+.Ten enzym prowadzi do hydrolitycznego rozpadu argininy do mocznika i ornityna i przez wytworzenie ostatniej zamyka obrót cyklu. Reakcja ta jest nieodwracalna co świadczy o nieodwracalności cyklu.
Wynikiem obrotu całego cyklu z organizmu wydzielone zostają dwie cząsteczki NH3. Jedna z nich pobierana jest ze środowiska, zaś druga pochodzi w grupy aminowej asparaginianu. Związanie 2 cząsteczek amoniaku odbywa się kosztem 3 cząsteczek ATP ( czyli widoczny duży nakład energii ).
Proces zachodzi w mitochondrium ze względu na duże zapotrzebowanie w ATP oraz na udział asparaginianu powstałego z szczawiooctanu → są to produkty pośrednie cyklu kwasów  glutaminianu powstałego z 2-oksoglutaranu → trikarboksylowych
U roślin centralny punkt cyklu to arginina - stanowiąca rezerwę azotową, również produkt, w którym wiąże się szkodliwy nadmiar amoniaku.
20/21. Przemiany kataboliczne/anaboliczne aminokwasów
Metabolizm jest to całokształt reakcji biochemicznych zachodzących w komórkach organizmu, związany z przepływem materii, energii i informacji, zapewniający organizmowi wzrost, ruch, rozmnażanie, wrażliwość i pobudliwość.
Istnieją dwa kierunki przemian metabolicznych: anabolizm i katabolizm.
Anabolizm (asymilacja, przyswajanie, synteza) obejmuje reakcje syntezy (biosyntezy) związków organicznych (złożonych) ze związków prostych (substraty). Reakcje te wymagają dostarczenia energii, w wyniku czego w produktach gromadzi się więcej energii niż jest zawarte w substratach. Do podstawowych reakcji anabolicznych zalicza się biosyntezę białek, tłuszczów i cukrów.
substrat -----> ATP ---> ADP -----> produkt
energia
Ogromną rolę w przemianie materii pełni ATP (adenozynotrójfosforan = adenozynotrifosforan, kwas adenozynotrójfosforowy). Udział ATP w składzie chemicznym organizmu wynosi 0,5%. Jest to związek zbudowany z adeniny (A), rybozy (R) i 3 reszt kwasu fosforowego (P); zawiera dwa wiązania wysokoenergetyczne; jest najważniejszym przenośnikiem energii, pełni funkcje aktywatora w przemianach metabolicznych. ATP Jest stale odnawiany w procesie oddychania wewnątrzkomórkowego. Synteza ATP odbywa się głównie w mitochondriach w wyniku fosforylacji, polegającej na przyłączaniu przez ADP (adenozynodifosforan = adenozynodwufosforan) reszt fosforanowych (P):
A + R + 3P ---> ATP
ADP + P + energia ---> ATP
ATP jest wykorzystywany w reakcjach syntezy organicznej jako dawca energii i do aktywacji substratów przez wiązanie ich z resztą fosforanową pod wpływem kinaz, np.
ATP + glukoza---> ADP + glukozo-6-fosforan (aktywna metabolicznie forma glukozy, czyli wzbogacona w energię, dzięki czemu glukoza może zostać włączona do procesów metabolicznych)
Katabolizm (dysymilacja, rozkład) obejmuje reakcje rozkładu złożonych związków oragnicznych na produkty proste. Wyzwolona z tych związków energia jest kumulowana w postaci ATP. Przykładem typowej reakcji katabolicznej jest oddychanie wewnątrzkomórkowe, czyli utlenienie biologiczne glukozy:
C6H12O6 + 6H2O ---> 6CO2 + 6H2O + energia (2877 kJ)
Powstała energia w rekacji oddychania jest wykorzystywana do pracy mechanicznej (np. skurcz mięśni), elektrycznej (np. przewodzenie impulsów nerwowych), osmotycznej (np. aktywny transport elektrolitów), świetlnej (np. u niektórych pierwotniaków i owadów).
Anabolizm (asymilacja) i katabolizm (dysymilacja) przebiegają w organizmie równocześnie i wzajemnie są od siebie uzależnione.
Procesy kataboliczne to reakcje egzoergiczne (wyzwalają energię), a procesy anaboliczne to reakcje endoergiczne (pochłaniają energię). Wszystkie procesy metaboliczne przebiegają z udziałem enzymów i skłądników pokarmowych regulujących (biopierwiastki, witaminy), które pełnią funkcje biokatalizatorów (wpływają na tempo reakcji biochemicznych).
W organizmach młodych, rozwijających się, procesy anaboliczne (asymilacji, A) przewyższają procesy dysymilacji, D (katabolizmu): A>D.
W organizmach dojrzałych, w wieku średnim (około 28-33 rok życia) procesy anabolizmu i katabolizmu są w dynamicznej równowadze: A=D. U osobników starych procesy kataboliczne przewyższają procesy anaboliczne: A Wyróżniamy przemianę materii ogólną, podstawową i pośrednią.
Przemiana materii ogólna to całokształt procesów materialnych i energetycznych zachodzących pomiędzy środowiskiem a ustrojem w normalnych warunkach fizjologicznych.
Przemiana materii podstawowa to całokształt przemian metabolicznych niezbędnych do podtrzymania istotnych (podstawowych) czynności życiowych (np. układu oddechowego, układu krążenia, układu nerwowego), w warunkach zupełnego spokoju, przy pustym przewodzie pokarmowym, w temperaturze pokojowej.
Przemianą materii pośrednią określamy całość przemian chemicznych i fizycznych odbywających się w komórkach, tkankach i narządach.
Przemiana białek
Białko pokarmowe ulega w procesie trawienia hydrolizie enzymatycznej do aminokwasów. Wchłonięte w jelicie aminokwasy zostają z krwią żyły wrotnej przetransportowane do wątroby, gdzie ulegają przemianom.
Aminokwasy mogą ulegać:
- reakcjom dezaminacji (deaminacji)
- reakciom transaminacji
- reakciom dekarboksylacji
Część aminokwasów jest wykorzystywana do syntezy białek budulcowych; kolejne do budowy hormonów, enzymów i barwników. Nadmiar aminokwasów ulega w wątrobie dezaminacji (odłączenie grupy aminowej -NH2 od aminokwasu) i przemianie na glukozę lub ketokwasy, które z kolei mogą być utlenione do CO2 i H2O z wyzwoleniem energii, lub też zamienione na tłuszcz. Odłączone od aminokwasów grupy -NH2 zostają przekształcone do amoniaku lub mocznika i wydalone z ustroju wraz z moczem i potem. Zatem w procesie dezaminacji aminokwasu wydzielony zostaje amoniak i powstaje alfa-ketokwas lub kwas nienasycony. Wyróżniamy dezaminację oksydacyjną i deazminację nieoksydacyjną.
W dezaminacji oksydacyjnej enzymy mogą współdziałać z NAD+ (dwunukleotyd nikotynamidoadeninowy utleniony, Nicotinamide Adenine Dinucleotide), NADP+ (fosforan dwunukleotydu nikotynamidoadeninowego utleniony, Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate), FAD (dwunukleotyd flawinoadeninowy utleniony, Flavin Adenine Dinucleotide) lub FMN (mononukleotyd flawonowy utleniony, Flavin Mono-Nucleotide. Do enzymów współdziałających z NAD+ lub NADP+ należy dehydogenaza glutaminianowa, która występuje w komórkach wątroby. W budowie enzym ten zawiera cynk. Katalizuje przemianę kwasu glutaminowego do kwasu alfa-ketoglutarowego i amoniaku:
Kwas glutaminowy + NAD+ + H2O <---> kwas alfa-ketoglutarowy + NH3 + NADH+H+ (NADH2 - dwunukleotyd nikotynamidoadeninowy zredukowany)
Dehydrogenaza ta może również katalizować deaminację oksydacyjną waliny i leucyny. Warto dodać, że wspomniany enzym bierze udział we włączaniu azotu amonowego do związków organicznych u roślin i bakterii glebowych. U bakterii występuje również dehydrogenaza L-alaninowa współdziałająca z NAD+, katalizująca deaminację alaniny do pirogronianu i amoniaku.
Enzymy współdziałające z FMN i FAD w deaminacji oksydacyjnej, należą do oksydaz aminokwasowych. Produktem reakcji enzymatycznej jest iminokwas, który ulega nieenzymatycznej przemianie do amoniaku i alfa-ketokwasu. FADH2 (FAD zredukowany) powraca do formy utlenionej FAD+ po oddaniu atomów wodoru na tlen O2:
FADH2 + O2 ---> FAD+ + H2O2
W reakcji powstaje nadtlenek wodoru (H2O2), ten z kolei podlega rozkładowi przy udziale peroksydazy.
Enzymy współdziałające z FAD wykazują wysoką specyficzność w stosunku do konfiguracji przestrzennej aminokwasów. Należa tutaj oksydazy D-aminokwasowe oraz oksydazy L-aminokwasowe.
Deaminacja nieoksydacyjna jest katalizowana przez enzymy nazwane deaminazami (deaminazy). Należy tutaj amoniakoliaza asparaginianowa, która katalizuje odwracalną reakcje daminacji asparaginianu do furanu. Ta reakcja umożliwia także włączanie azotu amonowego do związków organicznych.
W reakcjach transaminacji (przenoszenie grupy aminowej) oraz dekarboksylacji, koenzymem jest fosforan pirydoksalu (aktywna forma witaminy B6 - pirydoksyny). Fosforan pirydoksalu wchodzi z aminokwasem w połączenie określane mianem zasady Schiffa, które w wyniku przesunięć elektronowych może uwalniać dwutlenek węgla CO2 (w dekarboksylacji), albo wodór H+ (w transaminacji). W wyniku transaminacji wydziela się alfa-ketokwas, a fosforan pirydoksalu ulega przekształceniu w fosforan pirydoksaminy. Fosforan pirydoksaminy w przemianie z udziałem innego alfa-ketokwasu przekazuje mu grupę -NH2, a sam regeneruje się do fosforanu pirydoksalu. Ta ostatnia reakcja przebiega z udziałem koenzymów FAD i (lub) NAD+.
Transaminacja to proces mający ogromne znaczenie w przemianie materii ponieważ pozwala organizmowi oszcz ednie gospodarować azotem i wytwarzać aminokwasy z odpowiadających im szkieletów węglowych. Przemiany te katalizują aminotransferazy (transaminazy) i polegają na przeniesieniu grupy -NH2 z aminokwasu na alfa-ketokwas (zasada Schiffa). Inaczej mówiąc transaminacja to wymiana grupy aminowej między aminokwasami a alfa-ketokwasami.
Odbiorcą grup aminowych może być np. alfa-ketoglutaran, szczawiooctan, pirogronian. Popularne alfa-ketokwasy mogą w wyniku transaminacji dać odpowiednie aminokwasy: pirogronian ---> alaninę; alfa-ketoglutaran ---> glutaminian; szczawiooctan ---> asparaginian; hydroksypirogronian ---> serynę.
Reakcje dekarboksylacji aminokwasów polegają na rozerwaniu wiązania między grupą karboksylową -COOH i resztą cząsteczki aminokwasu, w wyniku czego wydziela się CO2 i powstaje odpowiednia amina. Reakcję katalizują dekarboksylazy aminokwasowe. Dekarboksylacja aminokwasowa jest źródłem amin biogennych - substancji o dużej aktywności fizjologicznej, np. histamina (po dekarboksylacji histydyny), tyramina (po dekarboksylacji tyroksyny), tryptamina (po dekarboksylacji tryptofanu), serotonina = 5-hydroksytryptamina (po dekarboksylacji 5-hydroksytryptofanu). W Wyniku dekarboksylacji niektórych aminokwasów tworzą się ważne części składowe koenzymów, np. 2-propanolamina (składnik koenzymu B12), cysteamina (składnik koenzymu A). Z kwasu glutaminowego powstaje kwas gamma-aminomasłowy GABA, który należy do neurotransmiterów hamujących.
Aminooksydazy to enzymy które unieczynniają aminy biogenne w organizmie, modyfikując w ten sposób niektóre czynności fizjologiczne. Aminooksydazy należą do flawoprotein mających zdolność odwodorowania amin do imin. Wodór zostaje przeniesiony na tlen, powstaje wówczas nadtlenek wodoru. Wiązanie C=N imin ulega degradacji, podczas której wydziela sie amoniak i aldehyd. Najbardziej znaną aminooksydazą jest monoaminooksydaza MAO i diaminooksydaza DAO. Monoaminoksydaza utlenia katecholaminy, np. adrenalinę i noradrenalinę do kwasu wanilinomigdałowego. W medycynie wykorzystuje się inhibitory MAO (substancje hamujące działanie monoaminooksydaz), które przedłużają działanie katecholamin. Do takich inhibotorów MAO należą: izokarboksazyd, fenelzyna, nialamid, tranylcypromina.
Reakcje dezaminacji i dekarboksylacji zachodzą podczas gnicia materii białkowej (np. mięsa). Procesy gnicia przeprowadzają bakterie gnilne. W wyniku dekarboksylacji ornityny i lizyny powstają cuchnące aminy: putrescyna i kadaweryna.
Organizmy zwierzęce nie magazynują białek, jedynie w wątrobie są ich niewielkie ilości. Zatem każdy osobnik wymaga stałego dostarczania białek w pokarmie. Białka są niezbędne do stałego odnawiania tkanek, a w organizmach młodych - do ich budowy. Azot stanowi 16% masy białek. Stosunek azotu przyswojonego z pokarmem do azotu wydalonego z moczem i potem nazywamy bilansem azotowym ustroju. W organizmach dojrzałych równa się on 1. Stan taki nazywamy równowagą azotową. Jeżeli ustrój pobiera więcej azotu niż wydala mówimy o bilansie azotowym dodatnim i ma on miejsce w organizmach młodych. Bilans azotowy dodatni można też zaobserwować u osobników dorosłych w czasie rekonwalescencji, po wyniszczającej chorobie, po głodówce, podczas zażywania niektórych leków anabolicznych, zwiększających retencję azotu w ustroju, w czasie laktacji, podczas ciąży. Nadwyżka azotu jest zużytkowana do regeneracji komórek. Zjawisko zatrzymywania azotu w organizmie nazywamy retencją. Aby utrzymać bilans azotowy w równowadze, człowiek dorosły musi spożywać około 80 g białka na dobę.
Białka zawarte w pokarmach mają różna wartość odżywczą. Tę wartość determinuje aminokwasowy skład jakościowy i ilościowy. Istnieją bowiem aminokwasy, które nie mogą zostać wytworzone w organizmie i musza być dostarczone w pokarmie w postaci gotowej; są to aminokwasy niezbędne, czyli egzogenne. Do aminokwasów egzogennych należą: walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, tryptofan, treonina, metionina i lizyna. Do białek pełnowartościowych należą białka serów, białka mleka, białka mięsne, białka jaj. Białka w organizmie ulegja nieustannej odnowie. Średnio w ciągu 80 dni zostaje odnowiona połowa całkowitego zasobu białek człowieka. Anabolizm białek jest pobudzany w organizmie przez hormon wzrostowy (somatotropina), insulinę, 17-ketosteroidy nadnerczy (dehydroepiandrosteron), hormony płciowe (estrogeny, androgeny).
Białka mogą stanowić materiał energetyczny: utlenienie l g białka dostarcza 17 kJ energii*.
*Jednostka ciepła - kaloria /cal/ nie należy do układu SI, jednakże jest powszechnie stosowana w tabelach fizjologicznych i dietetycznych. Jednostką energii w układzie SI jest dżul (J); l cal = 4,184 J; lkcal = 4,184kJ.
Metabolizm – całokształt przemian materii i energii zachodzących w żywym organizmie.
Anabolizm – endoergiczne reakcje syntezy związków bardziej złożonych z prostszymi.
Katabolizm – egzoergiczne reakcje rozpadu związków bardziej złożonych do prosztszych. Proces w którym powstaje wiązanie zawierające dużą ilość tzw. Energii swobodnej zwykle polega na kowalencyjnym związaniu reszty fosforanowej. Dlatego nazywa się go fosforylacją. Istnieją 3 możliwości fosforylowania ADP do ATP:
Fosforylacja substratowa – ma miejsce, gdy reszta fosforanowa zostanie przeniesiona bezpośrednio do ADP przy wykorzystaniu energii organicznego substratu. Ten sposób ładowania ATP nie wymaga udziału tlenu i zachodzi w glikolizie oraz cyklu Krebsa.
Fosforylacja fotosyntetyczna – zachodzi wyłącznie u fotoautotrofów. W procesie tym następuje konwersja energii świetlnej na chemiczną ATP.
Fosforylacja oksydacyjna – zachodzi u wszystkich organizmów tlenowych. Jest to wydajny sposób magazynowania energii użytecznej biologicznie.
Fotosynteza jest specyficzna tylko dla fotoautotrofów – samożywnych organizmów, zdolnych do włączenia nieorganicznego dwutlenku węgla we własne związki organiczne. Organizmy te posiadają barwniki fotosyntetyczne i mogą przekształcać energię światła słonecznego na chemiczną, wykorzystując ją do asymilacji CO2 i następnie do „wyprodukowania” glukozy. Proces zmiany energii świetlnej na chemiczną wiązań asymilatów możemy podzielić na dwie wyrażne fazy:
Faza jasna – zależna bezpośrednio od światła. W niej dochodzi do wytworzenia tzw. Siły asymilacyjnej umożliwiającej zachodzenie dalszych etapów. W f.j. ma miejsce pochłonięcie kwantów światła, naładowanie ATP i zredukowanie NADP do NADPH2. Ubocznym produktem tego procesu jest u roślin zielonych i sinic tlen.
Faza ciemna – zachodząca w stromie chloroplastów i niezależna bezpośrednio od światła. W f.c. asymilowany jest CO2 i powstają związki organiczne, które mogą służyć jako substancje wyjściowe do dalszych przemian. Reakcje fazy ciemnej od CO2 do węglowodanów tworzą cykl Calvina-Bensona. Zachodzącą w stromie chloroplastów fazę ciemną podzielono na 3 etapy:
Karboksylację – polegającą na przyłączeniu CO2 do specjalnie przygotowanej pięciowęglowej cząsteczki nazywanej akceptorem CO2.
Redukcję – ponieważ produkt karboksylacji jest 3-węglowym kwasem organicznym, zachodzi konieczność zredukowania go do aldehydu (PAG). Niezbędna do tego energia i wodór dostarczane są z fazy jasnej.
Regenerację – polegającą na odtworzeniu akceptora CO2. Potrzebna do tego energia pochodzi oczywiście z ATP syntezowanego w czasie fosforylacji fotosyntetycznej. Regeneracja jest niezbędna dla przyłączenia kolejnych cząsteczek CO2. Chemosynteza jest specyficznym rodzajem samożywności. Zasadnicza różnica pomiędzy fotosyntezą a chemosyntezą polega na wykorzystaniu odmiennych źródeł energii. Chemoautotrofy potrafią asymilować CO2 przy wykorzystaniu energii uwalnianej w czasie utleniania prostych związków nieorganicznych. Glikoliza to ciąg reakcji przekształcających glukozę w kwas pirogronowy. Glikoliza jest beztlenowym etapem obróbki glukozy zachodzącym w cytoplazmie wszystkich żywych organizmów i pozwalającym na uzyskiwanie energii użytecznej biologicznie. Glikoliza polega na etapowym rozłożeniu sześciowęglowej glukozy do trójwęglowych cząsteczek pirogronianu. Oddychanie wewnątrzmitochondrialne dzielimy na: Reakcję pomostową – łączącą glikolizę z cyklem Krebsa i zachodzącą już w matrix mitochondrialnej.
Cykl Krebsa (cykl kwasu cytrynowego) – jest zamkniętym torem przemian, w czasie których dwuwęglowe reszty czynnego octanu zostają całkowicie utlenione do CO2.
Utlenianie końcowe – polega na przeniesieniu nadwyżkowych elektronów NADH2 oraz FADH2 na tlen cząsteczkowy i zmagazynowaniu w ATP wydzielającej się w tym czasie energii.

22. Rola wody w żywych organizmach
Woda stanowi dwie trzecie ciała człowieka: jest głównym składnikiem krwi, zawiera ją też każdy nasz organ. Każdego dnia nasz organizm traci wiele litrów wody. Około litra wydalamy. Następnie pół litra „znika” w postaci potu i wydychanego przez nas powietrza. W zimny dzień można zobaczyć jej pary w obłoczku naszego oddechu. W upalne dni pot nas ochładza: przez pory w skórze woda wydostaje się na jej powierzchnię i wyparowując odbiera naszemu ciału część ciepła. Organizm człowieka nie jest przystosowany do robienia zapasów wody i dlatego codziennie musimy uzupełniać jej ubytki. Aby utrzymać się przy życiu potrzebujemy półtora litra wody dziennie. Większość tego zapotrzebowania zaspokajają spożywane przez nas pokarmy. Wiele warzyw i owoców to w trzech czwartych woda.
Roślinom woda potrzebna jest do życia. Wraz z innymi związkami chemicznymi służy ona do produkcji substancji niezbędnych do ich dalszego rozwoju. Woda transportuje składniki pokarmowe pomiędzy korzeniami i liśćmi. Dzięki ciśnieniu wody w komórkach rośliny zachowują jędrność. Bez wody więdną. Rośliny pobierają zwykle wodę korzeniami, a wydalają przez tak zwane aparaty szparkowe liści. Rośliny występujące w suchym klimacie gromadzą ją w grubych mięsistych liściach, lub pędach. Często mają ciernie lub liście pokryte woskową powłoką zapobiegającą szybkiemu parowaniu wody. odgrywa bardzo ważną rolę.jest częścią składową krwi,płynów komórkowych i limfy.
Utrzymuje w stanie płynnym produkty przemiany materii,dzięki czemu mogą one być rozprowadzone tam,gdzie są potrzebne.Wyparowanie wody przez skórę i wydychanie pary wodnej przez płuca stanowi ochronę organizmu przed przegrzaniem

23. Funkcje soli mineralnych.
Sole mineralne - nazwę "sole mineralne" odnosi się przede wszystkim do soli spotykanych w naturze (w organizmach żywych, pożywieniu etc.). Sole mineralne są ważnym składnikiem diety człowieka, spełniają bowiem rolę budulcową oraz regulatorową. Stanowią około 4% organizmu człowieka (przy czym najważniejsze to chlorek sodu, a także sole wapnia i magnezu). Niedostateczna ilość soli mineralnych w diecie może prowadzić do poważnych zaburzeń.
• Nieprawidłowe, monotonne odżywianie.
• Duża potliwość
• Biegunka i wymioty
• Nadmierne wydalanie lub zmniejszone przyjmowanie płynów.
W skład soli mineralnych wchodzą: - makroskładniki, które występują w większych ilościach w organizmie (np. węgiel, azot, tlen, wapń); - mikroskładniki, które występują w mniejszych ilościach w organizmie, są jednak niezbędne do jego prawidłowego funkcjonowania, regulują wiele procesów zachodzących w komórkach; należą do nich m.in. żelazo, miedź, mangan, jod, kobalt, cynk i fluor.
Ogólna, encyklopedyczna definicja makroelemtów brzmi, są one pierwiastkami niezbędnymi do prawidłowego rozwoju organizmu. Trudno się z tym nie zgodzić ale czy to wystarczająca wiedza w tym zakresie? Oczywiście, ze nie! O makroskładnikach powinniśmy wiedzieć o wiele więcej!! Nie tyko z obowiązującego programu nauczania, ale także na wzgląd na nasze zdrowie.
PO PIERWSZE CZYM ONE WOGOLE SĄ?
Do najważniejszych należą: węgiel wodór tlen, azot, fosfor, siarka, potas, wapń, magnez, i sód. Na pewno te nawy nie są dla was całkowicie obce, lecz rzadko kto wiedział iż możemy je wszystkie znaleźć w organizmach i to nie tylko ludzkich! Najpierw przeanalizuje ich wpływ na człowieka. Możemy zadać pytanie jak te pierwiastki są dostarczane do naszych ciał. Otóż odpowiedz jest bardzo prosta – przez pokarm! Składniki pokarmowe przyjmujemy niemal wyłącznie z pożywieniem – organizm człowieka nie ma możliwości ich wytwarzania. Jeśli w naszej diecie zabraknie jakiegoś pierwiastka to prędzej czy później wystąpią objawy jego niedoboru – pogorszenie samopoczucia, rozmaite dolegliwości , choroby, a w skrajnych przypadkach śmierć!!!! W tym miejscu samo nasuwa się stwierdzenie o racjonalnym odżywianiu, ale zanim się dowiemy co i jakich ilościach powinniśmy spożywać; skupmy się na tym co wnoszą makroelementy i czym grozi ich bark... a wiec pierwszy z pierwiastków:
WAPŃ
W organizmie człowieka jest go około 1 kg. Wapń odpowiada za procesy krzepnięcia krwi oraz prawidłowe działanie układu nerwowego i mięśniowego -w tym za pracę serca. Prawie 99 proc. wapnia znajduje się w zębach i kościach. Jego niedobór prowadzi do rozmiękania kości, próchnicy zębów i krzywicy a u ludzi starszych (szczególnie u kobiet) ostopeoroza.
Niedobór tego pierwiastka można uzupełnić, wprowadzając do diety większe ilości mleka i przetworów mlecznych. Znaczne ilości wapnia zawiera m. in. szpinak, buraki, i rabarbar. Wchłanianie tego pierwiastka ułatwia nam wit. D. Niestety okrutne statystyki pokazują, ze ponad polowa Polaków nie spożywa odpowiedniej dziennej ilości wapnia.
FOSFOR:
Około 80 proc. fosforu znajduje się w kościach, zębach, mięśniach i mózgu, ale praktycznie nie ma komórki w ludzkim organizmie, która nie zawierałaby tego pierwiastka. Przypadki niedobory są co prawda rzadkie, ale sama dieta bogata tylko w fosfor nie wystarczy do jego prawidłowego wykorzystania niezbędny jest wapń.
POTAS I SÓD:
Pierwiastki te zawiadują gospodarką wodną organizmu -sód zatrzymuje wodę, zaś potas zwiększa jej wydalanie -poza tym wpływają one na równowagę kwasowozasadową i utrzymują właściwe ciśnienie osmotyczne. Potas występuje powszechnie w większości produktów spożywczych, w roślinach strączkowych, orzechach, warzywach i owocach, zaś sód zwłaszcza w żółtym serze, drobiu, rybach, pieczywie i oczywiście w soli kuchennej. Dzienne zapotrzebowanie na sód wynosi około 10 –15 g, przy dużym wysiłku do 20 g. Przekroczenie Dopuszczalnej zawartości sodu może wywołać nadciśnienie tętnicze.
ŻELAZO
Niezbędne jest do budowy krwinek czerwonych -hemoglobina, barwnika mięśni -mioglobina, do wytwarzania niektórych enzymów, oraz do transportu tlenu w organizmie, jak też i oddychania komórkowego. Organizm gromadzi jego zapasy w wątrobie, nerkach, śledzionie i szpiku. Dzienne zapotrzebowanie to 15 mg żelaza. Dobrym jego źródłem są żółtka jaj, wątroba, mięso, płucka, cynadry oraz kaszanka, czarny salceson i czernina. Również ciemne pieczywo, grube kasze, nasiona roślin strączkowych, warzywa i owoce to cenne źródła tego pierwiastka. Witamina C ułatwia wchłanianie żelaza z przewodu pokarmowego, natomiast produkty mleczne (a konkretnie kazeina) utrudniają.
MAGNEZ
Jest go w ciele człowieka około 25 gramów. Wchodzi on w skład kości zębów i mięśni. Wpływa na przemiany węglowodanów, wapnia, fosforu, potasu i witaminy C, syntezę białek ustrojowych oraz na czynność układu nerwowego i mięśniowego. Jest antagonistą wapnia. Dorosły potrzebuje od 250 do 350 mg magnezu. Głównym jego źródłem w naszym pożywieniu są rośliny strączkowe, grubo mielone produkty zbożowe, warzywa zielone, podroby, orzechy, morele, figi, banany oraz kakao. Jego niedobór może powodować zaburzenia rytmu serca, migreny, zwiększa u kobiet dolegliwości związane z napięciem przedmiesiączkowym ryzyko wystąpienia miażdżycy białaczki limfatycznej i zawału serca. Nadmiar magnezu wywołuje biegunkę.
Wnioski są proste: musimy jeść to co nam potrzeba i ile potrzeba!! Brzmi jasno ale nie zawsze stosujemy się do ego prostego stwierdzenia (niestety). Fałszywe jest myślenie ze nadmiar witamin czy makroskładników nie zaszkodzi! Pokarm który konsumujemy zawiera składniki, spełniające zróżnicowane funkcje w obrębie organizmu. Kłopot z zaplanowaniem odpowiedniej diety polega na tym ze chociaż można określić ogólny jej zarys zawsze trzeba ja dopasować do indywidualnych potrzeb. Wiek, tryb życia, a nawet takie czynniki jak klimat mogą wpłynąć na rodzaj i ilość składników odżywczych potrzebnym człowiekowi w danym czasie. Przykładem mogą być Eskimosi, którzy ze względu na klimat w którym żyją stosują wyskotłuszczową dietę, co zapewnia im izolacje przed zimnem.
PRAWIDLOWA DIETA:
Nieracjonalne żywienie to błędy, których możemy uniknąć i stać się przez to zdrowsi, a pewnie tez zgrabniejsi i młodsi ;D Kto by nie chciał czuć się o 10kg młodziej (chudziej) lub czuć się tak jak za młodych lat? Jak tego dokonać?? Błędy dietetyczne mogą być jakościowe jak i ilościowe. Mówiąc inaczej – częściej jemy zbyt dużo i źle dobrane posiłki. Doświadczenie uczy ze to co najprostsze i zgodne z naturą jest najlepsze. To co powinniśmy jeść można określić jako
• świeże
• naturalne
• urozmaicone
• nie przetworzone
Dzięki odpowiedniemu odżywianiu możemy wpływać na zdrowie dostarczając organizmowi pokarmy bogate w tak zwane antyoksydanty, czyli substancje broniące nas przed wolnymi rodnikami uznawanymi za przyczynę wielu chorób a także samego procesu starzenia organizmu. Poza jakością istotna jest ilość pozywania. I tu ujawniają się nasze kolejne błędy, gdy najczęściej mamy tendencje do przejadania się i związku z tym do gromadzenia niepotrzebnych kilogramów.
Otyłość jest czynnikiem sprzyjającym ujawnieniu się i nasileniu wielu chorób. Należy tu choćby wymienić choroby narządu ruchu, układu krążenia, a także nowotwory i udary mózgu. Utrzymanie odpowiedniej wagi ciała jest bardzo ważnym elementem profilaktyki zdrowotnej, a nie tylko kwestia mody czy estetyki. To co powinniśmy jeść nazywamy dieta podstawowa. Proponowana przez nas dieta podstawowa powinna nam towarzyszyć przez cale życie, bo dzięki niej będziemy czuli się lepiej i unikniemy wielu groźnych chorób. Modyfikacje tej diety dotyczą pewnych schorzeń, kiedy niektóre grupy produktów żywnościowych powinny być ograniczane.
Mniej więcej można się już zorientować po co człowiekowi makroskładniki, ale dlaczego one są potrzebne rośliną? Otóż od zawsze wiemy iż, np. kwiaty to organizmy żywe. One tez rosną i rozwijaj się. A wiec..
AZOT
jest uznawany za najważniejszy makroskładnik plonotwórczy. Niedobór azotu powoduje nie tylko spadek plonu, ale i zahamowanie wzrostu i rozwoju rośliny Wizualnym objawem niedostatku azotu jest jasnozielony kolor liści i łodyg oraz wątły pokrój roślin W skrajnych przypadkach niedostatku tego pierwiastka liście roślin żółkną, a ich słabo wykształcone owoce przedwcześnie dojrzewają Niemniej niebezpieczny od niedoboru jest również nadmiar tego makroskładnika Rośliny nawożone azotem maja ciemnozielony kolor i wytwarzają bardzo duże i liczne liście, grube łodygi, jednak ich owoce są nieliczne i słabo wykształcone
FOSFOR
Podobnie jak azot, bierze udział we wszystkich procesach życiowych zachodzących w roślinie, jest on niezbędny do prawidłowego przebiegu fotosyntezy, oddychania, przemiany materii, a szczególnie przy powstawaniu białek i substancji zapasowych jego niedobór powoduje poważne zakłócenia w podstawowych funkcjach życiowych roślin, czego wynikiem jest osłabienie rozwoju i funkcjonowania poszczególnych organów, a zwłaszcza systemu korzeniowego.
POTAS
Jedna z podstawowych funkcji jest regulowanie gospodarki wodnej roślin (pobierania wody, transpiracji). Dobre zaopatrzenie w ten składnik ułatwia wiec roślinom przetrwanie okresów suszy, zapobiega ich więdnięciu i przedwczesnemu zasychaniu. Ponadto potas poprawia zdrowotność roślin i zwiększa mrozoodporność gatunków wieloletnich (drzewa i krzewy, byliny). Owoce roślin dobrze odżywionych potasem są słodsze i aromatyczniejsze, bardziej wybarwione oraz lepiej się przechowują. Podobnie reagują rośliny ozdobne. Optymalne dawki tego składnika zwiększają liczbę, wielkość oraz barwę kwiatów
MAGNEZ
Jest niezbędnym elementem składowym chlorofilu, zielonego barwnika odpowiedzialnego za fotosyntezę, jego niedobór wywołuje wiec poważne zakłócenia w tym procesie, co jest powodem pogorszenia wzrostu, rozwoju oraz plonowania roślin. Typowym objawem niewłaściwego zaopatrzenia roślin w ten składnik są żółte, nieregularne plamy pojawiające się na blaszce liściowej, przy czym nerwy liścia pozostają zielone.
WAPŃ
w życiu roślin spełnia podwójna role. Jest on niezbędnym składnikiem pokarmowym, a ponadto odpowiada za właściwy odczyn gleby. Reguluje pobieranie innych składników pokarmowych, wzmacnia odporność roślin na czynniki chorobowe a także stanowi element budulcowy (składnik ściany komórkowej)
SIARKA
Pobierana przez rośliny jest niezbędnym elementem składowym białek, witamin oraz innych substancji. Największe ilości siarki pobierają rośliny należące do rodziny krzyżowych (np. kapusta, kalafior) oraz motylkowych (np. fasola, bób).
Podobna sprawa ma się ze zwierzętami pierwiastki budują ich kości, odpowiadaj za funkcjonowanie poszczególnych elementów organizmu. One podobnie tak jak i my czerpią pierwiastki poprzez pobieranie pokarmu. No to na tyle, o makroelementach. Mam nadzieje ze się dużo dowiedzieliście z naszego referatu. Zostawimy was teraz sam na sam z MIKROSKLADNIKAMI.
Mikroelementy, składniki śladowe, rodzaj pierwiastków biogennych występujących w organizmie w ilościach śladowych, ale niezbędnych do prawidłowego rozwoju. Należą tu: miedź, żelazo, jod, fluor, cynk, mangan, moblibden, kobalt, selen, bor. Zarówno ich niedobór jak i ich nadmiar ma niekorzystny wpływ na organizm.
Miedź wchodzi w skład enzymów uczestniczących w produkcji hemoglobiny i chlorofilu, i z tego względu jej niedobór prowadzi do niedokrwistości u zwierząt i ludzi oraz obumierania końców pędów i chlorozy u roślin. Żelazo wchodzi w skład enzymów oksydoredukcyjnych, hemoglobiny i mioglobiny. Jego niedobór u roślin objawia się chlorozą, a u zwierząt i człowieka - niedokrwistością. Jod jest niezbędny do syntezy hormonów tarczycowych i z tego względu jego niedobór prowadzi do niedoczynności gruczołu tarczowego. Fluor z kolei jest niezbędny dla wykształcenia się szkliwa zębowego. Cynk jest składnikiem enzymów, jego niedobór objawia się nieprawidłowościami w rogowaceniu naskórka, karłowatością, niedorozwojem gonad mężczyzn, natomiast u roślin opadaniem pąków kwiatów, zdrobnieniem i skręceniem liści.
Mangan jest składnikiem grup prostetyczych enzymów oksydoredukcyjnych, jego niedobór powoduje zaburzenia wzrostu zwierząt oraz zasychanie liści i chlorozę u roślin. Molibden bierze udział w metabolizmie związków azotowych, jego niedobór znany jest tylko u roślin pod postacią zniekształcenia liści i martwicy tkanek. Kobalt jest składnikiem kobalaminy, czyli witaminy B12 i z tego względu jego niedobór powoduje niedokrwistość, a poza tym jest aktywatorem wielu enzymów. Bor ma jak dotąd niewyjaśnioną rolę w organizmie wiadomo jednak, iż jego niedobór prowadzi do obumierania stożka wzrostu i niezdolności do wytwarzania nasion u roślin.
Ultraelementy - stanowią bilionowe części suchej masy komórki
- zaliczamy do nich: Ra, Au, Ag, Pt, Se

24. Rola następujących pierwiastków w organizmach: wapnia, magnezu, żelaza, fosforu, fluoru, sodu.
MAGNEZ
Jest go w ciele człowieka około 25 gramów. Wchodzi on w skład kości zębów i mięśni. Wpływa na przemiany węglowodanów, wapnia, fosforu, potasu i witaminy C, syntezę białek ustrojowych oraz na czynność układu nerwowego i mięśniowego. Jest antagonistą wapnia. Dorosły potrzebuje od 250 do 350 mg magnezu. Głównym jego źródłem w naszym pożywieniu są rośliny strączkowe, grubo mielone produkty zbożowe, warzywa zielone, podroby, orzechy, morele, figi, banany oraz kakao. Jego niedobór może powodować zaburzenia rytmu serca, migreny, zwiększa u kobiet dolegliwości związane z napięciem przedmiesiączkowym ryzyko wystąpienia miażdżycy białaczki limfatycznej i zawału serca. Nadmiar magnezu wywołuje biegunkę.
Wnioski są proste: musimy jeść to co nam potrzeba i ile potrzeba!! Brzmi jasno ale nie zawsze stosujemy się do ego prostego stwierdzenia (niestety). Fałszywe jest myślenie ze nadmiar witamin czy makroskładników nie zaszkodzi! Pokarm który konsumujemy zawiera składniki, spełniające zróżnicowane funkcje w obrębie organizmu. Kłopot z zaplanowaniem odpowiedniej diety polega na tym ze chociaż można określić ogólny jej zarys zawsze trzeba ja dopasować do indywidualnych potrzeb. Wiek, tryb życia, a nawet takie czynniki jak klimat mogą wpłynąć na rodzaj i ilość składników odżywczych potrzebnym człowiekowi w danym czasie. Przykładem mogą być Eskimosi, którzy ze względu na klimat w którym żyją stosują wyskotłuszczową dietę, co zapewnia im izolacje przed zimnem
ŻELAZO
Niezbędne jest do budowy krwinek czerwonych -hemoglobina, barwnika mięśni -mioglobina, do wytwarzania niektórych enzymów, oraz do transportu tlenu w organizmie, jak też i oddychania komórkowego. Organizm gromadzi jego zapasy w wątrobie, nerkach, śledzionie i szpiku. Dzienne zapotrzebowanie to 15 mg żelaza. Dobrym jego źródłem są żółtka jaj, wątroba, mięso, płucka, cynadry oraz kaszanka, czarny salceson i czernina. Również ciemne pieczywo, grube kasze, nasiona roślin strączkowych, warzywa i owoce to cenne źródła tego pierwiastka. Witamina C ułatwia wchłanianie żelaza z przewodu pokarmowego, natomiast produkty mleczne (a konkretnie kazeina) utrudniają.
FOSFOR:
Około 80 proc. fosforu znajduje się w kościach, zębach, mięśniach i mózgu, ale praktycznie nie ma komórki w ludzkim organizmie, która nie zawierałaby tego pierwiastka. Przypadki niedobory są co prawda rzadkie, ale sama dieta bogata tylko w fosfor nie wystarczy do jego prawidłowego wykorzystania niezbędny jest wapń.
WAPŃ
W organizmie człowieka jest go około 1 kg. Wapń odpowiada za procesy krzepnięcia krwi oraz prawidłowe działanie układu nerwowego i mięśniowego -w tym za pracę serca. Prawie 99 proc. wapnia znajduje się w zębach i kościach. Jego niedobór prowadzi do rozmiękania kości, próchnicy zębów i krzywicy a u ludzi starszych (szczególnie u kobiet) ostopeoroza.
Niedobór tego pierwiastka można uzupełnić, wprowadzając do diety większe ilości mleka i przetworów mlecznych. Znaczne ilości wapnia zawiera m. in. szpinak, buraki, i rabarbar. Wchłanianie tego pierwiastka ułatwia nam wit. D. Niestety okrutne statystyki pokazują, ze ponad polowa Polaków nie spożywa odpowiedniej dziennej ilości wapnia.
POTAS I SÓD:
Pierwiastki te zawiadują gospodarką wodną organizmu -sód zatrzymuje wodę, zaś potas zwiększa jej wydalanie -poza tym wpływają one na równowagę kwasowozasadową i utrzymują właściwe ciśnienie osmotyczne. Potas występuje powszechnie w większości produktów spożywczych, w roślinach strączkowych, orzechach, warzywach i owocach, zaś sód zwłaszcza w żółtym serze, drobiu, rybach, pieczywie i oczywiście w soli kuchennej. Dzienne zapotrzebowanie na sód wynosi około 10 –15 g, przy dużym wysiłku do 20 g. Przekroczenie Dopuszczalnej zawartości sodu może wywołać nadciśnienie tętnicze.
FLUOR:
Gazowy fluoru używa się przy produkcji monomerów, fluorowanych alkenów, z których otrzymuje się teflon i jego pochodne. Oprócz tego jest stosowany do produkcji halonów, które są stosowane jako ciecze chłodzące i hydrauliczne (np. freon). Inne zastosowania:
• kwas fluorowodorowy (HF) jest używany do trawienia w szkłach, m.in. w żarówkach
• Jednoatomowy fluor jest używany w produkcji półprzewodników
• Sześciofluorku uranu (UF6) używa się do wzbogacania uranu
• Heksafluoroglinian potasu, tzw. kriolit jest używany w elektrolizie glinu
• Fluorek sodu był kiedyś używany jako insektycyd, głównie przeciwko karaluchom
• Niektóre inne fluorki są często dodawana do past do zębów i (co budzi czasem kontrowersje} do wody pitnej aby zapobiegać próchnicy zębów.

25. Budowa komórki i procesy w niej zachodzące
Komórka jest to najmniejsza budulcowa i funkcjonalna jednostka organizmów żywych. Jest ona zdolna do przeprowadzania wszystkich podstawowych procesów życiowych (takich jak przemiana materii, wzrost i rozmnażanie).
Komórkę stanowi przestrzeń ograniczona błoną komórkową. U większości prokariontów, roślin, grzybów i niektórych protistów dodatkowo (od strony zewnętrznej) występuje ściana komórkowa. Wewnątrz tej przestrzeni znajduje się tzw. protoplazma oraz szereg wewnętrznych organelli pełniących rozmaite funkcje życiowe komórki. Występowanie w komórce jądra jest podstawą podziału organizmów na jądrowe (eukarionty, łac. Eukaryota) i bezjądrowe (prokarionty, akarionty, łac. Prokaryota), choć faktycznie różnice w budowie komórki tych grup dotyczą nie tylko obecności jądra komórkowego.
Komórka może stanowić samodzielny organizm jednokomórkowy lub może być elementem składowym organizmu wielokomórkowego. Budowy komórkowej nie mają wirusy, ale w związku z tym nie wykazują oznak życia poza komórkami żywicieli (i zgodnie z obecnymi poglądami systematycznymi nie są klasyfikowane, jako organizmy żywe).
Komórki różnych organizmów wykazują znaczne różnice, zarówno morfologiczne jak i biochemiczne. Osobnym problemem jest też istnienie komórek wtórnie uproszczonych - takich jak np. czerwone ciałka krwi ssaków, które nie posiadają jądra komórkowego, choć są niewątpliwie komórkami eukariotycznymi.

- Wzrost i metabolizm - Pomiędzy kolejnymi podziałami komórkowymi, procesy metaboliczne, które toczą się w komórce stymulują jej wzrost. Metabolizm komórki to zespół procesów, którym podlegają składniki odżywcze. Procesy metaboliczne należą do: katabolizmu, w którym złożone organiczne związki chemiczne ulegają rozłożeniu, w celu wytwarzania energii lub anabolizmu, w którym zużywana jest energia przy tworzeniu złożonych organicznych związków i wypełniania innych funkcji komórkowych. Złożone węglowodany są zużywane przez organizm, rozkładane do prostszego składnika jakim jest glukoza. Wewnątrz komórek, glukoza jest spożytkowywana na drodze dwóch różnych szlaków metabolicznych, do wytwarzania związku wysokoenergetycznego - adenozynotrójfosforanu (ATP).
Pierwszy z tych szlaków metabolicznych - glikoliza, nie wymaga tlenu i jest określana jako metabolizm beztlenowy. U prokariotów, glikoliza jest jedyną metodą uzyskiwania energii. Drugi szlak nazywany cyklem Krebsa lub cyklem kwasu cytynowego ma miejsce w mitochondriach i umożliwia produkcję wystarczającej ilości wysokoenergetycznego ATP do wypełniania wszystkich funkcji komórki.
- Podziały komórkowe - Wewnątrz komórki zachodzi wiele procesów chemicznych. Są one katalizowane przez katalizatory białkowe - enzymy. Enzymy są cząsteczkami bardzo dużymi, są to białka zawierające zwykle ponad sto ściśle określonych aminokwasów, z dołączonymi często częściami niebiałkowymi (koenzymami). Enzymy muszą być zsyntezowane bardzo precyzyjnie, gdyż niewielki nawet błąd może całkowicie zniszczyć aktywność katalityczną enzymu.
W tym celu każda komórka zawiera złożony system syntezy białek. Struktura łańcuchów polipeptydowych białek jest zapisana w postaci kodu DNA. Kod DNA jest przepisywany przez enzymy na mRNA. Proces ten nazywa się transkrypcją. Następnie mRNA jest używany do syntezy łańcuchów polipeptydowych w rybosomach w procesie translacji. Zarówno mRNA jak i łańcuchy polipeptydowe mogą ulec w czasie trwania procesu dodatkowej obróbce. Polipeptydy łączą się ze sobą oraz z koenzymami tworząc gotowe enzymy.
Przedstawiony tu podstawowy proces prowadzi też w innych kierunkach. Niektóre z zsyntezowanych białek nie wykazują aktywności enzymatycznej, lecz zostają użyte do budowy różnych struktur komórki. Część przepisanego RNA nie jest użyta do syntezy białek lecz pełni swoje funkcje bezpośrednio, jako rRNA oraz tRNA.
Kwas nukleinowy w komórce musi być chroniony. W praktyce ciągle zachodzą w nim mutacje, które ciągle uszkadzają zapis. Komórka posiada więc skomplikowane mechanizmy wykrywania i naprawy uszkodzeń, które ograniczają częstość zmian nawet o kilka rzędów wielkości.
Ze względu na mnogość reakcji chemicznych które komórka jest w stanie prowadzić, oraz szeroki zakres warunków w których może ona żyć, komórki wykształciły mechanizmy kontrolujące syntezę enzymów. Działają one zwykle na poziomie transkrypcji.
Każda komórka prowadzi reakcje chemiczne wymagające nakładu energii, dlatego potrzebuje ona substancji zawierających duże ilości energii chemicznej, w postaci tzw. wiązań wysokoenergetycznych. Te substancje to głównie estry kwasu fosforowego, z czego najpowszechniejszym jest ATP.
Komórki wykorzystują wiele źródeł energii, takich jak: energia chemiczna związków organicznych, energia światła czy też energia zawarta w związkach nieorganicznych.
- Utrzymywanie stałego składu środowiska wewnętrznego, pobieranie i wydalanie substancji
- Biosynteza związków organicznych

26. Budowa błon komórkowych
Plazmolema, plazmolemma – błona biologiczna oddzielająca wnętrze komórki od świata zewnętrznego.
Błona komórkowa jest strukturą półprzepuszczalną (zob. membrana półprzepuszczalna).
Jest ona złożona z dwóch warstw fosfolipidów oraz białek, z których niektóre są luźno związane z powierzchnią błony (białka peryferyjne), a inne przebijają błonę lub są w niej mocno osadzone białkowym lub niebiałkowym motywem (białka błonowe).
Zazwyczaj inne białka występują po wewnętrznej, a inne po zewnętrznej stronie błony. Cząsteczki należące do błony mogą z łatwością poruszać się wewnątrz swojej warstwy (dyfuzja lateralna, o ile nie są związane na przykład od wewnątrz z białkami cytoszkieletu), jednak napotykają duże trudności z przejściem do warstwy przeciwnej.
Podobna asymetria dotyczy także samej błony, która ma zazwyczaj odmienny skład (różne proporcje, ale i jakość) lipidowy w swojej monowarstwie wewnętrznej i zewnętrznej. Asymetria jakościowa rozmieszczenia lipidów może także dotyczyć płaszczyzny błony – w monowarstwach istnieją lokalne obszary o składzie odbiegającym od rozkładu przypadkowego. Są to tak zwane "rafty" i mikrodomeny. Są one bogatsze od sąsiednich obszarów monowarstwy w specyficzne lipidy, cholesterol czy białka. Lipidy znajdujące się w takich domenach mogą być poniżej temperatury głównego przejścia fazowego i nie mieć struktury ciekłokrystalicznej, co powoduje ich agregację. Funkcje "raftów" oraz sposoby ich powstawania w błonach nie są jeszcze dokładnie znane, ale nie wyklucza się ich interakcji i wpływania na aktywność białek błonowych czy udział w fuzjach błon.
Błony muszą dla swojego właściwego funkcjonowania zachować półpłynną konsystencje. Zarówno znaczne obniżenie jak i znaczne podwyższenie temperatury zmienia właściwości błony w stopniu, który może być dla komórki śmiertelny. Dlatego organizmy żyjące w różnych temperaturach mają różny skład błon komórkowych.
Błony biologiczne (biomembrany, błony elementarne, błony cytoplazmatyczne, błony jednostkowe) są to podstawowe struktury wszystkich komórek żywych organizmów. Mają budowę lipidowo-białkową (podwójna warstwa lipidowa złożona z fosfolipidów i cholesterolu, w której tkwią białka integralne, głównie enzymy oraz białka peryferyjne).
Występują w postaci:
1. błony komórkowej, oddzielającej wnętrze komórki od otoczenia
2. błon śródkomórkowych, otaczających organelle komórkowe oraz tworzących system różnego rodzaju pęcherzyków, istotnych elementów systemu transportu wewnątrz i międzykomórkowego.
Błona komórkowa (plazmalemma)
Spełnia niezwykle ważną rolę w regulowaniu składu treści komórkowej, ponieważ przez nią wszystkie składniki pokarmowe wnikające do komórki oraz wszystkie wydaliny i wydzieliny przedostające się z niej na zewnątrz. Utrudnia przenikanie pewnych związków, umożliwia wnikanie innych. W komórkach zwierzęcych błona komórkowa jest pokryta od zewnątrz otoczką śluzową. U bakterii i roślin występuje ponadto ściana komórkowa.
Błona cytoplazmatyczna
Główna bariera osmotyczna komórki umiejscowiona miedzy cytoplazmą a ścianą komórkową. Różne typy błon charakteryzuje odmienny, specyficzny skład lipidów. Najłatwiej są one przepuszczalne dla substancji rozpuszczających się w tłuszczach. Błona cytoplazmatyczna ma grubość 7,5-10 nm. W mikroskopie elektronowym ma wygląd dwóch warstw ciemnych podzielonych warstwa jasną. Cząsteczki lipidów ustawione w dwóch szeregach są zwrócone do siebie lipifilowymi ,,ogonkami" (czyli resztami kwasów tłuszczowych mającymi powinowactwo do tłuszczów). Na zewnątrz, w stroną białek wychylone są hydrofilowe bieguny lipidów -"główki" (złożone z glicerolu i kwasu fosforowego) mające powinowactwo do wody. Zgodnie z najnowszą hipotezą budowy błony cytoplazmatycznej wyrażona modelem płynnej mozaiki, podkreślającym dynamiczne aspekty struktury błony, w "morzu" lipidów pływają "góry lodowe" białek globularnych. Niektóre białka tzw. integralne zagłębione są w warstwie lipidowej i silnie z nią związane poprzez wiązania grup polarnych. Białka peryferyjne nie wnikają do warstwy lipidowej i znajdują się na powierzchni błony. W skład błon cytoplazmatycznych wchodzą różne typy białek enzymatycznych, jak również białka receptorowe hormonów i przeciwciał. Utrzymanie półpłynnego charakteru błon ma duże znaczenie dla organizmów żywych - u zwierząt i człowieka umożliwia np. przemieszczanie się kompleksów receptor - hormon czy tez cząsteczek przeciwciał - ¬immunoglobulin. Specyficzną właściwością błony komórkowej jest jej wybiórcza przepuszczalność. Właściwość ta powoduje, ze do komórki woda przenika swobodnie, zgodnie z prawami osmozy, natomiast inne substancje wnikają wybiórczo, często wbrew gradientowi stężeń.
Początki rozwoju mikroskopii elektronowej doprowadziły do powstania teorii błony elementarnej. Charakteryzuje tę błonę trójwarstwowy układ "torów tramwajowych", 0 dwóch pasmach elektronowo gęstych, otaczających pasmo elektronowe rzadkie (jasne).
W miarą udoskonalania metod znaleziono liczne przykłady błoń, wykazujących indywidualne cechy ultrastruktury, które uważa się za ściśle związane z charakterystyczną funkcją danej błony.
Aby dokładniej poznać budową różnych błon, zaczęto preparować błony z różnych komórek. Preparacja nie jest łatwa dlatego w postaci czystej wyizolowano niewiele błon. Największa czysto?ć wykazują preparaty błon erytrocytów.
Ustalono, ze, chociaż skład błon różnego typu jest zmienny, w ich suchej masie około 40% stanowią lipidy, a 60% białka utrzymywane w kompleksie oddziaływaniami innymi niż wiązania. Zawarto?ć cukrowców wynosi zazwyczaj 1-10%, wiążą się one kowalencyjnie albo z lipidami albo z białkami. Poza wymienionymi składnikami 20% ogólnej wagi błon stanowi woda, która jest ściśle związana i istotna dla utrzymania struktury błon.
Większość modeli proponowanych dla struktury błon zakłada uporządkowanie lipidów w dwuwarstwę. Długie łańcuchy alifatyczne skupiają się we wnętrzu błony (rdzeniu, matriks), a wszystkie krańcowe grupy hydrofilne wystają ku otoczeniu wodnemu. Grupy hydrofobowe (niepolarne) w środowisku wodnym powodują zmianę rozmieszczenia cząstek wody w swym otoczeniu, prowadząc do niekorzystnego termodynamicznie zmniejszania entropii. Z tego powodu grupy niepolarne maja tendencją do takiego zlepiania się aby wykluczyć ze swego otoczenia wodę i przez to zmniejszyć swoją energię układu. Hydrofobowe segmenty lipidów polarnych zbudowane są z długich alifatycznych tan cuchów kwasów tłuszczowych, aldehydów lub alkoholi. W związku z tym skład obszaru hydrofobowego wykazuje znaczną zmienność. Kwasy tłuszczowe wyższych roślin i zwierząt zawierają 16-24 atomów węgla i mogą być nasycone lub nienasycone. Wiązania w kwasach mają wpływ na płynność błony. Różnorodność lipidów ma wpływ na cechy błon. Skład lipidowy błon zwierzęcych jest charakterystyczny dla okre?lonego typu błony, aczkolwiek zawartość w nim kwasów tłuszczowych może zmienić się w zależno?ci od temperatury i stanu odżywienia. W obrębie tego samego gatunku zwierząt
Odpowiadające sobie błony z różnych narządów mają odmienny skład lipidowy. Co więcej, różne błony cytoplazmatyczne z tej samej komórki mają różny skład lipidowy. Wewnętrzna błona mitochondrialna zawiera liczne fosfolipidy, brak w niej natomiast cholesterolu albo tez występuje on w niewielkich ilo?ciach, natomiast zawartość dwufostatydyloglicerolu jest w niej znacznie większa niż w innych błonach.
Również zawartość białek różni się znacznie w zależności od typu i pochodzenia błony. Białkowa zawartość błony jest związana z zakresem enzymatycznej aktywno?ci błon. Mielina pełniąca głównie funkcje izolacyjne, wykazuje zaledwie dwa typy reakcji enzymatycznych i zawiera tylko 20% wagowych białka. Pozostałe zwierzęce błony komórkowe pełniące wiele funkcji transportowych i enzymatycznych zawierają już 50% białek, a wewnętrzne błony mitichondrialne, wykazujące bardzo dużą aktywność funkcjonalną, zawierają 75% białek.
Jednakże nie wszystkie proteiny błon pełnią funkcje enzymatyczne, prawdopodobnie wiele białek błonowych ma znaczenie w utrzymaniu struktury i w rozpoznawaniu powierzchni kompleksów błonowych.
Białka błonowe zakwalifikowano do dwóch ogólnych kategorii: białek PERYFERYCZNYCH i INTEGRALNYCH. Białka peryferyczne nazywane są tezą białkami złączonymi z błoną, oddysocjowują względnie łatwo pod wpływem środków łagodnych, takich jak działanie na słoną środowiskiem o bardzo malej lub bardzo dużej sile jonowej lub zastosowanie ekstremalnych wartości pH Białka te są uwalniane w formie rozpuszczalnej, nie skupionej i nie zawierającej zanieczyszczeń lipidowych. Białka integralne wymagają zazwyczaj dla uwolnienia z błony działania bardziej drastycznego, na przykład potraktowania detergentami. Białka integralne w formie rozpuszczalnej często zawierają lipidy, których usuniecie może prowadzą do wytrącenia i agregacji białka. Istnieje duża różnorodność białek błonowych, na przykład błony komórkowe wielu komórek zwierzęcych zawierają 10-20 różnych typów białek. Podobną liczbę białek stwierdzono w innych błonach, takich jak retikulum endoplazmatyczne i błony komórkowe bakterii. Z drugiej strony niektóre wyspecjalizowane błony mogą zawierać tylko jeden lub dwa składniki białkowe. Wykazano, że błony dysków pręcików siatkówki zawierają tylko jedno główne białko, rodopsyną, stanowiące 50% masy błony. Białka integralne wchodzą w głąb hydrofobowego wnętrza błony, czasem je nawet przekraczając, a białka peryferyczne wiążą się prawdopodobnie z polarnymi grupami biegunowymi dwuwarstwy lipidowej. Tak wiec rozpuszczalne białka globularne skupiają swoje niepolarne łańcuchy boczne we wnętrzu cząsteczki, a wystawiają swe reszty polarne do otoczenia wodnego w ten sam sposób jak czynią to fosfolipidy w dwuwarstwie. To samo dotyczy peryferycznych białek błonowych, których ugrupowania zewnętrzne byłyby w kontakcie z wodą lub z polarnymi grupami biegunowymi w dwuwarstwie lipidowej. Tak więc:
Białka integralne mają swe reszty niepolarne nie tylko we wnętrzu cząsteczki białkowej, ale również na jej powierzchni zewnętrznej, pozostającej w kontakcie z hydrofobowymi segnientami lipidów w błonie.
Błona komórkowa erytrocytów zawiera 7-9 głównych składników białkowych o masie sięgającej od 30 tys. do ponad 200 tys. daltonów, wśród których trzy są enzymami: dehydrogenaza aldehydu fosfoglicerynowego, ATPaza i acetylocholinoesteraza. Spektryna czyli tektyna, stanowi około 30% wagowych ogólnej masy białek błonowych i jest zlokalizowana na cytoplazmatycznej powierzchni błony. Spektryna składa się z dwóch dużych polipeptydów o masie ponad 200 tys. daltonów każdy, które wraz z mniejszych polipeptydem o masie około 45 tys. daltonów można łatwo przeprowadzić w postać rozpuszczalną przez przemywanie błon buforami hipotonicznymi. Przypuszcza się, że polipeptydy stanowią układ kurczliwych białek, kontrolujący mechaniczne właściwości błony.

27. Związki makroergiczne – budowa i podział
Przyjrzyjmy się teraz związkom pełniącym rolę nośników energii w komórce. Takie związki są nazywane związkami makroergicznymi. Mają one w swoich cząsteczkach pewne szczególne wiązania – wiązania makroergiczne (wiązania wysokoenergetyczne). Charakterystyczny rozkład elektronów wokół takich wiązań powoduje, że ich rozpad dostarcza dużych ilości energii. Związki makroergiczne mogą mieć różną strukturę chemiczną. Dzielimy je na cztery grupy w zależności od typu wiązania makroergicznego. Są to związki o wiązaniach:
1. bezwodnikowych fosforanowo-fosforanowych,
2. bezwodnikowych karboksylo-fosforanowych,
3. guanidyno-fosforanowych,
4. tioestrowych.
Związki o wiązaniach z trzech ostatnich wymienionych grup nie odgrywają szczególnej roli w metabolizmie.
Schemat 2. Struktura ATP
1. Najbardziej uniwersalne są połączenia bezwodnikowe fosforanowo-fosforanowe. Można obrazowo powiedzieć, że makroergiczne fosforany działają jako obiegowa waluta energetyczna komórki, którą może ona płacić za niekorzystne energetycznie – ale konieczne – reakcje biosyntetyczne. Wśród wszystkich makroergicznych fosforanów największe znaczenie ma ATP.
Związek ten został wyizolowany w stanie czystym w roku 1929, a w 12 lat później poznano jego rolę w wymianie i transporcie energii. Największe zasługi na tym polu położyli Fritz Lipmann
i Herman Kalckar. Jeżeli spojrzymy na strukturę ATP, łatwo zauważymy w części trifosforanowej dwa wiązania makroergiczne (bezwodnikowe fosforanowo-fosforanowe). Ich hydroliza uwalnia duże ilości energii, około 30 kJ/mol. Ta energia może być wykorzystywana do przeprowadzenia reakcji endoergicznych. Jednak najpierw musi powstać ATP. Powstaje on z ADP
i nieorganicznego fosforanu (Pi). Następuje to na koszt energii świetlnej u autotrofów albo
w rezultacie utleniania związków pokarmowych u heterotrofów.
Głównymi szlakami metabolicznymi, w których powstaje ATP, są reakcje fosforylacji. Tak nazywamy reakcje, w których ATP powstaje z ADP i nieorganicznego fosforanu. U autotrofów jest to fosforylacja fotosyntetyczna. Pojawia się ona podczas fazy świetlnej fotosyntezy. Energia promieniowania słonecznego jest „ujarzmiana” i zatrzymywana w ATP oraz w NADPH. Te dwa związki są często określane mianem siły asymilacyjnej, która będzie wykorzystana w fazie ciemnej fotosyntezy, czyli w cyklu Calvina. Fosforylacja fotosyntetyczna występuje oczywiście tylko u organizmów fotosyntetyzujących, natomiast synteza ATP w glikolizie i cyklu Krebsa w połączeniu z łańcuchem oddechowym – u wszystkich organizmów, zarówno autotroficznych, jak i heterotroficznych. Cykl Krebsa i łańcuch oddechowy, który razem z glikolizą jest kompleksowym sposobem całkowitego utleniania dobrze znanego „paliwa”, czyli glukozy, dostarcza ogromnych ilości ATP, a tym samym energii dostępnej komórkom. Sama glikoliza, czyli przekształcenie glukozy do pirogronianu, wyzwala stosunkowo niedużą część energii, gdyż w trakcie tworzenia dwóch cząsteczek pirogronianu z jednej cząsteczki glukozy powstają netto tylko dwie cząsteczki ATP. O wiele więcej energii uwalnia się podczas reakcji cyklu kwasów trikarboksylowych i łańcucha oddechowego. Całkowite utlenienie 1 cząsteczki glukozy podczas ciągu wymienionych procesów daje w wyniku 36 cząsteczek ATP.
Skąd biorą się tak duże ilości ATP, skoro w cyklu Krebsa w fosforylacji substratowej powstają tylko dwie cząsteczki tego związku wysokoenergetycznego? Pośrednim zyskiem energetycznym cyklu Krebsa jest powstawanie silnych reduktorów, czyli NADH i FADH2. Reduktory te mają ujemny potencjał oksydoredukcyjny, a silne utleniacze (np. tlen cząsteczkowy) mają potencjał dodatni. Ujemny potencjał oksydoredukcyjny NADH i FADH2 jest siłą napędową, umożliwiającą tworzenie wysokoenergetycznych wiązań fosforanowych, czyli proces nazywany fosforylacją oksydacyjną. Z jednej cząsteczki NADH powstają 3 cząsteczki ATP, podczas gdy z jednej cząsteczki FADH2 powstają 2 cząsteczki ATP.

Schemat 3. Cykl ATP–ADP jako podstawa równowagi energetycznej komórki
(Pi = fosforan nieorganiczny)

Przyjrzyjmy się bliżej pełnemu bilansowi energetycznemu (w przeliczeniu na cząsteczki ATP) utlenienia jednej cząsteczki glukozy. Zachodząca w cytozolu (płynnym składniku cytoplazmy) glikoliza dostarcza netto dwóch cząsteczek ATP na jedną cząsteczkę metabolizowanej glukozy. W glikolizie powstają także 2 cząsteczki NADH. Muszą być one następnie przetransportowane do mitochondriów.
Dlatego też z takich cząsteczek NADH powstają netto 2, a nie 3 cząsteczki ATP. Straty energetyczne są nieuniknionym kosztem transportu wewnątrzkomórkowego. A zatem
z cytozolowego stadium utleniania mamy 2 cząsteczki ATP powstające bezpośrednio i 4 (2 x 2) po przejściu NADH przez układ oddechowy (już po odliczeniu strat transportowych). Pozostaje jeszcze wyjaśnienie pochodzenia pozostałych 30 cząsteczek ATP. Dwie powstają w procesie bezpośredniej fosforylacji substratowej, 24 – z 8 cząsteczek NADH, a 4 – z dwóch cząsteczek FADH2, oczywiście za pośrednictwem łańcucha oddechowego.
Żywa komórka nie jest układem statycznym. Przeciwnie, powstawanie i zużywanie energii, powstawanie i rozpad złożonych związków organicznych, czynią z niej układ wybitnie dynamiczny. Również ATP wciąż powstaje i nieustannie jest zużywane. Choć w reakcjach metabolicznych biorą udział wielkie ilości ATP, jego zawartość w komórce w danej chwili jest bardzo mała. Dzieje się tak dlatego, że ATP nie może być przechowywany. W każdej sekundzie pojedyncza komórka naszego organizmu syntetyzuje i zużywa około 10 milionów cząsteczek ATP. Dlatego też ATP jest zdecydowanie bardziej przenośnikiem niż magazynem energii. Obliczono, że choć człowiek w stanie spoczynku wykorzystuje dziennie około 45 kg ATP, to całkowita ilość ATP obecna w danym momencie w organizmie nie przekracza jednego grama.
2. Inne związki makroergiczne nie mają tak szerokiego znaczenia w metabolizmie, mimo że niektóre z nich charakteryzują się bardziej ujemną energią hydrolizy wiązań makroergicznych. Inaczej mówiąc, hydroliza występujących tam wiązań dostarcza więcej energii niż hydroliza wiązań w ATP.
Przykładem związku z bezwodnikowym wiązaniem karboksylo-fosforanowym jest
1,3-difosfoglicerynian. Jest on metabolitem pośrednim w glikolizie.
3. Innymi związkami makroergicznymi są fosfageny. Z punktu widzenia budowy wiązania makroergicznego są związkami guanidyno-fosforanowymi. Fosfageny stanowią ważną rezerwę energetyczną przy intensywnej pracy mięśni. Wspomniany już Fritz Lipmann, którego osiągnięcia badawcze w dziedzinie związków makroergicznych zostały uhonorowane Nagrodą Nobla, porównał układ ATP-ADP do rachunku bieżącego w komórkowym banku energii,
a fosfageny do lokaty długoterminowej. Najważniejszymi fosfagenami są fosfoarginina u bezkręgowców i fosfokreatyna u kręgowców. Fosfokreatyna powstaje z ATP i kreatyny w czasie rozkurczu mięśnia, kiedy zapotrzebowanie na ATP nie jest tak duże. Fosforylacja kreatyny następuje przez fosfokinazę kreatynową, enzym specyficzny dla mięśni. Jej oznaczanie jest wykorzystywane dla rozpoznawania ostrych i przewlekłych schorzeń mięśni. Poziom tej kinazy jest ważnym narzędziem diagnostycznym do oceniania aktualnej zdolności do treningu
u sportowców wyczynowych. W warunkach fizjologicznych fosfageny pozwalają utrzymać stężenie ATP w mięśniach w sytuacji jego zbyt szybkiego zużycia.
4. Ostatnim rodzajem związków makroergicznych są pochodne typu tioestrów, będące połączeniem grup acylowych z koenzymem A. Koenzym ten przenosi w reakcjach biosyntezy resztę kwasu octowego lub innych kwasów karboksylowych.
Na zakończenie warto uświadomić sobie, że przepływ energii w organizmie człowieka ma duże znaczenie biomedyczne. Znajomość sposobu, w jaki organizm czerpie energię z pożywienia, jest podstawą zrozumienia metabolizmu i planowania prawidłowego odżywiania. Jeżeli dostępne rezerwy energetyczne ulegną wyczerpaniu, dochodzi do śmierci głodowej. Szybkość metabolizmu, czyli pośrednio szybkość uwalniania energii, jest regulowana przez hormony tarczycy, której niedoczynność i nadczynność powoduje objawy chorobowe. Wynikiem magazynowania nadmiaru energii jest otyłość, jedna z najbardziej powszechnych chorób bogatych społeczeństw.

28. ATP – budowa i rola w organizmie
ATP, adenozynotrifosforan - jeden z najważniejszych nukleotydów w komórce, pełniący funkcję uniwersalnego przenośnika energii.
Funkcje ATP
Jest uniwersalnym akumulatorem i przenośnikiem energii. Jeden z wielu w organizmie związków, z którego czerpie on energię do życia i jego przejawów. Wszystkie procesy energetyczne służą, w końcowym rozrachunku, do tworzenia ATP lub jego redukcji. Związek ten nie jest magazynowany, tylko tworzony na bieżąco.
Ostatnie badania wskazują na funkcje puryn adeninowych pojawiających się w przestrzeni ektocelularnej jako zewnątrzkomórkowych cząsteczek sygnalizacyjnych aktywujących receptory purynowe. I tak np. ADP pojawiający się na skutek uszkodzenia jest sygnałem przerwania ciągłości naczyń krwionośnych.
ATP natomiast bierze udział w regulacji ciśnienia krwi odziałując na receptory P2X oraz P2Y. Efekt działania adenozynotrójfosforanu zależny jest od umiejscowienia tych receptorów. Głównymi mechanizmami uwalniania e-puryn jest egzocytoza oraz transport przez transbłonowe transportery i białka transportujące (badania nad powyższymi zagadnieniami prowadzone są w Zakładzie Biochemii Instytutu Biologii i Nauk o Ziemi Toruńskiego UMK) È
Historia
ATP odkrył w 1929 roku niemiecki chemik Karl Lohmann. Jego funkcję cząsteczki przenoszącej energię w komórce wykazał Fritz Lipmann za co został w 1953 r. uhonorowany nagrodą Nobla. Pierwszą syntezę ATP in vitro przeprowadził w 1948 r. Alexander Todt, co przyniosło temu uczonemu nagrodę Nobla z chemii w 1957 r. Kolejne nagrody Nobla związane bezpośrednio z ATP otrzymali: Peter D. Mitchell (1978) za powiązanie gradientu stężeń jonów wodorowych z syntezą ATP, Paul D. Boyer i John E. Walker (1997) za zbadanie mechanizmu działania syntazy ATP oraz w tym samym roku Jens C. Skou za badania nad pompą sodowo-potasową zależną od ATP.
Właściwości chemiczne
Cząsteczka ATP jest nukleotydem składającym się z zasady azotowej - adeniny połączonej wiązaniem N-glikozydowym z cząsteczką cukru - rybozy i trzech reszt fosforanowych połączonych ze sobą dwoma wiązaniami bezwodnikowymi. Reszty fosforanowe są oznaczane w ogólnie przyjętej notacji greckimi literami α, β i γ.
Źródłem energii w większości procesów biochemicznych przebiegających z udziałem ATP jest hydroliza wiązania bezwodnikowego pomiędzy resztami β i γ zgodnie z równaniem reakcji:
ATP + H2O → ADP + Pi
W wyniku tego procesu powstaje cząsteczka ADP oraz anion fosforanowy (Pi).
Rzadziej dochodzi do rozpadu ATP na AMP i pirofosforanu w wyniku hydrolizy wiązania bezwodnikowego pomiędzy resztami α i β:
ATP + H2O → AMP +PPi
Wydziela się przy tym więcej energii niż przy dwóch rozpadach ATP do ADP.
Występowanie rybozy (brak deoksyrybozy) w tak ważnej dla procesów życiowych cząsteczce jest uważane za relikt Świata RNA.

29. Enzymy – budowa i mechanizm działania
Enzymy (gr. ensyme: en - w, syme - drożdże) – rodzaj białek występujących naturalnie w organizmach żywych, których działanie sprowadza się do katalizowania reakcji biochemicznych. Zwane są także inaczej fermentami. Katalizowanie reakcji przez białkowe katalizatory (enzymy alias fermenty) polega na przyspieszeniu szybkości zajścia reakcji (szybciej przebiega, ale wartość stałej równowagi reakcji pozostaje niezmieniona).
Enzymy stanowią największą grupę tzw. biokatalizatorów. Biokatalizatory stanowią właściwie podgrupę katalizatorów, pochodzenia biologicznego. Działanie katalizatorów nie wiąże się, jak można niekiedy przeczytać w starszych podręcznikach, z obniżeniem energii aktywacji. Energia aktywacji określa, jaką energię muszą mieć cząsteczki substratu, aby w reakcji elementarnego zderzenia (vide teoria zderzeniowa Arrheniusa; dziś uważa się, że wystarczy zbliżenie atomów lub cząsteczek reagentów) powstał produkt reakcji. Mówiąc inaczej, jeżeli cząsteczki nie zbliżą się do siebie mając odpowiednio wysoką wartość energii kinetycznej, to nie pokonają bariery aktywacji, koniecznej do zajścia reakcji (można ją utożsamiać z energią aktywacji). Zbliżenie dwóch indywiduów chemicznych o odpowiedniej energii powoduje wzrost energii potencjalnej układu. W momencie, gdy układ osiąga stan maksymalnej energii potencjalnej (ekstremum globalne) dochodzi do utworzenia przejściowego tworu (reakcja odwracalna) zwanego kompleksem aktywnym. Kompleks ten może z powrotem utworzyć substraty lub wskutek przegrupowania atomów cząsteczek wchodzących w skład kompleksu aktywnego utworzyć produkt (energia potencjalna maleje do wartości charakterystycznej dla produktów). Stan, w którym następuje osiągnięcie wartości energii potencjalnej charakterystycznej dla produktów (po przegrupowaniu atomów) a kompleks aktywny jeszcze się nie rozpadł, nazywamy stanem przejściowym reakcji. Pod wpływem niewielkiego bodźca, następuje "rozpad" kompleksu aktywnego i utworzenie właściwych produktów. Mechanizm kinetyczny reakcji, opisany tutaj, jest właściwy dla wszystkich reakcji. Katalizatory mogą przyspieszać osiągnięcie stanu równowagi (nie zmieniają wartości stałej równowagi reakcji) poprzez m.in. stabilizację kompleksu aktywnego a także poprzez zmianę mechanizmu reakcji. Tak działają wszystkie katalizatory, w tym i enzymy. Wartość bariery aktywacji (energii aktywacji) jest zdeterminowana rodzajem reakcji (ułożenie atomów i ich rodzaj w kompleksie aktywnym) i nie może być obniżana przez katalizator. Energia aktywacji jest funkcją parametrów intensywnych układu (temperatury, ciśnienia, objętości - tj. parametrów niezależnych od masy układu), stąd podwyższenie temperatury, czy ciśnienia spowoduje przyspieszenie szybkości reakcji. W stałej temperaturze (T=const), ciśnieniu (p=const) i objętości (V=const) katalizatory nie powinny działać.
Działanie enzymów (wszystkich katalizatorów) nie wiąże się ze obniżeniem energii aktywacji, bo w trzeciej probówce dla reakcji rozkładu skrobi, bariera aktywacji została ustalona na stałym poziomie (energia potencjalna układu substratów nie mogła się podnieść poprzez wzrost temperatury, ciśnienia, czy zmniejszenie objętości). Każdy katalizator zmienia mechanizm reakcji. Nowa reakcja (z katalizatorem) może mieć większą barierę aktywacji (kataliza ujemna lub inhibicja) lub mniejszą (kataliza dodatnia) od reakcji wyjściowej. Czasami wartość bariery jest identyczna a jednak reakcja wymaga obecności dodatkowego substratu (słynne ciała "M").
Mechanizm reakcji niekatalizowanej
A + B ↔ [AB]# → Pp → Produkt gdzie A, B to substraty, [AB]# kompleks aktywny, Pp produkt przejściowy
Mechanizm reakcji katalizowanej
A + kat ↔ [A-kat]
[A-kat] + B ↔ [A-kat-B]#
[A-kat-B]# → Pp → Produkt + kat, gdzie kat- katalizator, [A-kat-B]# - kompleks aktywny
Enzymy są niczym więcej, jak tylko katalizatorami, białkowymi katalizatorami. Wykazują, więc mechanizm działania taki sam, jak wszelkie inne katalizatory. Przykład: Najpierw substrat, np. mocznik zbliża się do centrum aktywnego enzymu ureazy. Centrum aktywne stanowi miejsce, które wiąże substraty i jest odpowiedzialne za przebieg reakcji katalitycznej. Enzym łączy się tylko z substratem o odpowiedniej konformacji przestrzennej (analogia „klucz pasuje tylko do odpowiedniego zamka”), wskutek tego tworzy się, znany z lekcji biologii kompleks ES (enzym substrat), odpowiada on w przybliżeniu kompleksowi aktywnemu i stanowi przejściowemu reakcji (kinetyka chemiczna). Kompleks ten rozpada się na enzym i produkt (ditlenek węgla i amoniak). Często, w zapisie sumarycznej reakcji, nie uwzględnia się roli enzymu. Warto jednak pamiętać, że stanowi on substrat reakcji! Reakcja katalityczna ma, zatem inny mechanizm, niż reakcja przebiegająca bez udziału enzymu. Działanie enzymu nie wiąże się, więc w żaden sposób z rzekomym obniżeniem energii aktywacji. Pomimo, że na kierunkach przyrodniczych często nie prowadzi się zajęć z chemii fizycznej, lub chociaż biofizyki (względnie kończą się zaliczeniem na ocenę), to w najnowszych podręcznikach biochemii nie spotyka się już raczej twierdzeń o obniżaniu energii aktywacji przez enzymy.
Przykład:
mocznik + ureaza → kompleks ES powstaje kompleks enzym-substrat (ureaza-mocznik)
ES → amoniak + ditlenek węgla + ureaza
Budowa i działanie
Jeżeli enzym jest białkiem złożonym, to składa się z:
• części białkowej nazywanej apoenzymem
• części niebiałkowej nazywanej koenzymem lub grupą prostetyczną enzymu (w zależności od rodzaju wiązania łączącego ją z apoenzymem). Grupa prostetyczna jest trwale związana z enzymem.
Enzym składający się z obu wymienionych części określany jest mianem holoenzymu. (apoenzym + koenzym = holoenzym lub apoferment+koferment=holoferment)
Specyficzność
Działanie enzymów charakteryzuje się specyficznością - katalizuje tylko określony substrat lub określony typ reakcji chemicznej.
Model "klucza i zamka"
W 1894 roku Emil Fischer zasugerował, że zarówno miejsce aktywne enzymu jak i substrat posiadają specyficzne, komplementarne względem siebie kształty. Model ten często przyrównuje się do "klucza i zamka". Enzym łączy się z substratem tworząc nietrwały kompleks enzym-substrat. Model ten tłumaczy specyficzność enzymu względem substratu, jednak nie wyjaśnia w jaki sposób stabilizowany jest stan przejściowy.
Model indukowanego dopasowania
W 1958 roku Daniel Koshland zmodyfikował model "klucza i zamka". Enzymy są strukturami giętkimi, w związku z czym możliwa jest modyfikacja kształtu enzymu w wyniku interakcji z substratem. Łańcuchy boczne aminokwasów tworzące miejsce aktywne enzymu mogą przemieszczać się w jego obrębie dopasowując się do kształtu specyficznego subtratu. W przeciwieństwie do modelu "klucza i zamka", ten model wyjaśnia specyficzność enzymów oraz sposób stabilizacji stanu przejściowego.
Klasyfikacja
Klasy enzymów wg klasyfikacji międzynarodowej:
• Klasa 1: oksydoreduktazy - przenoszą ładunki (elektrony i jony H3O+ - protony) z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora: AH2 + B → A + BH2;
• Klasa 2: transferazy - przenoszą daną grupę funkcyjną (tiolową, aminową, itp.) z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji: AB + C → A + BC;
• Klasa 3: hydrolazy - powodują rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza); do grupy tej należy wiele enzymów trawiennych: AB + H2O → A + B;
• Klasa 4: liazy - powodują rozpad substratu bez hydrolizy: AB → A + B;
• Klasa 5: izomerazy - zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku: AB → BA;
• Klasa 6: ligazy - powodują syntezę różnych cząsteczek; powstają wiązania chemiczne: A + B → AB;
Klasyfikacja enzymów przydziela im numer EC (ang. enzyme code) czyli kod danego enzymu.
Działanie enzymu opiera się na przyłączaniu odpowiedniego substratu do centrum aktywnego, które zbudowane jest z konkretnej (zależnej od reakcji, którą ma katalizować) sekwencji aminokwasów. Następuje to w specyficznych warunkach, tj.:
• w temperaturze ok. 37-40 C
• przy odpowiednim pH
• przy braku inhibitorów (np. soli metali ciężkich)
• w obecności aktywatorów
Enzymy nie tracą swoich właściwości w reakcjach przeprowadzanych in vitro. Enzymy, podobnie jak inne katalizatory, nie zużywają się w wyniku uczestniczenia w reakcji. Przyjmuje się, że jeden enzym jest zdolny do katalizowania tylko jednego typu reakcji ("jeden enzym - jedna reakcja"). Znaczna swoistość enzymów jest odbiciem ich III-rzędowej struktury. Znane nauce są, mimo wszystko, enzymy katalizujące kilka reakcji.
Termin enzym został wprowadzony przez Kuhne, podobno współpracownika Pasteura ok. 1836 r. Równolegle Jns Jacob Berzelius ogłosił klasyczną teorię katalizy chemicznej, a w 1897 r. bracia Buechner przeprowadzili fermentację alkoholową poza komórką. Przed doświadczeniem braci Buechner sądzono, iż aktywność katalityczna enzymu może znaleźć swój wyraz jedynie w nienaruszonej komórce, mimo, iż Gustav Kirchhoff w 1814 r. przeprowadził hydrolizę skrobi przy użyciu wyciągu ze słodu - stąd taka właśnie etymologia słowa.
Zastosowanie w przemyśle
Enzymy znalazły zastosowanie w technologiach przemysłowych (np. przy hydrolizie skrobi i białek) i spożywczych, a także analizie chemicznej. Szeroko stosowane są m.in. w genetyce, np. w metodzie PCR, gdzie konieczne stało się wykorzystanie enzymów pochodzących od archebakterii, ze względu na ich stabilność w wysokich temperaturach.

30. Podział enzymów oraz zadanie każdej klasy
Klasy enzymów wg klasyfikacji międzynarodowej:
• Klasa 1: oksydoreduktazy - przenoszą ładunki (elektrony i jony H3O+ - protony) z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora: AH2 + B → A + BH2;
• Klasa 2: transferazy - przenoszą daną grupę funkcyjną (tiolową, aminową, itp.) z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji: AB + C → A + BC;
• Klasa 3: hydrolazy - powodują rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza); do grupy tej należy wiele enzymów trawiennych: AB + H2O → A + B;
• Klasa 4: liazy - powodują rozpad substratu bez hydrolizy: AB → A + B;
• Klasa 5: izomerazy - zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku: AB → BA;
• Klasa 6: ligazy - powodują syntezę różnych cząsteczek; powstają wiązania chemiczne: A + B → AB;
Klasyfikacja enzymów przydziela im numer EC (ang. enzyme code) czyli kod danego enzymu.

31. Koenzymy – budowa i podział oraz pełnione funkcje
Koenzymy - substancje niebiałkowe drobnocząsteczkowe, decydujące o czynności katalitycznej pewnych enzymów (stanowią ich grupy prostetyczne). Są bardzo luźno związane z częścią białkową enzymu - apoenzymem i mogą łatwo od niej oddysocjować. Przykładem są koenzymy dehydrogenaz, które mogą katalizować zarówno reakcję uwodornienia, jak i reakcję odwodornienia - zależnie od apoenzymu.
Na przykład NAD+ (dinukleotyd nikotynamido-sdeninowy) w powiązaniu z określonym białkiem enzymatycznym pobiera 2 elektrony i 2 protony z aldehydu 3-fosfoglicerynowego, a w połączeniu z innym białkiem enzymatycznym, jako NADH, oddaje 2 elektrony i 2 protony na pirogroniam i przeprowadza go w mleczan. Dzięki sprawnemu powiązaniu obu reakcji wystarczają minimalne stężenia koenzymu w komórce i możliwa jest regeneracja komórki bez udziału tlenu.
Ważnym koenzymem jest koenzym A (CoASH) zawierający w swej cząsteczce kwas pantotenowy oraz grupę tiolową - SH, istotną dla pełnionej funkcji. CoASH aktywuje reszty kwasowe, tworząc z nimi związki wysokoenergetyczne. W ten sposób koenzym A tworzy aktywne formy wyższych kwasów tłuszczowych, aktywny octan, bursztynian, malonian.
Innym ważnym koenzymem jest koenzym Q czyli ubichinon (CoA), który jest bardzo rozpowszechniony u roślin i zwierząt, występuje wyłącznie w mitochondriach. Jest ważnym ogniwem przenoszącym elektrony i protony w łańcuchu oddechowym.
Koenzymy te (Q i A) są stosowane w przemyśle kosmetycznym np. w produkcji kremów.
- CoA – pochodna nukleotydowa biorąca udział w metabolizmie kwasu octowego i kwasów tłuszczowych oraz cyklu Krebsa przez przenoszenie reszty kwasów karboksylowych.
- NAD, dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy, koenzym przenoszący atomy wodoru w procesie oddychania komórkowego. Jest składnikiem dużej ilości enzymów z klasy oksydoreduktaz.
Związek zbudowany z nukleozydu adeninowego oraz z nukleotydu, w skład którego wchodzi prócz reszty kwasu ortofosforowego(V) i rybozy - amid kwasu nikotynowego (witamina PP).
Mechanizm przenoszenia atomów wodoru przez NAD polega na przejściu amidu kwasu nikotynowego z postaci utlenionej w zredukowaną (NADP, reakcja redoks).
Biologicznie ważną pochodną NAD jest jego ortofosforan(V) (NADH), którego zredukowana forma bierze udział jako dawca wodoru w biosyntezie kwasów tłuszczowych i niektórych cukrów.
- 5,6,7,8-tetrahydrofoliowy kwas, FH4, metabolit kwasu foliowego. Koenzym przenoszący reszty jednowęglowe w wielu reakcjach enzymatycznych. Niezbędny w organizmie do syntezy m.in. puryn i metioniny.
- NADP (‹s.› ang. nicotinamide adinine dinucleotide phosphorous) biochem. fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego, koenzym uczestniczący w niektórych procesach metabolicznych organizmów, np. w fazie ciemnej fotosyntezy (cykl Calvina), cyklu pentozowym rozkładu glukozy, wymagany do działania części układów enzymatycznych.
1. Dehydrogenazy to ogólna nazwa enzymów odczepiających atomy wodoru (łac. hydrogenium - wodór) z rozmaitych związków organicznych występujących w organizmach żywych. Przykładem może być kompleks dehydrogenazy kwasów tłuszczowych czy enzymy cyklu Krebsa. Odrywany atom wodoru nie występuje w postaci rodnika tylko jest wiązany z NADP i tak używany do hydrogenacji (uwadaraniania) albo spalany w kaskadzie oksydacyjnej mitochondrium produkując ATP~P~P.

32. Mechanizm działania koenzymów
Enzymy mogą być zbudowane z samego białka (np. trypsyna, ureaza, rybonukleaza), jednak w większości składają się z części białkowej ( apoenzym) i niebiałkowej (małocząsteczkowe związki nieorganiczne, atomy metali, pochodne witamin) tzw. grup prostetycznych i koenzymów.
Niebiałkowe części enzymu pełnią w reakcjach enzymatycznych funkcję przenośników elektronów, określonych atomów lub ugrupowań chem. z jednego metabolitu na drugi.
Część białkowa jest czynna tylko w połączeniu ze składnikiem niebiałkowym – koenzymem i decyduje o swoistości enzymu, a często i o rodzaju reakcji, np. dekarboksylację i transaminację aminokwasów katalizują enzymy o różnych apoenzymach i tych samych koenzymach.
Nazwą grupy prostetyczne określa się różnorodne niebiałkowe związki chem. (sacharydy, żelazoporfiryny) i atomy metali luźno związane w cząsteczkach białek oraz koenzymy.
Same koenzymy wykazują duże pokrewieństwo z witaminami, a często są ich pochodnymi. Koenzymy spełniają rolę przenośników elektronów, atomów lub grup chemicznych. Biorą one udział w 2 kolejnych reakcjach enzymatycznych: w pierwszej pobierają z jednego substratu grupę chemiczną, w drugiej oddają ją drugiemu substratowi, odtwarzając się w pierwotnej postaci, po czym proces się powtarza; połączenie koenzymów z przenoszoną grupą chemiczną odznacza się dużą reaktywnością. Dzięki cykliczności procesu przenoszenia koenzymy mogą występować w żywej komórce w ilościach równoważnych ilościom enzymów, choć reagują z substratami stechiometrycznie. Trwałość połączenia apoenzymu w koenzymami jest różna; jeśli koenzym łatwo dysocjuje, reakcje przenoszenia grup chemicznych na koenzymy i z koenzymów katalizuje układ złożony z 2 enzymów o wspólnym koenzymie; jeśli koenzym jest związany z enzymem trwale, enzym ten katalizuje kolejno obie reakcje. Połączenie koenzymu i apoenzymu określa się mianem holoenzymu.

32.Mechanizm działani koenzymów:
Polega na tym, że wiążą się one z substratem za pośrednictwem określonej jego grupy oraz z białkiem enzymowym. Następnie w obrębie wszystkich trzech połączonych składników, dokonuje się odpowiednie przegrupowanie elektronów, umożliwiające określoną przemianę substratu.

33. Witaminy – budowa i podział oraz pełnione funkcje
Witaminy są cząsteczkami organicznymi, potrzebnymi w małych ilościach w pożywieniu zwierząt wyższych. Spełniają one prawie taką samą rolę we wszystkich organizmach żywych, ale tylko zwierzęta wyższe utraciły zdolność ich syntezy.
1. Rozpuszczalne w tłuszczach:
- witamina A-retinol- jedną z jej podstawowych funkcji jest udział jej pochodnych w procesie widzenia. Barwnik biorący udział w odbieraniu bodźców świetlnych- rodopsyna, składa się z kompleksu białkowo- karotenowego. Część białkową stanowi- opsyna, natomiast część karotenową- jedna z form witaminy A – neoretynina b, która pod działaniem promieni świetlnych podlega określonym przemianom, sprzężonym z systemem nerwowym przez zakończenia nerwów wzrokowych.
- witamina D- kalcyferol- funkcją biologiczną witamin D jest regulacja gospodarki wapniem i fosforem. Choroba spowodowana awitaminozą D, zwana krzywicą polega na nieprawidłowym twardnieniu kośćca u dzieci.
- witamina E- tokoferol- główną funkcją biologiczną jest ochrona systemu mitochondrialnego przed nieodwracalnym utlenieniem, w obecności tworzących się nadtlenków tłuszczowych.
- witamina K- fitochinon- niezbędna dla organizmów zwierzęcych dla utrzymania krzepliwości krwi.
2. Rozpuszczalne w wodzie:
- witamina C- kwas askorbinowy. Układ oksydoredukcyjny kwas askorbinowy/ kwas dehydroaskorbinowy może pełnić funkcję w zachowaniu odpowiedniego potencjału oksydoreducyjnego w komórce i barć udział w transporcie elektronów.
- witamina PP- amid kwasu nikotynowego. Podobnie jak witamina C jest czynnikiem przeciwdziałającym krwawym wybroczynom, które występują wskutek pękania włoskowatych naczyń krwionośnych
- witamina B1- tiamina- wynikiem niedoboru tej witaminy w organizmie może być choroba beri- beri objawiająca się zaburzeniami i zanikiem układu nerwowego.
- witamina B6- fosforan pirydoksalu- wynikiem niedoboru tej witaminy u człowieka są objawy zapalenia skóry.
- witamina B2- ryboflawina- zapobiega zmianom w obrębie błon śluzowych i tworzeniu się „ zajadów” w kącikach ust i na języku.
- koenzym B12 – witamina B12- cyjanokobalamina- witamina zapobiegająca anemii, ściśle współpracuje z kwasem foliowym ( powoduje jego aktywację) w budowie czerwonych krwinek. Budowa- zasadniczym elementem jest układ pseudoporfirynowy zbudowany z 4 zredukowanych i podstawionych pierścieni pirogowych i centralnie umieszczonego atomu kobaltu z dołączoną do niego grupą cyjanową. Funkcje- uczestniczy w izomeryzacji kwasów dwukarboksylowych; uczestniczy w przekształcaniu rybonukleotydów w dezoksyrybonukleotydy; uczestniczy pośrednio w przenoszeniu grupy metylowej przez kwas foliowy.
- witamina H- biotyna- zajmuje się przenoszeniem grup karboksylowych. Składa się ze związku heterocyklicznego zawierającego siarkę- tiofenu., który to skondensowany jest z cząsteczką mocznika. Następnie połączona jest z resztą aminokwasu- lizyny. Za pośrednictwem lizyny połączona jest z białkiem. Awitaminoza objawia się zmianami w skórze bólami mięśniowymi i osłabieniem.

34.Krzywa Michelisa Menton:
Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji enzymatycznej jest uzależniona od stężenia substratu. Przy bardzo niskim stężeniu substratu w stosunku do stężenia enzymu, przyrost szybkości reakcji wraz ze wzrostem stężenia substratu jest wprost proporcjonalny do niego. Przy bardzo wysokim stężeniu substratu, szybkość reakcji ma wartość maksymalną i niezależną od dalszego zwiększanie jego stężenia.
½ szybkości max- stała Michaelisa- Menten
V= Vm*S/ Km +S
V- szybkość reakcji
Km- stała Michaelisa- Menten
S- stężenie substratu

35. Enzymy alleosteryczne i wielosubstratowe:
Istnieje szereg enzymów nazywanych regulatorami albo, allosterycznymi, których aktywność zmienia się po przyłączeniu do cząsteczki białka enzymatycznego odpowiedniego liganiu allosterycznego, określanego jako efaktor. Efaktory te mogą być dodatnimi, tj. działają aktywująco lub ujemnymi, jeżeli mają charakter inhibitorów. Przypuszcza się że cząsteczka enzymu allosterycznego jest zbudowana co najmniej z dwóch protomerów( identycznych podjednostek makropeptydowych) i oprócz katalicznego centrum aktywnego każdy protomer zawiera tzw. Centrum allosteryczne. Cząsteczka enzymu allosterycznego może występować w dwóch różnych stanach konformacyjnych, z których jeden odpowiada katalitycznie czynnej postaci enzymu, drugi- postaci nieczynnej. Zmiany konformacji, warunkujące aktywność lub hamowanie działania katalitycznego dokonują się w obu protomerach jednocześnie. Przyłączenie przez cząsteczkę enzymu odpowiedniego efektora utrwala jeden z możliwych stanów konformacyjnych, w których centrum aktywne albo jest dostępne dla substratu, albo nie. Efektory nie biorą udziału w reakcji katalizowanej i nie łączą się z cząsteczkami substratu. Efektorami enzymu allosterycznego mogą być różne substancje. W licznych przypadkach ujemnymi efektorami enzymów allosterycznyh są produkty ich bezpośredniego działania lub produkty wytworzone w łańcuchu reakcyjnym, w którego powstaniu bierze udział dany enzym.

36. Rola aktywatorów i koenzymów w reakcjach enzymatycznych
większość enzymów wymaga do pełnej aktywacji różnego rodzaju czynników chemicznych przyspieszających lub w ogóle umożliwiających ich działanie. Czynniki te zwane są aktywatorami, aktywatorami zjawisko- aktywacją.
Aktywatory dają się sklasyfikować na 3 grupy:
- 1 grupa- tu zaliczane są czynniki powodujące przekształcenie nieaktywnej formy enzymu ( proenzymu lub zymogenu) w formę aktywną. W celu przekształcenia tych form w aktywne enzymy musi nastąpić odłączenie od cząsteczki proenzymu blokującego peptydu, co dokonuje się z udziałem innego enzymu proteolitycznego.
- 2 grupa- należą tu czynniki regulujące potencjał oksydoredukcyjny środowiska, co ma znaczenie zwłaszcza dla aktywacji enzymów wymagających od swego działania wolnych grup tiulowych –SH. Przy obecności czynników utleniających grupy tiulowe zawarte w centrum aktywnym enzymu mogą się utleniać do dwusiarczkowych –S-S- i enzym traci swą aktywność. Dla tej grupy enzymów, aktywatorami są, więc substancje o niskim potencjale oksydoredukcyjny, zawierające zwykle grupy tiulowe np. cysteina, glutation.
- 3 grupa- należą tu drobnocząsteczkowe związki współdziałające z białkiem enzymu, zwane ogólnie kofaktotami. Kofaktotami mogą być koenzymy,grupy prostetyczne oraz jony metali i niektóre aniony nieorganiczne. Zasadniczą różnicą między tymi grupami kofaktorów powinien być mechanizm współdziałania z białkiem enzymów.
- przyjmuje się, że grupy prostetyczne są związane z białkiem stosunkowo trwale i tworzą z nim połączenia pozornie niedysocjujące. Natomiast koenzymy tworzą z białkiem enzymu połączenia stosunkowo luźne i łatwo odszczepialne.

37.Kinetyka enzymatyczna:
Szybkość przebiegu reakcji enzymatycznej zależy od:
- stężenia enzymu- im większa jest ilość enzymu tym więcej substratu ulegnie przerobieniu w jednostce czasu
- stężenie substratu- przy niskim stężeniu substratu aktywne centra cząsteczek enzymu nie są w pełni wysycane i enzym „pracuje” z niepełną szybkością
- temperatura- podwyższenie temp. o 10C powoduje dwu-, trzykrotny wzrost szybkości reakcji w granicach temperatur 0- 30, przy dalszym wzroście temp. szybkość reakcji rośnie nadal, jednak wskutek coraz to bardziej postępującej denaturacji białka enzymu przyrosty jej są coraz mniejsze.
- pH- skrajne wartości działają denaturująco na białka enzymów, natomiast niewielkie odchylenia od wartości optymalnej wpływają na zmniejszenie szybkości reakcji.
- stężenie soli; potencjał oksydoredukcyjny: obecność aktywatorów i inhibitorów.

38.entrum aktywne enzymów:
Miejsce aktywne enzymu to obszar, który wiąże substraty ( i grupę prostetyczną, jeżeli taka występuje) oraz dostarcza reszt aminokwasowych, biorąc bezpośredni udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań. Te reszty nazywa się grupami katalitycznymi enzymu ( pierścienie imidazolowe; -OH, -SH, NH2; -COOH).
Cechy miejsc aktywnych:
- miejsce aktywne zajmuje stosunkowo małą część całkowitej objętości cząsteczki enzymu
- miejsce aktywne jest układem przestrzennym
- specyficzność wiązania zależy od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym
- w połączeniu substratów z enzymami biorą udział stosunkowo słabe siły wiązania

39. Inhibicja enzymów i jaj mechanizm:
Inhibitory- grupa czynników chemicznych, specyficznych, które działają odwracalnie – modyfikująco na określony fragment cząsteczki enzymu, co powoduje obniżenie szybkości reakcji
Inhibicja- zjawisko specyficznego hamowania reakcji. Inhibicja polega na tym, że inhibitor może łączyć się z jednym ze składników uczestniczących reakcji enzymatycznej lub w inny sposób blokować ich współdziałanie. Do elementów tych należą: enzym, substrat, koenzym, a ich współdziałanie polega na wzajemnym powiązaniu w ściśle określony układ przestrzenny. Jakiekolwiek zakłócenie w tym powiązaniu przejawia się w postaci zahamowanej reakcji.
Inhibicja współzawodnicząca- polega na konkurencji pomiędzy inhibitorem a substratem o centrum aktywne enzymu. Może być częściowo zniesiona przez zwiększenie stężenia substratu.
Inhibicja niewspółzawodnicząca- polega na nieodwracalnym blokowaniu aktywnego centrum enzymu przez związki niepodobne strukturalnie do substratu. Inhibitor łączy się z enzymem dość silnie i może być z kompleksu usunięty jedynie za pomocą substancji chemicznie wiążących związek hamujący.
Efektory allosteryczne- hamowanie z udziałem tzw. efektorów allosterycznych. Mechanizm hamowania tych allosterycznych efektorów polega na ich oddziaływaniu na plastyczną konformację cząsteczki białka w obrębie aktywnego centrum. W wielu przypadkach białka obok centrum aktywnego, które przyłącza substrat, mają centrum allosteryczne, które jest zdolne do przyłączenia specyficznego efektora. Pod wpływem przyłączonego efektora następują znaczne zmiany struktury wtórnej białka allosterycznego, które mogą polegać bądź na rozerwaniu czy wytworzeniu wiązań pomiędzy poszczególnymi podjednostkami białka, bądź na zmianie trzeciorzędowej struktury w obrębie
centrum aktywnego.

40, Budowa i rola kwasów nukleinowych:
Kwasy nukleinowe – są to wielkocząsteczkowe związki, zawierające w swym składzie azot i fosfor, z reguły występujące w jądrze komórkowym. Pełnią zasadniczą rolę w przekazywaniu komórkom potomnym cech dziedzicznych i stanowią wobec tego materiał genetyczny komórki- genom.
Kwasy nukleinowe wykazują strukturę liniową- są zbudowane z długich powiązanych ze sobą łańcuchów nukleotydów. Nukleotydy składają się z zasady organicznej, pentozy oraz reszty kwasu ortofosforowego. Zasady organiczne występujące w nukleotydach są pochodnymi pirymidyny i puryny i z tego względu rozróżnia się nukleotydy pirymidynowe i purynowe.
W zależności od tego czy dany polinukleotyd zawiera w swym składzie rybozę, czy dezoksyrybozę, NA dzieli się na rybonukleinowe RNA i dezoksyrubonukleinowe DNA. Zasada organiczna połączona z aldopentozą wiązaniem N- glikozydowym jest nazwana nukleozydem, a po przyłączeniu estrowo kwasu fosforowego stanowi nukleotyd.
DNA i RNA wykazują strukturę liniową, tzn., są zbudowane z długich powiązanych ze sobą łańcuchów nukleotydów, przy czym sam łańcuch stanowią ułożone na przemian cząsteczki rybozy ( lub dezoksyrybozy) i kwasu fosforowego, natomiast zasady pozostają na zewnątrz łańcucha. Poszczególne nukleotydy są, więc ze sobą powiązane wiązaniami dwuestrowymi- poprzez kwas fosforowy, który jedną grupą OH łączy się z C3 cukru jednego nukleotydu, a drugą grupą OH z C5 następnego nukleotydu.

41. Zarys łańcucha polinukleotydowego:

42. Komplementarność zasad azotowych w kwasach nukleinowych
Zasady układające się w pary nazywane są komplementarnymi.
Zasady – adenina, tymina połączone są podwójnym wiązaniem wodorowym, drugą parę zasad tworzy guanina z cytozyną połączone trwalszym niż poprzednio potrójnym wiązaniem wodorowym.
Zasady purynowe A, G, H
Zasady pirymidynowe C, T, U
Ponieważ wymiary zasad purynowych i pirymidynowych są różne, więc może się łączyć tylko zasada purynowa jednego łańcucha z zasadą pirymidynową drugiego.

43. Nukleozydy i nukleotydy
Zasada organiczna połączona z aldopentozą wiązaniem N- glikozydowym jest nazywana nukleozydem, a po przyłączeniu estrowo kwasu fosforowego stanowi nukleotyd.
NUKLEOZYD= ZASADA + CUKIER
NUKLEOTYD = ZASADA + CUKIER+ KWAS FOSFOROWY
Nukleotydy zawierające zamiast rybozy, 2-dezoksyrybozę noszą nazwę dezoksyrybonukleotydów, a ich skróty zawierają na początku literę d, np. dAMP.

44. Struktura DNA
Wszystkie DNA komórkowe składają się z dwu bardzo długich łańcuchów polinukleotydowych, zwiniętych heliakalnie wokół własnej osi. Dwie nici helisy biegną w przeciwnych kierunkach. Większość cząsteczek DNA jest cykliczna. Szkielet cukrowo- fosforanowy każdej z nici znajduje się na zewnątrz dwuniciowej helisy, natomiast zasady purynowe i pirymidynowe znajdują się wewnątrz. Obydwa łańcuchy łączą się ze sobą wiązaniami wodorowymi miedzy parami zasad. Adenina zawsze tworzy parę z tyminą (dwoma mostkami wodorowymi), a guanina z cytozyną (trzema mostkami wodorowymi). Stąd bierze się komplementarność obu nici podwójnej helisy. Struktura:
- I rzędowa- sekwencja nukleozydów lub zasad- w sekwencji tej jest zawarta informacja, którą przenosi DNA
- II rzędowa- sposób połączenia w pary zasad
- III rzędowa- pełna struktura przestrzenna ze znanym położeniem wszystkich atomów
45. Struktura i podział RNA:
RNA: zamiast dezoksyrybozy- ryboza, a zamiast tyminy- uracyl; pojedyncza nic
Kwasy RNA dzielą się na 3 typy:
1. Informacyjne RNA- mRNA- przenosi wiadomości o kolejności aminokwasów w białku DNA na miejsce biosyntezy. Na bazie DNA tworzony jest mRNA w procesie transkrypcji. Proces rozkręcania nici DNA następuje we właściwym miejscu wskazanym przez promotora ( miejsce zbudowane z około 40 nukleotydów, wskazuje gdzie może nastąpić przyłączenie polimerazy RNA do łańcucha). Polimeraza RNA podąża wzdłuż łańcucha DNA w kierunku 3’ →5’, dobudowując antysensowną nić RNA.
2. Transportujące RNA- tRNA- budową przypomina czterolistną koniczynę. Występują krótkie podwójne nici nukleotydów. Ramię aminokwasowe- łączy się z odpowiednim aminokwasem. tRNA przenosi aminokwasy(z cytoplazmy)
do miejsca biosyntezy białka(do rybosomów). Drugie ramię –antykodonowe, znajduje się tu antykodon; antykodon- trójka zasad, która może połączyć się komplementarnie z kodonem; trzem zasadom odpowiada jeden aminokwas (64 możliwości). Te same aminokwasy mogą być kodowane przez różne trójki zasad. Niektóre trójki zasad nie kodują żadnego aminokwasu a tylko miejsce początkowe lub końcowe.
Kodon- trójka zasad kodujących aminokwas. Pozostałe ramiona zawierają dodatkowo zmetylowane zasady – pseudourydyna. Jedno z ramion służy do łączenia się z rybosomem a drugie do łączenia się z enzymem, który nadzoruje proces łączenia tRNA z aminokwasem. Każdy aminokwas posiada swój tRNA. tRNA- izoakceptorowe- łączące się z tymi samymi aminokwasami. tRNA jest dość trwałym elementem odpornym na czynniki powodujące rozpad (dzięki pseudourydynie i dodatkowo zmetylowanym zasadom).
3. Rybosomalne RNA- posiada największą masę cząsteczkową, występuje w rybosomach gdzie pełni funkcje strukturalne. W połączeniu z białkami i mRNA stanowi matrycę do wytwarzania łańcuchów polipeptydowych. Na rybosom przypada 80% całkowitej zawartości RNA w komórce.
W zależności od właściwości sedymentacji w komórkach wyróżniamy następujące typy RNA: prokariotyczne -23s, -15s, -6s; eukariotyczne 25-28s, -18s, -5,8s, -5s

46. Procesy: replikacji, transkrypcji, translacji
Replikacja- przebiega według zasady samoinstrucji. Sekwencja zasad w DNA określa zgodnie z regułą komplementarności zasad sekwencję nowo utworzonych łańcuchów DNA. Replikacja jest semikonserwatywna- w nowo utworzonej podwójnej nici DNA pozostaje jedna nić ze starego materiału, druga nić powstaje z materiału nowo zsyntetyzowanego.
Transkrypcja- synteza RNA na matrycy DNA- przepisywanie sekwencji nukleotydów z DNA na RNA.
Translacja- polega na przetłumaczeniu sekwencji zasad kwasów nukleinowych na sekwencję aminokwasów w białkach. Proces przebiega w rybosomach.

47. Wzajemne zależności między DNA i białkami :
Sekwencja zasad w genie i sekwencja aminokwasów w jego polipeptydowym produkcie są współliniowe. Kod genetyczny oznacza współzależność pomiędzy sekwencją zasad w DNA a sekwencją aminokwasów w białku. Aminokwasy kodowane są przez grupy trzech zasad ( Kodony- jest ich 64).

48. Reguła CHargraffa:
DNA zbudowane jest z dwóch łańcuchów polinukleotydowych, w których suma zasad purynowych równa się sumie ilości zasad pirymidynowych; ilości molowe adeniny są równe ilościom molowym tyminy a ilości molowe guaniny są równe ilości molowej cytozyny.

49. Przebieg informacji genetycznej:
DNA → mRNA → Białko
transkrypcja translacja
Informacja zostaje przekazana z DNA na RNA przez proces transkrypcji. DNA jest kopiowany na jednoniciowy komplementarny mRNA. mRNA przenoszone jest na rybosomy łącząc się z nimi, tRNA przenosi aminokwasy.
Następuje połączenie aminokwasu z enzymem, który łączy aminokwas z tRNA, proces odbywa się przy udziale ATP. Enzym nadzoruje utworzenie wiązania estrowego między grupą OH w ramieniu aminokwasowym tRNA z aminokwasem. Następnie tRNA przenosi aminokwasy na miejsce biosyntezy białka w rybosomie. W rybosomie poszczególne aminokwasy łączą się ze sobą za pomocą wiązań peptydowych. Kierunek odczytywania mRNA 5’ →3’

50. Degradacja zasad purynowych i pyrymidynowych:
Degradacja zasad purynowych:
Końcowym produktem katabolizmu puryn w organizmie ludzkim jest kwas moczowy. Powstaje w wątrobie; dostaje się do nerek skąd jest wydalany. Jest trudno rozpuszczalny w wodzie. Jego nadmiar może się odkładać w kanalikach nerkowych w postaci kamieni żółciowych lub w postaci krystalicznej w tkance łącznej stawów.
Degradacja zasad pirymidynowych:
Degradacja zasad pirymidynowych dobywa się głównie w wątrobie. Cytozyna w wyniku przemian przekształca się w uracyl, dalej w βalaninę lub kwas βaminomasłowy.
Katabolizm pirymidyn, który zachodzi głównie w wątrobie prowadzi do wytrącenia łatwo rozpuszczalnych produktów końcowych.
Kontrastuje to z metabolizmem puryn, w wyniku, którego powstaje słabo rozpuszczalny kwas moczowy i moczan sodu. Uwolnienie CO2 z węgla rdzenia pirymidyny reprezentuje główny szlak dla katabolizmu U, C, T. β alanina i βaminoizomaślan są końcowymi produktami katabolizmu U, C, T.

51. Sacharydy i ich funkcje w organizmie:
Cukry proste (monosacharydy)- pełnią w organizmie żywym różnorodne funkcje- cukry proste i ich polimery stanowią bazę umożliwiającą szybkie wytwarzanie energii, pełnią wiec role substancji zapasowych, celuloza i chityna pełnią funkcje strukturalne, a pektyny stanowią czynnik spajający komórki roślinne. Cukrowce są wiec nie tylko podstawowymi substratami oddychania, ale także źródłem szkieletów węglowych dla innych związków.
Wielocukry (polisacharydy)- pełnią role substancji zapasowych (skrobia, glikogen) bądź strukturalnych (celuloza).

52. Budowa i podział sacharydów:
Cukry to związki zawierające szereg grup OH, grupę aldehydowa lub ketonową >C=O oraz asymetryczny atom węgla. Pod względem chemicznym cukry są wieloalkoholowe o jednej grupie OH utlenionej do grupy aldehydowej lub ketonowej. Zawierają w cząsteczce, co najmniej jeden asymetryczny atom węgla. W zależności czy utlenieniu ulegnie pierwszorzędowa grupa alkoholowa (do grupy aldehydowej) czy drugorzędowa (do grupy ketonowej) cukry proste dzielą się na aldozy i ketozy.
CUKROWCE:
1. Cukry proste:
a) pentozy b) heksozy
D-ksyloza D-galaktoza
D-ryboza D-fruktoza
L-arabinoza D-mannoza
D-glukoza
2. Cukry złożone:
a) kilkocukry:
- sacharoza
- maltoza
- laktoza
- celobioza
b) wielocukry właściwe:
pentozany heksozany
- arabany - skrobia
- ksylany - glikogen
- celuloza
- insulina
c) wielocukry kwaśne:
hemicelulozy
pektyny
gumy
śluzy
Ponadto można je podzielić w zależności od ilości atomów węgla zawartych w cząsteczce cukru prostego na triozy, tetrozy, pentozy, heksozy, heptozy.
Zasadnicza cegiełką w budowie wszystkich cukrowców jest cząsteczka cukru prostego lub jego pochodna. Ze względu na możliwość wytwarzania tzw., wiązań glikozydowych pomiędzy grupą aldehydową lub ketonową jednej cząsteczki, a grupą karbonylową drugiej cząsteczki cukry proste mogą ulegać wielokrotnej kondensacji z utworzeniem cukru złożonego.
Cukry proste w stanie krystalicznym występują w formach pierścieniowych.
Pentozy- z pentoz największe znaczenie mają ryboza i dezoksyryboza występujące w kwasach nukleinowych oraz jako estry fosforanowe w przemianach cyklu pentozofosforanów i fotosyntezy. Również rozpowszechnionymi cukrami tej grupy są: składnik hemiceluloz - ksyloza oraz składnik gumy arabskiej- arabinoza.
Heksozy- najbardziej rozpowszechnionymi cukrami prostymi są heksozy, z których wymienić należy przede wszystkim glukozę- składnik sacharozy, laktozy, maltozy i takich wielocukrów jak: skrobia, celuloza, glikogen i dekstran.; fruktozę – drugi składnik sacharozy i wielocukru – insuliny oraz galaktozę – drugi składnik laktozy. Ponadto glukoza i fruktoza występują w stanie wolnym w miodzie pszczelim i owocach, a glukoza we krwi. Mannoza występuje w stanie wolnym w roślinach oraz we wszystkich organizmach jako składnik glikoproteidów i glikolipidów.
DWUCUKRY:
Sacharoza- zbudowana z glukozy i fruktozy nie posiada właściwości redukujących.
Laktoza- typowy dwucukier mleka zbudowany z cząsteczek galaktozy i glukozy. Posiada właściwości redukujące.
Maltoza- podobnie jak celobioza zbudowana jest z dwóch cząsteczek glukozy- posiadają właściwości redukujące.
WIELOCUKRY:
Zapasowe – fruktany:
- homosacharydy (składają się z takich samych jednostek cukrów prostych)
- heterosacharydy
Skrobia- jest mieszaniną dwóch glukanów-
amylazy i amylopektyny. Amylaza jest to cukier typu liniowego (wyst. wiązania 1-4). Cechą charakterystyczną jest to, że tworzy łańcuch heliakalnie zwinięty -n- 1 zwój przypada 6 cząsteczek glukozy. Ta budowa tłumaczy, dlaczego skrobia z jodem daje fioletowe zabarwienie- między grupami OH poszczególnych cząsteczek glukozy a jodem tworzą się wiązania wodorowe- wewnątrz zwoju amylazy przyłączony zostaje atom jodu. Amylopektyny- tworzą układ bardzo rozgałęziony (oprócz wiązań 1-4 wyst., wiązania 1-6). Ze względu na rozgałęzienie tworzy nieuporządkowany kłębek. Ze względu na posiadaną dużą ilość grup OH – w zimnej wodzie ziarna skrobi pęcznieją, a w temp., ok. 50C „kleikują”- traci swoją strukturę ziarnistą. Taka skleikowana skrobia ulega retrogradacji. Proces retrogradacji- polega na wytworzeniu pomiędzy sąsiednimi cząsteczkami amylazy wiązań wodorowych- tworzy się struktura krystaliczna- charakterystyczna w procesie czerstwienia chleba.
Glikogen- skrobia zwierzęca. Pełni podobna role jak skrobia. Charakteryzuje się tym, że podstawowa jednostka jest α-B-glukoza. Budowa przypomina amylopektynę- tworzy jeszcze bardziej rozgałęziony układ. Występuje w wątrobie od 2-10% i mięśniach od 0,4-1 %. Jest to źródło łatwo przyswajalnej glukozy.
WIELOCUKRY STRUKTURALNE:
Celuloza- podstawową jednostką jest β-D-glukoza, połączona wiązaniami 1-4. Stanowi podstawowy składnik ściany komórkowej. Występuje w drewnie 40-50%, w słomie 35%, włókna lnu 80%, bawełna 98%. Jako pokarm przyswajalny jest tylko przez bakterie, które wytwarzają enzym- celulazę. Jest odporna na czynniki chemiczne; jest dość higroskopijna.
Hemicelulozy- roślinne heteropolisacharydy
Kwaśne- występują w ścianach komórkowych roślin wyższych; pełnią role matryc i substancji sklejających.
Pektyny- składniki ściany pierwotnej i blaszki pierwotnej komórek roślinnych. W dużych ilościach występują w miękiszu owoców mięsistych. Mają właściwości żelujące. Podstawowym składnikiem substancji pektynowych jest kwas galakturonowy.

53/54. Katabolizm/anabolizm cukrów
Dla organizmów zwierzęcych (w tym ludzi) źródłem cukrowców jest pożywienie. Spożywane sa na ogół cukrowce złożone, które w trakcie hydrolizy enzymatycznej rozkładają się na sacharydy proste, głównie glukozę.
Prawidłowe stężenie glukozy we krwi wynosi 0,08-0,12% (80-120 mg). Nadmierny spadek stężenia glukozy D (+) we krwi (nadmierna hipoglikemia) jest niebezpieczny, zwłaszcza dla układu nerwowego. 100 g tkanki mózgowej zużywa w ciągu 1 minuty 3,3 ml tlenu oraz 5 mg glukozy w ciągu 1 minuty. Głęboką hipoglikemię mózg może przeżyć jedynie 90 minut, natomiast hipoksję (niedobór tlenu) do 10 minut. Dłuższy niedobór tlenu i glukozy powoduje w mózgu nieodwracalne zmiany. Transport glukozy do mózgu jest niezależny od insuliny. Mózg ma zdolność zmagazynowania około 2 g glukozy w postaci glikogenu i ta właśnie rezerwa umożliwa przeżycie 90 minut w razie niedoboru cukru. Przez 100 g tkanki mózgowej przepływa 15 ml krwi w ciągu 1 minuty. Niedobór cukru w organizmie powoduje śpiączkę, obniżenie temperatury ciała , spadek napięcia mięsniowego, obfite pocenie się (poty), drgawki, a dłużej utrzymujący się niedobór cukru - śmierć. Nadmiar glukozy organizm magazynuje w wątrobie i mięśniach w postaci glikogenu lub zamienia ją na tłuszcze. Odkładanie się nadmiaru cukru w wątrobie i mięśniach oraz utlenianie węglowodanów regulowane jest między innymi przez insulinę. Insulina obniża poziom cukru we krwi, bowiem zwiększa jej przenikanie do wnętrza komórek ciała. W warunkach normalnych insulina pojawia się we krwi po spożyciu pokarmów węglowodanowych. Glukagon, adrenalina i tyroksyna zwiększają stężenie glukozy we krwi.
Węglowodany są głównym źródłem energii dla organizmu. Energia zostaje wyzwolona podczas utleniania biologicznego glukozy. W warunkach beztlenowych (glikoliza) glukoza jest rozkładana do pirogronianu. W warunkach tlenowych pirogronian ten jest utleniany do CO2 i H2O w cyklu kwasów trójkarboksylowych (cykl Krebsa). Cykl Krebsa jest jednym z najważniejszych cykli dostarczających organizmowi energii nie tylko z cukrów, ale również z białek i tłuszczów. Wstępną reakcją jest oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu z utworzeniem acetylokoenzymu A i 3 cząsteczek ATP. Acetylokoenzym A jest kluczowym związkiem pośredniczącym i powstaje:
a) w łańcuchu przemian cukrów podczas oksydacyjnej dekarboksylacji pirogronianu;
b) z tłuszczów - poprzez beta-oksydację (beta-utlenienie) kwasów tłuszczowych lub glikolizę glicerolu pochodzącego z tłuszczów;
c) z aminokwasów - poprzez pirogronian oraz w wyniku przemian aminokwasów do produktów pośrednich cyklu kwasów trójkarboksylowych.
Acetylokoenzym A wchodzi do cyklu kwasów trójkarboksylowych, łącząc się ze szczawiooctanem - produktem pośrednim tego cyklu; w wyniku rekacji powstaje kwas cytrynowy. W kolejnych przemianach cuklu, od cytrynianu (związek 6-węglowy) do szczawioostanu (związek 4-węglowy) uwalniane są 2 cząsteczki CO2, a na koenzymy dehydrogenaz przenoszone są 4 pary atomów wodoru. Po utlenieniu wodorów w łańcuchu oddechowym (łańcuch rekacji oksydacyjno-redukcyjnych) powstaje energia (ATP) i woda.
Związki pośrednie cyklu Krebsa mogą włączać się do innych przemian: mogą być prekursorami cukrów (glukoneogeneza - poprzez przemianę szczawiooctanu do fosfoeneolopirogronianu i dalej do cukrów); mogą być prekursorami tłuszczów (poprzez cytrynian i acetylokoenzym A do kwasów tłuszczowych); mogą być prekursorami aminokwasów (poprzez aminację odpowiednich ketokwasów do kwasu asparaginowego i kwasu glutaminowego; mogą być prekursorami nukleotydów (alfa-ketoglutaran i szczawiooctan).
Cykl Corich
W warunkach ograniczonego dostępu tlenu podczas intensywnego wysiłku fizycznego, ilość wytworzonego NADH podczas glikolizy jest na tyle duża, że niemożliwe staje się jego utlenienie w łańcuchu oddechowym do NAD+. Pirogronian wytworzony podczas glikolizy zostaje przekształcony w mleczan pod wpływem dehydrogenazy mleczanowej, w reakcji tworzącej NAD+. Dzięki temu glikoliza w dalszych etapach dostarcza ATP. Mleczan musi jednak zostać przekształcony z powrotem do pirogronianu. Przenika on z mięśni do krwi i zostaje przetransportowany do wątroby. W wątrobie dehydrogenaza mleczanowa przekształca mleczan do pirogronianu (reakcja odwracalna). W procesie glukoneogenezy pirogronian jest zużyty do syntezy glukozy.

55. Omów procesy:
a.) Glikoliza - schemat Embdena - Meyerhofa - Parnasa - proces enzymatycznego rozkładu cukrów do kwasu pirogronowego, którego celem jest pozyskanie energii pod postacią NADH i adenozyno-5'-trifosforanu. Substratami dla procesu mogą być: glukoza, fruktoza, mannoza, galaktoza i glicerol. Proces glikolizy może zachodzić zarówno w warunkach tlenowych, jak i beztlenowych, uważa się jednak, że glikoliza jest najstarszym ewolucyjnie procesem pozyskiwania energii z cukru; prawdopodobnie wykształcił się on jeszcze wtedy, gdy w atmosferze ziemskiej nie było tlenu. Enzymy glikolityczne można znaleźć zarówno u bakterii jak i u eukariotów. Jest to beztlenowy proces przemiany - (fermentacja) - głównie glukozy, zachodzący w komórkach zwierząt i dostarczający energii w postaci ATP. Produktem końcowym tego procesu jest kwas mlekowy. Jest to skomplikowany proces chemiczny, w którym uczestniczy 11 enzymów.
W pierwszym etapie następuje fosforylacja (kosztem ATP) różnych sacharydów: heksoz, glikogenu, skrobi i ich rozkład z wytworzeniem aldehydu-3-fosfoglicerynowego (trisacharydu).
W drugim etapie zachodzą reakcje oksydo-redukcyjne (z udziałem dinukleotydu nikotynamidoadeninowego NAD) dostarczające energii, która jest częściowo magazynowana w cząsteczkach powstającego ATP oraz następuje wytworzenie kwasu pirogronowego.
Przebieg I i II etapu glikolizy jest identyczny jak w fermentacji alkoholowej. Powstały kwas pirogronowy może ulegać różnym przemianom.W warunkach beztlenowych, np. podczas pracy mięśni, gdy następuje spadek stężenia tlenu w tkankach, zachodzi trzeci etap glikolizy: kwas pirogronowy ulega redukcji (przy udziale NADH) do kwasu mlekowego. NADH utleniony ponownie do NAD+ może ponownie brać udział w przemianie następnej cząstki heksozy w drugim etapie glikolizy.
W warunkach beztlenowych i obecności enzymów, np. zawartych w drożdżach, kwas pirogronowy jest przemieniany w alkohol etylowy i dwutlenek węgla. Proces ten to nic innego jak fermentacja alkoholowa.

b.) Fermentacja jest to beztlenowy (zazwyczaj) proces biochemiczny, polegający na enzymatycznym rozpadzie cukrów, który jest jednym z elementów fizjologii drobnoustrojów. Do przebiegu fermentacji konieczne są drobnoustroje lub wytworzone przez nie enzymy. Do najważniejszych rodzajów fermentacji należą:
• fermentacja alkoholowa
• fermentacja anaerobowa (fermentacja beztlenowa)
• fermentacja aerobowa (fermentacja tlenowa)
• fermentacja spontaniczna
• fermentacja cytrynowa
• fermentacja masłowa
• fermentacja mlekowa
• fermentacja octowa
• fermentacja propionowa
c.) Glukoneogeneza (ang. Gluconeogenesis) to enzymatyczny proces tworzenia przez organizm glukozy z metabolitów nie będących węglowodanami, np. aminokwasów, glicerolu czy mleczanu. Głównym substratem jest pirogronian. Glukoneogeneza ma miejsce głównie w komórkach wątroby, częściowo również w nerkach. Jej przeciętna wydajność to ok. 100 g na dzień. Szybkość zachodzenia procesu jest zwiększana podczas wysiłku fizycznego i głodu. W wyniku glukoneogenezy wydzielają się duże ilości energii.
Glukoneogeneza nie może być traktowana jako proces odwrotny do glikolizy, gdyż trzy występujące w niej reakcje nieodwracalne są zastąpione przez inne. Dzięki temu synteza i rozkład glukozy muszą podlegać oddzielnym systemom regulacji i nie mogą zachodzić jednocześnie w jednej komórce. Szybkość procesu zależy w głównej mierze od 1,6-bisfosfatazy fruktozy. Większość czynników wpływających na aktywność szlaku glukoneogenezy to substancje powodujące zmniejszenie czynności wykorzystywanych w nim enzymów, jednak zarówno acetylo-CoA jak i cytrynian działają na nie aktywująco (pierwszy na karboksylazę pirogronianu, drugi na bisfosfatazę fruktozy).
Glukoneogeneza rozpoczyna się od wytworzenia α-ketoglutaranu przez karboksylację pirogronianu kosztem jednej cząsteczki ATP. Reakcja ta jest katalizowana przez odpowiednią karboksylazę. α-ketoglutaran jest następnie dekarboksylowany i równocześnie fosforylowany do fosfoenolopirogronianu przez odpowiednią karboksykinazę. W czasie tej reakcji jedna cząsteczka GTP jest hydrolizowana do GDP. Obie reakcje zachodzą w mitochondriach.
Ostatnim krokiem glukoneogenezy jest z reguły wytworzenie 6-fosforyloglukozy z 6-fosforylofruktozy przez odpowiednią izomerazę. Wolna glukoza nie jest tworzona od razu, gdyż wydyfundowałaby z komórki. Fosforyloglukoza jest hydrolizowana do glukozy przez enzym znajdujący się w membranie retikulum endoplazmatycznego. Stamtąd glukoza jest wysyłana do cytozolu.
d.) Glikogenoliza - fosforoliza glikogenu, jego degradacja, rozkład, katalizowany przez fosforylazę glikogenową i enzym usuwający rozgałęzienia; funkcja g. polega na dostarczaniu glukozy intensywnie pracującym mięśniom oraz, łącznie z syntezą glikogenu, na utrzymywaniu odpowiedniego poziomu glukozy we krwi; g. w mięśniach stymuluje adrenalina, a g. w wątrobie – adrenalina i glukagon; g. w mięśniach jest dodatkowo kontrolowana przez jony wapniowe.
e.) Cykl Krebsa - Cykl kwasu cytrynowego jest wspólnym szlakiem końcowego utlenienia cząsteczek materiału energetycznego. Większość ich dostaje się do cyklu za pośrednictwem acetylo-CoA. Oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu, prowadząca do acetylo-CoA, jest pomostem wiążącym glikolizy a cyklem kwasu cytrynowego. Reakcja ta, jak i inne reakcje cyklu zachodzi w mitochondriach. Reakcje glikolizy przeprowadzane są w cytozolu. Reakcje cyklu rozpoczynają się od kondensacji szczawiooctanu (C4) acetylo-CoA (C2), prowadzącej do cytrynianu (C6) i dalej w drodze izomeryzacji do izocytrynianu. Oksydacyjna dekarboksylacja tego intermediatu powoduje jego przekształcenie w α-ketoglutaran (C5). Podczas następnej reakcji oksydacyjnej dekarboksylacja
α-ketoglutaran do bursztynylo-CoA (C4) zostaje wydzielona następna cząsteczkaCO2. Wiązanie tioestrowe w bursztynylo-CoA jest rozerwane przez Pi i powstaje bursztynian oraz jedno wysokoenergetyczne wiązanie w postaci GTP. Bursztynian jest utleniany do fumaranu (C4), który zostaje następnie uwodniony do jabłczanu (C4). Wkoncu utlenianie jabłczanu regeneruje szczawiooctan (C4). W ten sposób 2 atomy węgla dostają się do cyklu pod postacią acetylo-CoA i opuszczają go w postaci CO2. W wyniku kolejnych dekarboksylacji, katalizowanych przez dehydrogenazy izocytrynianową i α-ketoglutaranową. Podczas 4 reakcji oksydoredukcyjnych zachodzących w cyklu, przekazywane są 3 pary elektronów na NAD+ i jedna na FAD. Utlenienie tych zredukowanych przenośników elektronów przez łańcuch oddechowy dostarcza 11 cząsteczek ATP. Dodatkowo, bezpośrednio w cyklu tworzy się wysoko energetyczne wiązanie fosforanowe. W ten sposób podczas utleniania każdego fragmentu dwuwęglowego, do CO2 i H2O, w cyklu Krebsa powstaje 12 wysokoenergetycznych wiązań fosforanowych.
f.) Przemiana pirogronianu - glukoza + 2 Pi + 2 ADP + 2 NAD + 2 cz. pirogronianu + 2 ATP + 2NADH + 2H + 2H + 2 O
Przekształłcenia pirogronianu - Wejście do cyklu Krebsa Acetylo-CoA Przemiana w kwasy tłuszczowe lub ciała ketonowe
Przemiana w etanol. Fermentacja alkoholowa pirogronian + H + aldehyd octowy + CO 2 +aldehyd octowy + NADH + H +etanol + NAD + przemiana w mleczan.
Drożdże mogą przeprowadzać fermentację alkoholowa . Pierwszym etapem jest rozkład glukozy do pirogronianu w procesie glikolizy. W środowisku beztlenowym drożdże odszczepiają się od pirogronianu cząsteczką dwutlenku węgla, w wyniku czego powstaje dwuwęglowy związek zwany aldehydem octowym. Wodór pochodzący z cząsteczki NADH.

56. Łańcuch oddechowy komórki – budowa i lokalizacja
Łańcuch oddechowy inaczej łańcuch transportu elektronów - jeden z etapów oddychania komórkowego.
Funkcją transportu elektronów i fosforylacji oksydacyjnej jest utlenianie NADH i FADH2 oraz zatrzymywanie uwolnionej energii w cząsteczce ATP. U eukariotów transport elektronów i fosforylacja oksydacyjna zachodzą w wewnętrznej błonie mitochondrialnej, u prokariotów zaś procesy te przebiegają w błonie komórkowej.
Elektrony są transportowane z NADH do tlenu przez łańcuch transportu elektronów (określany również jako łańcuch oddechowy). NADH przenosi elektrony do dehydrogenazy NADH, dużego kompleksu białkowego zawierającego FMN i dwa typy centrów żelazowo-siarkowych (Fe-S) umieszczonych w białkach żelazowo-siarkowych. FMN przyjmuje elektrony przechodząc w FMNH2 i przekazuje je dalej do centrum Fe-S, gdzie atom żelaza odbiera i oddaje elektrony oscylując między stanem Fe³(+) a stanem Fe²(+). Z dehydrogenazy NADH elektrony są przenoszone do ubichinonu (koenzym Q, CoQ), przekształcają go w ubichinol (czyli CoQH2) i przechodzą dalej do kompleksu cytochromów bc1. Ten ostatni obejmuje cytochrom b i cytochrom c1, a także białko Fe-S. Każdy cytochrom zawiera grupę hemową z umieszczonym w centrum atomem żelaza, który w trakcie przyjmowania elektronu przechodzi ze stanu Fe³(+) do stanu Fe²(+). Po oddaniu elektronu do następnego przenośnika atom żelaza powraca do stanu Fe³(+). Kompleks cytochromów bc1 przenosi elektrony do cytochromu c, który z kolei przekazuje je do oksydazy cytochromowej, kompleksu zawierającego dwa cytochromy (cytochroma i cytochrom a3), związane z dwoma atomami miedzi (odpowiednio Cu A i Cu B). Podczas przenoszenia elektronów atomy miedzi oscylują między stanem Cu²(+) a stanem Cu(+). W końcu oksydaza cytochromowa przenosi cztery elektrony do tlenu cząsteczkowego, z utworzeniem dwóch cząsteczek wody.


57. Składniki i funkcjonowanie łańcucha oddechowego
• Składniki łańcucha oddechowego różnią się powinowactwem do elektronów – wzrasta ono w miarę przebiegu łańcucha
• Powinowactwo do elektronów = potencjał oksydacyjno – redukcyjny = energia swobodna
• Elektrony (z NADH i FADH2) wchodzą w łańcuch oddechowy z wysoką energią i w trakcie transportu energię tę powoli tracą.
• W miejscach, w których uwalniana jest wystarczająca ilość energii dochodzi do pompowania protonów
• O powinowactwie do elektronów, a więc ilości uwalnianej energii decydują głównie elementy niebiałkowe, tkwiące w kompleksach łańcucha oddechowego

58. Fosforylacja oksydacyjna
W procesie fosforylacji oksydacyjnej, związanej bezpośrednio z łańcuchem oddechowym, zmiany entalpii swobodnej reakcji przenoszenia elektronów umożliwiają wychwytywanie części wytwarzanej energii przez cząsteczki ADP, które są ważnymi składnikami procesu fosforylacji. Dzięki tej energii z ADP przy udziale fosforanów nieorganicznych jest syntetyzowany ATP.
Przeniesienie 2 elektronów z atomów wodoru na tlen powoduje wydzielenie 237,6 kJ/mol energii. W warunkach środowiska komórki, podczas transportu elektronów z NADH na tlen wyzwolona energia jest równa 220,8 kJ/mol. Z energii tej mogą być wytwarzane wysokoenergetyczne wiązania ATP przez przyłączanie fosforanów do cząsteczek ADP. Tego rodzaju wytwarzanie wiązań wysokoenergetycznych, sprzężone z przenoszeniem w łańcuchu oddechowym, nosi nazwę fosforylacji oksydacyjnej. Fosforylacja oksydacyjna zachodzi tylko w mitochondriach. Poza nimi w komórce nie ma układu tlenowych fosforylacji, wobec czego procesy utleniania zachodzące z udziałem tlenu nie są sprzężone z syntezą ATP. Nie związana w ATP energia wykorzystywana jest jako energia cieplna na utrzymanie temperatury ciała zwierząt stałocieplnych.
Doświadczenia przeprowadzone na oddychających mitochondriach wskazują, że podczas przenoszenia elektronów w łańcuchu oddechowym rozpoczynającym się od dehydrogenaz współdziałających z NAD, na 1/2 mola O2 są zużywane 3 mole fosforanów nieorganicznych. Jeśli proces rozpoczyna się od dehydrogenaz flawoproteinowych, zużycie fosforanów nieorganicznych na tę samą ilość tlenu wynosi 2 mole. Wskazuje to, że gdy łańcuch oddechowy rozpoczyna się od zredukowanego NAD, przy wykorzystaniu 1/2 cząsteczki O2 są syntetyzowane 3 cząsteczki ATP, natomiast jeśli rozpoczyna się od flawoprotein, powstają tylko 2 cząsteczki ATP.
Energia związana w powstałym makroergicznym wiązaniu fosforanowym wynosi około 30,6 kJ/mol. Tego rodzaju wiązania w 3 cząsteczkach ATP magazynują około 91,8 kJ/mol energii, co stanowi około 40% całkowitej wydajności energetycznej łańcucha oddechowego.
Mechanizm wytwarzania zarówno wysokoenergetycznych wiązań ATP w procesie fosforylacji oksydacyjnej, jak i miejsce ich wytwarzania w łańcuchu oddechowym nie zostały dotychczas wyjaśnione w sposób jednoznaczny. Istnieje wiele teorii, które usiłują tłumaczyć te zagadnienia.
Najbardziej znane są 3 hipotezy, których założenia zostanąąw skrócie przedstawione, a mianowicie: hipoteza chemiczna, hipoteza chemiosmotyczna i hipoteza konformacyjna.
Hipoteza chemiczna jest znana jako teoria Slatera. Według tej teorii w procesie tworzenia wysokoenergetycznego wizania ATP bierze udział przenośnik X o nieznanej budowie oraz nośnik A, którym może być jeden z układów oksydacyjnoredukcyjnych łańcucha oddechowego. Przenośnik reaguje najpierw ze zredukowanym nośnikiem, tworząc makroergiczny kompleks A ~ X, a następnie z ortofosforanem, przenosząc energię i tworząc kompleks przenośnika z fosforanem X ~(P). W ostatnim etapie następuje przeniesienie wysokoenergetycznego wiązania fosforanu na ADP i wytworzenie ATP:
A + X A~X
A~X+(P) X~(P)+A
X~(P) + ADP ATP + X
Zakłada się, że w tym mechanizmie bierze udział także enzym wytwarzający ATP. Nie udało się jednak dotychczas wydzielić żadnych intermediantów wysokoenergetycznych tego procesu ani przenośnika X.
Hipoteza chemiczna sprzęga fosforylację tlenową z określonymi reakcjami łańcucha oddechowego. Według tej hipotezy fosforylacja zachodzi w tych miejscach łańcucha oddechowego, gdzie występuje znaczna różnica potencjałów oksydoredukcyjnych między układami. Im większa jest różnica potencjałów, tym wydziela się więcej energii. Część tej energii ulega rozproszeniu i wydziela się w postaci ciepła, część zaś zostaje zmagazynowana w postaci ATP. Magazynowanie energii chemicznej odbywa się w tych miejscach łańcucha oddechowego, gdzie różnica potencjałów wynosi około 160 mV.
Przypuszcza się, że jeśli łańcuch oddechowy rozpoczyna się od NADH, powstają 3 cząsteczki ATP w następujących miejscach:
- przy przeniesieniu elektronów z koenzymów nikotynamidowych na flawoproteiny;
- przy przeniesieniu elektronów z ubichinonu lub z flawoprotein na cytochromy c;
- przy przeniesieniu elektronów z oksydazy cytochromowej (cytochromu a+a3) natleń.
Na tym ostatnim etapie jest największa różnica potencjałów i wyzwala się największa ilość energii.
Wiele hipotez uważa błonę mitochondrialną za ważny czynnik sprzężenia energetycznego. Należy do nich hipoteza chemiosmotyczna Mitchella, wykluczająca udział pośredników. Hipoteza ta jest obecnie uznawana za najbardziej zgodną z różnymi danymi doświadczalnymi i najlepiej tłumaczącą wiele zagadnień dotyczących fosforylacji tlenowej. Istotną rolę według tej hipotezy spełnia rozdział ładunków elektrycznych po obydwu stronach błony mitochondrium. Szczególne znaczenie ma różnica stężeń protonów w poprzek błony oraz ich wymiana przez błonę (rys. 1). Wymiana ta odbywa się za pośrednictwem mechanizmu określonego jako "pompa protonowa" (rys.2).
Według hipotezy chemiosmotycznej łańcuch oddechowy jest wewnątrz błony mitochondrium zwinięty w 3 pętle odpowiadające 3 miejscom syntezy ATP (które zakłada hipoteza chemiczna). 2 elektrony transportowane przez łańcuch oddechowy
e zredukowanego NAD na tlen powodują przemieszczenie 6 protonów od wewnętrznej strony błony mitochondrialnej na jej stronę zewnętrzną, czyli ze środowiska matriks do środowiska cytosolu.
Cały proces rozpoczyna się po wewnętrznej stronie błony. Zredukowany NAD przekazuje 2 elektrony oraz proton znajdującym się wewnątrz błony flawoproteinom zawierającym FMN. Po dołączeniu jeszcze jednego protonu ze środowiska, FMN ulega przejściu w FMNH2. Kompleks białkowy zawierający FMN jest tak duży, że styka się z zewnętrzną stroną błony mitochondrium. Istnieje zatem możliwość uwolnienia do cytosolu pary protonów. Natomiast elektrony redukują 2 cząsteczki białek żelazowo-siarkowych i dzięki nim przedostają się do wewnętrznej strony błony, skąd pobiera je cząsteczka ubichinonu. Po dołączeniu dwóch protonów od strony matriks powstaje QH2, który jako dobrze rozpuszczalny w tłuszczach łatwo przemieszcza się do zewnętrznej strony błony. Odłącza do cytosolu 2 protony, natomiast 2 elektrony oddaje 2 cząsteczkom cytochromu b, które przenoszą je na stronę wewnętrzną błony. Tu następuje przekazanie ich następnej cząsteczce ubichinonu, który po przyjęciu pary protonów przechodzi w formę QH2, wędrującą do zewnętrznej strony błony. Po uwolnieniu protonów do cytosolu następuje przekazanie elektronów 2 cząsteczkom cytochromu c, znajdującym się w pobliżu strony zewnętrznej błony, skąd przez dalsze ogniwa łańcucha są przenoszone na wewnętrzną stronę błony do 2 cząsteczek cytochromu a3, wchodzących w skład 2 cząsteczek oksydazy cytochromowej. Następuje przekazanie elektronów na atom tlenu, po czym jon tlenkowy, łącząc się z 2 protonami ze środowiska matriks, tworzy cząsteczkę wody.
Wszystkie składniki łańcucha oddechowego znajdują się w wewnętrznej błonie mitochondrialnej. Z wyjątkiem CoQ, który występuje w pewnym nadmiarze, pozostałe składniki łańcucha mają zachowane proporcje molowe. Zgodnie ze współczesnymi poglądami, wszystkie składniki są zgrupowane w pięciu kompleksach lipidowo-białkowych w celu pełnienia określonych funkcji:
- kompleks I: oksydoreduktaza NADH : ubichinon,
- kompleks II: oksydoreduktaza bursztynian : ubichinon,
- kompleks III: oksydoreduktaza ubichinon : utleniony cytochrom c,
- kompleks IV: oksydoreduktaza zredukowany cytochrom c : tlen.
Według hipotezy Mitchella, utlenianie przenośników redukujących powoduje uwalnianie protonów (H+). Od CoQ przez dalsze ogniwa łańcucha oddechowego biegną już dalej tylko elektrony. Protony, które na skutek działania łańcucha oddechowego wydostały się na zewnątrz mitochondrium, wywierają wpływ na wytworzenie różnicy potencjałów elektrochemicznych po obydwu stronach błony. Różnica ta jest siłą napędową syntezy ATP. Na powstanie tejże siły napędowej oprócz protonów wpływają także potencjał błonowy oraz gradient pH po obydwu stronach błony. Błona mitochondrialna jest nieprzepuszczalna dla protonów. Za usuwanie protonów na zewnątrz mitochondrium jest odpowiedzialna pierwotna pompa protonowa. Jako pierwotna pompa protonowa działają kompleksy: I, III i IV, przemieszczające H+ na zewnętrzną powierzchnię błony. Wykorzystanie potencjału elektrochemicznego transmembranowego umożliwia powrót H+ do mitochondrium, związany z syntezą ATP. Umożliwia to:
- kompleks V: synteza ATP transportująca H+ (Fl5 Fo).
Funkcja kompleksu V polega na syntezie ATP z ADP i Pnjeora o Fosforylację warunkują 2 czynniki białkowe Fj i Fo. Synteza ATP, transportująca H+, działa jako wtórna pompa protonowa, przemieszczająca protony (H+) w kierunku odwrotnym do działania pompy pierwotnej, tj. do wewnątrz mitochondrium.
Oprócz hipotezy chemicznej i najbardziej powszechnej hipotezy chemiosmotycznej istnieje jeszcze hipoteza konformacyjna. Według tej teorii, energia pochodząca z utleniania zostaje przekształcona w energię przechowywaną w stanach konformacyjnych białek mitochondrialnych. Bogaty w energię stan konformacji może ulegać zmianom, które wyzwalają energię na potrzeby syntezy ATP.
Błona mitochondrialna oddziela wnętrze mitochondrium od cytoplazmy. Wewnątrz mitochondrium, oprócz łańcucha oddechowego, zachodzą również reakcje cyklu Krebsa i beta-oksydacji kwasów tłuszczowych. Wszystkie te procesy są uzależnione od przepuszczalności błony mitochondrialnej. Błona zewnętrzna mitochondrium jest przepuszczalna dla większości metabolitów, natomiast przepuszczalność błony wewnętrznej jest bardzo ograniczona. Dehydrogenazy, dla których akceptorem atomów wodoru jest FAD, jak np. dehydrogenaza bursztynianowa - znajdująca się po wewnętrznej stronie błony mitochondrialnej - może bez przeszkód oddać atomy wodoru na ubichinon, z pominięciem kompleksu I.
Błona mitochondrialna jest nieprzepuszczalna dla zredukowanego NAD. Może on być wytwarzany podczas glikolizy zachodzącej w cytozolu. Istnieje sposób przekazywania równoważników redukcyjnych za pomocą tzw. mostków substratowych:
o obydwu stronach błony występuje taka sama para substratów, która może przyjąć lub oddać atomy wodom, oraz enzym dehydrogenaza. Przez błonę mitochondrialną mogą przenikać cząsteczki zredukowanego przez NADH substratu i wewnątrz mitochondrium przekazać atomy wodoru na FAD. Powoduje to stratę jednej cząsteczki ATP, ale są inne korzyści metaboliczne. Parę substratów i enzym mogą stanowić np. glicerolo-3-fosforan i dihydroksyacetonofosforan oraz enzym dehydrogenaza glicerolo-3-fosforanowa.

59. Bilans energetyczny glikolizy, cyklu Krebsa, oraz całkowity anabolizm glukozy
Bilans energetyczny utleniania 1 cząsteczki glukozy w warunkach tlenowych wygląda następująco- 4 ATP oraz NADH2 (= 6 ATP). Jednak, jak wspomniałam wcześniej, 2 cząsteczki ATP są zużywane do fosforylacji heksoz. Następne dwie do transportu NADH2 z cytoplazmy do mitochondrium. Jako bilans energetyczny glikolizy, jest więc powstanie 6 cząsteczek ATP. Oksydacyjna dekarboksylacja dostarcza 2 NADH2, czyli 6 ATP. Podczas cyklu Krebsa powstaje 6 NADH2 (= 18 ATP), FADH2 (= 4 ATP) i GTP (=2ATP), co w sumie daje 24 cząsteczki ATP. Tak więc utlenianie 1 cząsteczki glukozy w warunkach tlenowych, dostarcza 36 cząsteczek ATP. W postaci ATP komórka magazynuje około 40% energii zawartej w glukozie. Reszta, w postaci energii cieplnej, ulega rozproszeniu.
Każda czynność wykonywana w danej chwili wymaga węglowodanów. Glukoza – jest najważniejszym węglowodanem. Jej rozpad odbywa się w fazie tlenowej i beztlenowej. Organizm powinien posiadać dobowy (13 h) zapas węglowodanów w ilości 370 g Z całości ilości glukozy dostarczonej do organizmu, 60-65 % spala się do H2O, CO2, 30-35 % to kwasy tłuszczowe, które odkładają się w organizmie.

60. Biosynteza i rozpad glikogenu
Rozpad – glikogeneza - proces syntezy glikogenu, cukrowego materiału zapasowego, odbywający się w komórce, polegający na kondensacji cząsteczek glukozy
Biosynteza - Glikogenoliza - fosforoliza glikogenu, jego degradacja, rozkład, katalizowany przez fosforylazę glikogenową i enzym usuwający rozgałęzienia; funkcja g. polega na dostarczaniu glukozy intensywnie pracującym mięśniom oraz, łącznie z syntezą glikogenu, na utrzymywaniu odpowiedniego poziomu glukozy we krwi; g. w mięśniach stymuluje adrenalina, a g. w wątrobie – adrenalina i glukagon; g. w mięśniach jest dodatkowo kontrolowana przez jony wapniowe.

61. Fotosynteza:
a.) Faza jasna - pierwsza faza fotosyntezy polega na przekształceniu energii zawartej w świetle do energii wiązań chemicznych dwóch wysokoenergetycznych związków chemicznych: ATP i NADPH. Energia światła wykorzystywana jest do oderwania [[elektron od cząsteczki wody i przeniesienie go przez system przkaźników elektronów na utlenioną formę NADP. W transpocie elektronów biorą udział kompleksy białkowe: fotoukład I, fotoukład II, kompleks cytochromowy b6f, oraz ruchliwe przekaźniki elektronów w postaci [[plastochinon| i [[plastocjanina. Energia kwantów światła przekazana do centrum reakcji fotoukładu II powoduje wybicie elektronu. Elektron jest przekazywany cząsteczkę feofityny, a następnie poprzez cząsteczki plastochinonu połączone z białkami na wolny plastochinon. Powstały wskutek redukcji plastochinony plastochinol przemieszcza się w błonie tylakoidu na drodze dyfuzji do kompleksu cytochromowego b6f.
W obrębie kompleksu cytochromowego b6f zachodzi cykl Q w wyniku którego dodatkowe [proton| przemieszczane są ze stromy chloroplastów do wnętrza tylakoidów. Kompleks cytochromowy b6f przekazuje elektron na niewielkie białko zwierające miedź - plastocjaninę. Odbiorcą elektronów od plastocjaniny jest fotoukład I, po uprzednim wybiciu elektrony z centrum reakcji. Wybicie elektronu z centrum reakcji fotosystemu I odbywa się poprzez wzbudzenie cząsteczki chlorofilu. Elektron wybity z centrum reakcji fotoukładu I przekazywany jest na cząsteczkę NADP+, która staje się formą zredukowaną NADPH. W przekazaniu elektronu na cząsteczkę NADP+ bierze udział kilka przekaźników, między innymi cząsteczka witaminy K ([[witamina K| oraz ferredoksyna. Miejsce po elektronie oderwanym z centrum reakcji fotoukładu II zapełniane jest przez elektron oderwany z wody. Rakcja ta jest przeprowadzana przez kompleks rozkładający wodę. Po oderwaniu 4 elektronów następuje rozszczepienie 2 cząsteczek wody na 4 protony i cząsteczkę [[tlen. W wyniku uwalniania protonów, z rozkładu wody, wewnątrz tylakoidu - lumen, pobierania protonów podczas redukcji NADP, w stromie chloroplastu oraz transportu protonów w [[cykl Q, ze stromy do wnętrza tylakoidu, powstaje gradien protonowy - różnica stężeń protonów a zewnątrz i wewnątrz tylakoidu. Gradien protonowy jest wykorzystywany przez [[syntaza ATP do wytwarzania drugiego produktu fazy jasnej - ATP.
b.) Faza ciemna - w drugim etapie fotosyntezy przy udziale siły asymilacyjnej następuje redukcja CO2. W cyklu tym występują kolejno następujące typy przemian:
1. Karboksylacja- jest to przyłączenie dwutlenku węgla do odpowiedniego pięciowęglowego akceptora, którym jest rybuloza-1,5-difosforan (RuDP). W wyniku tej reakcji powstaje nietrwały związek sześciowęglanowy, który rozpada się na dwie cząsteczki 3-fosfoglicerynianu (3-PGA). Podczas jednego obrotu cyklu zostają związane 3 cząsteczki RuDP, co daje w sumie 6 cząsteczek 3-PGA.
3- PGA jest pierwszym trwałym produktem w cyklu, z którego tworzą się później wszystkie związki organiczne w roślinie.
2. Redukcja- 3-fosfoglicerynian (3-PGA) zostaje zredukowany za pomocą NADPH2 i ATP (siła asymilacyjna) do aldehydu 3-fosfoglicerynowego (G-3-P).Wytworzony aldehyd 3-fosfoglicerynowy (fosfotrioza) podlega dalszym przemianom w dwóch kierunkach. Spośród sześciu cząsteczek fosfotriozy – jedna cząsteczka stanowi zysk procesu i zmienia się w węglowodany, natomiast pozostałe pięć cząsteczek G-3-P zostaje wykorzystane do tzw. regeneracji akceptora. Etapy przemiany 3-fosfoglicerynianu we fruktozo-6-fosforan są podobne do reakcji zachodzących podczas glukoneogenazy z tą różnicą, że chloroplastowa dehydrogeneza aldehydu 3-fosfoglicerynowego wykorzystuje NADPH, a nie NADH.
3. Regeneracja- w procesie regeneracji odtwarza się pięciowęglowy akceptor dwutlenku węgla- RuDP. Powstaje on z aldehydu 3- fosfoglicerynowego w serii skomplikowanych przemian poprzez związki 3-,4-,5- i siedmiowęglowe. Procesy te wymagają dopływu energii oraz grup fosforanowych z ATP.
c.) Typ C3/C4 - ten typ fotosyntezy zachodzi u roślin, u których pierwszym produktem asymilacji CO2 jest związek czterowęglowy, lecz reakcje cyklu Calvina-Bensona zachodzą zarówno w komórkach mezfilu, jak i komórkach pochew okołowiązkowych. ===Fotosynteza CAM U roślin z rodziny Crassulaceae[gruboszowate] wykryto specyficzny przebieg fotosyntezy, tzw. fotosynteza CAM(ang. Crassulacean Acid Metabolism)- kwasowy metabolizm węgla (Crassulaceae) to nazwa rodziny, do której należy m.in. ananas u której to rodziny wykryto po raz pierwszy ten typ fotosyntezy).
Wydajność energetyczna całego procesu fotosyntezy kształtuje się na poziomie 19-33%.
Cała energia zawarta w paliwach kopalnych (np.[węgiel kamienny[ropa naftowa pochodzi właśnie z procesu fotosyntezy, który zachodził w roślinach przez miliony lat. Skład atmosfera Ziemi, a szczególnie obecność w niej nietrwałego tlenu, jest również skutkiem fotosyntezy.
Fotosynteza jest procesem anabolicznym.
Większość roślin wyższych asymiluje CO2 bezpośrednio w cyklu Calvina. Charakterystyczną cechą tego cyklu jest RuDP jako akceptor CO2 i pierwszy trwały produkt fotosyntezy- 3-PGA. Od tego trójwęglowego związku rośliny tak fotosyntetyzujące nazwano roślinami typu C-3. jest jednak szereg roślin u których pierwszym akceptorem CO2 nie jest RuDP lecz fosfoenolopirogronian PEP. Po przyłączeniu się CO2 do PEP w komórkach mezofilu powstaje związek czterowęglowy o dwóch grupach karboksylowych – szczawiooctan. Rośliny tak asymilujące określa się jako rośliny typu C-4. powstały ze szczawiooctanu jabłczan ulega dekarboksylacji, po czym przekształca się w PEP. Uwolniony z jabłczanu CO2 zostaje przyjęty przez RuDP i podlega dalszym przemianom zgodnie z cyklem Calvina Bensona.
d.) Rola karboksyoksydazy –
e.) Fosforylacja fotosyntetyczna - fotofosforylacja, przepływ elektronów od fotosystemu II do fotosystemu I, poprzez kompleks cytochrom bf, prowadzący do transportu elektronów od H2O do NADP+ (z wydzieleniem cząsteczki tlenu O2) i do równoczesnej generacji gradientu protonów, koniecznego warunku utworzenia ATP.
Cykliczna jest w zasadzie uproszczonym i skróconym typem fosforylacji niecyklicznej. Podczas tego procesu elektrony wybite pod wpływem światła z systemu PS I przepływają przez układ przenośników i wracają na system PS I. W czasie tego przepływu elektronów uwalnia się energia, która zostaje zmagazynowana w postaci ATP. Fotosynteza - fosforylacja cykliczna. Na schemacie pokazano przejście wybitego przez kwant światła elektronu z fotosystemu I na ferrodoksynę, układ cytochromów, plastocyjaninę i z powrotem do fotosystemu I. Redukcja cytochromu powoduje utworzenie ATP. Powyższy proces zachodzi w chloroplastach, w błonach tylakoidów
ADP + Pi światło →chloroplast ATP
Fotosynteza - fosforylacja niecykliczna. Na schemacie pokazano przejście wybitego przez kwant światła elektronu od fotosystemu II do fotosystemu I. Wzbudzony elektron, przechodząc przez szereg przekaźników, traci swoją energię, utracona energia przekształca się w energię chemiczną wiązań w ATP i NADPH. Elektron pochodzący z rozpadu wody redukuje wcześniej utlenioną (pozbawioną elektronu) cząsteczkę chlorofilu P680. Powstający jako produkt uboczny rozpadu wody tlen, wydalany jest przez rośliny na zewnątrz - stanowi on podstawę życia prawie wszystkich organizmów na ziemi (z wyjątkiem beztlenowców). Powyższy proces zachodzi w chloroplastach, w błonach tylakoidów

62. Budowa i rola chlorofilu i karotenoidów w procesie fotosyntezy
Chlorofil - barwnik obecny w roślinach zielonych, algach i bakteriach fotosyntetycznych (sinice, glony), którego zadaniem jest generowanie pod wpływem światła widzialnego wolnych elektronów, które są następnie spożytkowywane w dalszych cyklach fotosyntezy.
Chlorofil występujący w roślinach zielonych ma barwę zieloną, zaś chlorofil alg i bakterii - żółtą. Wynika to z faktu, że w chlorofilu roślinnym występują dwa związki chemiczne - chlorofil a (niebieski) i chlorofil b (żółty), co daje w sumie optyczne wrażenie koloru zielonego. W algach i bakteriach występuje tylko chlorofil b. Dzięki obecności chlorofilu a, cały barwnik ma szeroki zakres pochłaniania światła (obejmujący prawie cały zakres światła widzialnego), dzięki czemu fotosynteza roślin zielonych jest kilkunastokrotnie efektywniejsza od fotosyntezy alg. Stosunki ilościowe chlorofilu zależą od ilości naświetlenia: rośliny cieniolubne mają więcej chlorofilu b, światłolubne — a, natomiast wodne — c i d. W skład każdego barwnika wchodzą:
• białka 30 - 50%
• tłuszcze 8 - 30%
• barwniki fotosyntetyczne 10 - 20%
• DNA (inne niż jądrowe)
• RNA
Dwa wyszczególnione, chlorofil a: C55H72O5N4Mg — niebieskozielony, chlorofil b: C55H70O6N4Mg — żółtozielony, zajmują przeważającą większość masy wszystkich barwników w organie fotosyntetyzującym.
Chlorofil to chemicznie kompleks jonu magnezowego i pochodnej porfiryny, z przyłączonym długim "ogonem" estru kwasu tłuszczowego. "Ogonem" tym chlorofil przenika lipidowową błonę komórkową, a jego część porfirynowo-magnezowa wystaje z błony niczym antena. Kompleks porfirynowo-magnezowy jest światłoczuły i po otrzymaniu dawki kwantu światła, jon magnezowy ulega chwilowej fotoredukcji z wydzieleniem wolnego elektronu. Elektron ten jest natychmiast przechwytywany przez grupę porfirynową, a dzięki istnieniu różnicy potencjału elektrycznego między wnętrzem i otoczeniem błony komórkowej, elektron ten jest ściągany po "ogonie" chlorofilu do wnętrza komórki, gdzie jest dalej spożytkowywany w procesie fotosyntezy. Chlorofil pełni więc funkcję "pompy", która wykorzystując energię słoneczną, przepycha do komórek duże ilości wysokoenergetycznych wolnych elektronów. Charakterystyczną ich cechą jest fakt, że im bardziej rozbudowany jest układ, tym szybciej i skuteczniej absorbowane są fotony światła. Wykazują odpowiednie maksimum emisji dla chlorofilu a przy fali o długości 668,5 nm, a dla chlorofilu b 648,5 nm. Światło, które nie jest absorbowane w dostatecznym stopniu przez chlorofil a np. przy 460 nm, zostaje wyłapane przez chlorofil b i inne jeśli występują. Chlorofile w roztworach wykazują silną fluorescencję. Dobrze rozpuszczalne w rozpuszczalnikach tłuszczowych (tłuszcze, aceton itp.), a praktycznie nierozpuszczalne w wodzie.
Karotenoidy - grupa organicznych związków chemicznych, węglowodory nienasycone o szczególnej budowie, pomarańczowe barwniki roślinne, występujące w chloroplastach i chromoforach.
Z chemicznego punktu widzenia, charakterystyczną cechą kartenoidów jest występowanie dwóch pierścieni cykloheksylowych połączonych długim łańcuchem węglowym, w którym występuje układ sprzężonych wiązań podwójnych węgiel-węgiel. Są to więc mieszane cykliczno-liniowe polieny. Jak dotąd zidentyfikowano i opisana około 800 kartoneidów.
Związki te pełnią pomocniczą rolę w procesie fotosyntezy, ponieważ absorbują pewne zakresy promieniowania świetlnego (niebieska, fioletowa). W liściach ich barwa jest maskowana przez zieloną barwę chlorofilu, uwidocznia się jesienią, kiedy chlorofil się rozpada. Przykładem karotenoidu jest β-karoten. Karotenoidy nadają również barwę innym częściom rośliny, np. korzeniowi marchewki.
Zazwyczaj występują w komórce w zdecydowanie mniejszych stężeniach niż chlorofile. Nie rozpuszczają się w wodzie. Ich cechą jest fotolabilność – ulegają przemianom w obecności światła. Ponadto spełniają ważną rolę ochronną przed uszkodzeniem fotosystemu spowodowanym nadmiarem docierającej energii świetlnej, pochłaniając ją i powodując jej dysypację (czyli rozproszenie) albo też przekierowując na inne procesy fizjologiczne w komórce.

63. Fotooddychanie i jego rola
Fotooddychanie, fotorespiracja - proces fotooddychania związany jest z dwufunkcyjnością enzymu karboksylazy-oksygenazy rybulozo-1-5-bisfosforanu (RuBisCO), odpowiedzialnego zarówno za przyłączenie do rybulozo-1,5-bisfoforanu (RuBP) cząsteczki CO2, jak i cząsteczki O2. Skutkiem tych reakcji w chloroplastach, podczas oświetlania, zużywany jest zarówno CO2, jak i O2. W wyniku przyłączenia tlenu do rybulozo-1-5-bisfosforanu powstaje jedna cząsteczka kwasu fosfoglicerynowego oraz jedna cząsteczka fosfoglikolanu, pierwszego produktu fotooddychania. Powstający w chloroplastach fosfoglikolan ulega defosforylacji i przenoszony jest do peroksysomów. Tam przy udziale oksydazy glikolanowej przekształcany jest do glioksalanu. Glioksalan ulega transaminacji w dwóch reakcjach przeprowadzanych przez aminotransferazę glutaminianową i aminotransferazę serynową, w wyniku których powstaje glicyna. Glicyna transportowana jest do mitochondriów i przy udziale kompleksu enzymatycznego dekarboksylazy glicyny (GDC) oraz hydroksymetylotransferazy seryny (SHMT) przekształcana do seryny z wydzieleniem cząsteczki CO2, NH3, oraz NADH. Powstała w mitochondriach seryna transportowana jest do peroksysomów i przekształcana przy udziale aminotransferazy serynowej do kwasu hydroksypirogronowego. Kwas ten ulega redukcji do kwasu glicerynowego przy udziale reduktazy hydroksypirogronianowej. Produkt reakcji przenoszony jest do chloroplastów i może służyć do odtworzenia cząsteczki rybulozo-1-5-bisfosforanu. NADH produkowany przy dekarboksylacji glicyny może być transportowany do cytozolu lub utleniany w mitochondriach. Utrzymanie cyklu fotooddechowego wymaga takiej samej ilości NADH (do redukcji kwasu hydroksypirogronowego w peroksysomach), jaka powstaje przy utlenieniu glicyny do redukcji kwasu hydroksy-pirogronowego w peroksysomach. In vivo, przynajmniej cześć NADH produkowanego przez dekarboksylację glicyny utleniana jest w peroksysomach, jednak zapotrzebowanie peroksysomów na NADH może być częściowo zaspakajane przez glikolizę i chloroplasty, a utlenianie glicyny zasilać syntezę ATP mitochondrialnego. Tak więc w efekcie istnienia fotooddychania CO2 i O2 konkurują o miejsce katalityczne Rubisco.

64. Lipidy – budowa i podział
Lipidy to termin, który na przestrzeni ostatnich kilkudziesięciu lat zmieniał znaczenie. Obecnie w biochemii przyjmuje się, że jest to ogólna nazwa wszystkich związków zawierających kwasy tłuszczowe, łącznie z nimi samymi. Niegdyś terminem tym określano tylko te związki zawierające kwasy tłuszczowe, które wykazywały własności amfifilowe.
Lipidy występują powszechnie w organizmach zwierzęcych i roślinnych i pełnią tam najrozmaitsze funkcje. Współcześnie dzieli się je na:
• kwasy tłuszczowe – które w stanie wolnym nie występują w organizmach żywych, ale można je otrzymać w wyniku rozkładu lipidów naturalnych
• prostaglandyny – obecne we krwi i będące podstawowym związkiem odpowiedzialnym za jej krzepnięcie
• mydła – czyli sztucznie otrzymywane estry kwasów tłuszczowych i metali alkalicznych
• glicerydy – czyli estry kwasów tłuszczowych i gliceryny. Glicerydy dzieli się jeszcze na:
o glicerydy neutralne – mono-, di- i triglicerydy. Te ostatnie mają też ogólną nazwę tłuszczów – glicerydy neutralne pełnią w organizmie funkcję transporterów i zasobników energii.
o fosfoglicerydy – które posiadają silne własności amfifilowe i odgrywają istotną rolę w budowie błon komórkowych
• Proste lipidy nieglicerynowe, które dalej dzielą się na:
o sfingolipidy – będące estrami glikolowymi i zawierającymi jeden kwas tłuszczowy i jedną resztę fosforylową – pełnią one ważną funkcję w komórkach nerwowych i stanowią aż 25% masy wszystkich lipidów występujących w organizmach zwierzęcych
o Steroidy – będące połączeniem cholesterolu i kwasów tłuszczowych. Są one także wbudowane w błony komórkowe i pełnią tam funkcję kontrolerów przepuszczalności tych błon. Niektóre sztucznie syntezowane steroidy mają też działanie silnie bakteriobójcze i pobudzające (np. kortyzon)
• lipoproteiny – nazwą tą objęte są związki będące kombinacją protein (białek), węglowodanów (cukrów) oraz kwasów tłuszczowych. Dzielą się one na:
o lipoproteiny bardzo małej gęstości (VLDL), które transportują tłuszcze i inne glicerydy z wątroby do tkanek tłuszczowych
o lipoproteiny małej gęstości (LDL), które rozprowadzają po organizmie cholesterol i inne steroidy – LDL zwany jest także czasem "złym cholesterolem".
o lipoproteiny wysokiej gęstości (HDL), które usuwają nadmiar cholesterolu i innych steroidów ze wszystkich tkanek do wątroby – HDL zwany jest także czasem "dobrym cholesterolem".

65. Podział lipidów:
- Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych - Proces spalania kwasów tłuszczowych, odbywający się wewnątrz mitochondriów. Podczas beta-oksydacji kwasy tłuszczowe są rozkładane na fragmenty dwuwęglowe. Każdy z tych fragmentów łączy się z koenzymem A, tworzy acetylokoenzym A i jest dalej utleniany w cyklu kwasu cytrynowego. Oprócz tego atomy wodoru uwolnione podczas rozkładu cząsteczki kwasu tłuszczowego są przenoszone na enzymy łańcucha oddechowego.
- Gliceryna, jako dobry rozpuszczalnik tłuszczów i innych lipidów, jest stosowana przy produkcji kremów, pomadek i innych produktów kosmetycznych. Stanowi ważny surowiec do syntezy wielu różnorodnych związków chemicznych, m in. niektórych gatunków mydeł. Oprócz zdolności do homogenizowania składników produktów kosmetycznych ma też własności nawilżające skórę.Prócz tego gliceryny używa się do produkcji materiałów wybuchowych(w procesie nitrowania powstaje nitrogliceryna), a także w garbarstwie(wysusza skórę dzięki silnym właściwościom higroskopijnym).
Głównym źródłem gliceryny w przemyśle są tłuszcze roślinne i zwierzęce, które w reakcji z roztworami zasad ulegają reakcji hydrolizy do gliceryny i mydeł. Gliceryna znajduje się też w niektórych owocach i warzywach.
Spalanie:
1. Całkowite: 2C3H5(OH)3 + 7O2 -> 6CO2 + 8H2O.
2. Półspalanie: C3H5(OH)3 + 2O2 -> 3CO + 4H2O.
3. Niecałkowite: 2C3H5(OH)3 + O2 -> 6C + 8H2O.

66. Połączenie katabolizmu lipidów z cyklem Krebsa
W razie zaburzeń cyklu Krebsa powstały uprzednio acelo-koenzym A ulega nagromadzeniu w ustroju. Acetylo-koenzym A gromadzi się nadmiernie w komórkach również w wyniku niedoboru cukrowców i zbyt intensywnego utleniania lipidów (głód przy równoczesnym dużym zapotrzebowaniu na energię). Acetylokoenzym A jest wówczas przekształcany w aceto-acetylo-koenzym A. W wyniku odłączenia koenzymu A od aceto-acetylo-koenzymu A (acetoacetylo-CoA) powstaje kwas acetooctowy (acetooctan), który w wyniku dekarboksylacji dostarcza aceton a podczas redukcji – kwas beta-hydroksymasłowy. Wskutek nadmiernego nagromadzenia ciał ketonowych w komórkach i płynach ustrojowych dochodzi do powstania ketonemii. Związki ketonowe są wydalane wraz z moczem (ketonuria) i z potem. Ketonemii towarzyszy zawsze kwasica metaboliczna. Następuje więc zaburzenie gospodarki kwasowo-zasadowej ustroju.

67. Przemiany acetylo – CoA
Koenzym A (w skrócie CoA, czasem CoASH w celu uwidocznienia niepodstawionej grupy tiolowej) to związek organiczny powstający w organizmie z adenozynotrifosforanu, pantotenianu oraz β-merkaptoetyloaminy, służący jako przenośnik grup acylowych. Cząsteczkę koenzymu A związaną z resztą acylową nazywa się acylokoenzymem A (acylo-CoA). Najważniejszym z takich połączeń jest acetylokoenzym A (acetyl-CoA)
acylo-CoA czyli acylokoenzym A to połączenie koenzymu A z resztą acylową umożliwiające jej transport w organizmie. Acylo-CoA powstaje w wyniku acylowania grupy tiolowej CoA:
CoASH + RCOOH → CoACOR + H2O
Najważniejszym przykładem takiego połączenia jest acetylokoenzym A (Acetyl-CoA), tzw. aktywny octan - produkt acetylowania koenzymu A uczestniczący w wielu przemianach zachodzących w organizmie, np. w cyklu kwasu cytrynowego.
Acetylo-CoA odgrywa kluczową rolę w metabolizmie. Składa się z grupy octanowej (acylowej -COCH3) związanej kowalencyjnie z koenzymem A. Uczestniczy w przemianie tlenowej sacharydów w Cyklu Krebsa, w syntezie kwasów tłuszczowych oraz w syntezie steroidów.

68. Możliwości powstawania „ciał ketonowych”
Ciała ketonowe są produktem ubocznym przemiany tłuszczów. Mózg, serce i mięśnie potrafią wykorzystywać je jako paliwo, ale w normalnych warunkach, przy prawidłowym poziomie cukru we krwi wolą zużywać do tego glukozę. Gdy glukozy jest pod dostatkiem, wykorzystanie ciał ketonowych spada do minimum i wynosi około 1-2% całkowitej ilości wytworzonej energii.
Ketoza ma miejsce wtedy, gdy stężenie ciał ketonowych we krwi jest większe niż stężenie glukozy. By zwiększyć ketozę, musi obniżyć się poziom insuliny. Do spadku tego dochodzi podczas całkowitego zmęczenia, intensywnego treningu lub zmniejszenia podaży węglowodanów do mniej niż 50g dziennie. Ciała ketonowe stają się wtedy preferowanym źródłem energii i dostarczają 75% jej całkowitej ilości.
Powstawanie ciał ketonowych i wydatkowanie energii znajdują się pod kontrolą dwóch hormonów: insuliny i glukago-nu. Insulina jest uwalniana z trzustki po zjedzeniu węglowodanów. Glukagon, również produkowany przez trzustkę, pobudza proces konwersji glikogenu do glukozy, zachodzący w wątrobie. Glukagon jest obecny jedynie wtedy, gdy stężenie insuliny bardzo się obniży.
Ciała ketonowe (acetooctan, betahydroksymaślan i aceton) są grupą związków będących pośrednimi metabolitami przemian tłuszczów i częściowo białek. Do ich nadmiaru we krwi i moczu dochodzi przy upośledzeniu energetycznego wykorzystania węglowodanów. Obecność ciał ketonowych w moczu stwierdza się przy kwasicy ketonowej, która może być związana z cukrzycą, gorączką, wymiotami, małym spożyciem węglowodanów (głodzenie, zbyt restrykcyjna dieta, anoreksja), biegunką lub ciążą.
Co to są ciała ketonowe?
Każdy z nas potrzebuje do życia energii. Głównym jej źródłem jest glukoza, jednak kiedy organizm nie może jej wykorzystać, czerpie energię z innego źródła - tkanki tłuszczowej.
Aby móc wykorzystywać tłuszcz jako źródło energii, organizm musi rozbić go najpierw na małe cząsteczki, które nazywamy ciałami ketonowymi.
Pierwszym objawem podwyższonego poziomu ciał ketonowych jest wzmożone pragnienie i oddawanie moczu, ponieważ organizm próbuje wydalić nadmiar ciał ketonowych, a konkretnie jednego z nich - acetonu, w moczu lub w wydychanym powietrzu. Możesz mieć mdłości, być odwodniony, skóra stanie się sucha i pojawią się zaburzenia wzroku. Wysoki poziom ciał ketonowych we krwi może prowadzić do kwasicy ketonowej, której objawami są być bóle brzucha, utrata przytomności, a nawet śpiączka cukrzycowa.
Jeśli masz glukometr CardioChek, możesz skorzystać z możliwości pomiaru poziomu ciał ketonowych we krwi we własnym domu. Jest to pierwsze i jedyne na świecie urządzenie pozwalające na pomiar poziomu stężenia glukozy, poziomu ciał ketonowych i innych frakcji krwi.
Gdy glukometr wskaże wysokie stężenie poziomu glukozy we krwi, można samemu sprawdzić, czy poziom ciał ketonowych jest odpowiedni czy konieczna jest konsultacja lekarska. Pozwala to na odpowiednio wczesną reakcję wtedy, gdy wynik przekracza dozwolone normy i stwarza zagrożenie zdrowia i życia.

69. Biosynteza trigliceroli
Triglicerydy.– specyficzny rodzaj szerszej grupy związków – lipidów, będący chemicznie estrem, w którym trzy cząsteczki kwasów tłuszczowych są połączone z gliceryną.
Tłuszcze w organizmie są magazynowane w tkance tłuszczowej, która pełni funkcję magazynu energii, a także cieplnej izolacji oraz mechanicznej osłony.
Tłuszcze dzielą się na:
• nienasycone, w których występują reszty kwasów tłuszczowych posiadających w łańcuchu węglowodorowym wiązania podwójne. Tłuszcze te występują w dużych ilościach w roślinach i są zwykle w temperaturze pokojowej ciekłe.
• nasycone, w których nie występują reszty kwasów tłuszczowych posiadających w łańcuchu węglowodorowym wiązania podwójne. Tłuszcze te są produkowane przede wszystkim przez zwierzęta.
Tłuszcze roślinne są związkami nienasyconymi, a więc estrami gliceryny i nienasyconych kwasów karboksylowych, na przykład kwasu oleinowego. Są to m.in.: oliwa, olej rzepakowy, słonecznikowy, arachidowy, lniany, masło kakaowe - zazwyczaj ciekłe tłuszcze z nasion, owoców, kiełków. Po wydobyciu z roślin są oczyszczane, utwardzane lub odwadniane, a następnie używane w przemyśle spożywczym, mydlarskim, włókniarskim i w lecznictwie.
Tłuszcze w niewielkich ilościach są niezbędnym składnikiem pokarmowym ludzi. Są one głównym źródłem gliceryny i kwasów tłuszczowych, z których są syntezowane w organizmie własne tłuszcze i inne lipidy. Spożywanie nadmiaru tłuszczów – zwłaszcza nasyconych – sprzyja jednak chorobom układu krążenia i powoduje nadwagę. W rozwiniętych krajach uprzemysłowionych większość ludzi spożywa kilkakrotny nadmiar tłuszczów, a część ludzi nawet kilkunastokrotny.
Tłuszcze zwane tłuszczami jadalnymi mają szerokie zastosowanie kulinarne. W kuchni występują one w formie wysoko skoncentrowanych produktów, takich jak masło, smalec, olej i oliwa. Służą one do smarowania chleba oraz pieczenia i smażenia potraw.
Wartość energetyczna tłuszczu: 1 g = 9 kcal.

70. Biosynteza fosfolipidów
Cholina, chemicznie wodorotlenek 2-hydroksyetylotrimetyloamoniowy:
• [HOCH2 Cholina wchodzi w skład niektórych fosfolipidów, a w szczególności lecytyny i sfingomieliny. Fakt, iż lecytyna jest niezbędna dla normalnego rozwoju organizmu zwierzęcego, sprawił, że początkowo cholinę zaliczano do witamin z grupy B. Pogląd ten uległ zmianie, ponieważ cholina jest syntetyzowana (w bardzo ograniczonym zakresie) przez organizm ludzki. Dodatkowo ilości choliny potrzebne do sprawnego funkcjonowania są duże: 0,5 - 4 g dziennie). Cholina uważana jest za substancję witaminopodobną ze względu na jej istotne znaczenie biologiczne. Cholina ma postać bezbarwnej lub białej krystalicznej substancji, silnie higroskopijnej, dobrze rozpuszczalnej w wodzie i etanolu, lecz nierozpuszczalnej w chloroformie i eterze. W wątrobie cholina tworzy się z N-metyloetanoloaminy wg poniższego schematu:
Biosynteza acetylocholiny
Cholina jest prekursorem acetylocholiny. Synteza acetylocholiny z choliny katalizowana jest przez enzym - acetylotransferazę cholinową. Reakcja zachodzi w cytoplazmie zakończenia nerwowego.
• cholina + acetylo-CoA --> acetylocholina + CoA
Rola choliny jako prekursora acetylocholiny jest szeroko badana, bowiem egzogenna cholina może być stosowana w leczeniu zabyrzeń w układzie nerwowym. Terapię cholinową stosuje się m.in w:
• dyskinezie woreczka żółciowego
• pląsawicy Huntingtona
• chorobie Alzheimera
• ataksji
Jednakże cholina podana w dużych dawkach wywołuje niekorzytne efekty uboczne, spowodowane jej rozpadem pod wpływem mikroflory przewodu pokarmowego do trimetyloaminy. Z tego względu lepiej stosować lecytynę która temu rozpadowi nie ulega.

71. Biosynteza kwasów tłuszczowych
Kwasy tłuszczowe są wyższymi kwasami monokarboksylowymi o wzorze ogólnym R-COOH. Ich łańcuchy węglowodorowe są proste, o parzystej lub nieparzystej liczbie atomów węgla (w R), większej od 4. Od niższych kwasów karboksylowych różnią się głównie tym, że z powodu przewagi części hydrofobowej nad hydrofilową są nierozpuszczalne w wodzie i mają neutralne pH. Kwasy tłuszczowe często oznacza się w notacji n:m, gdzie n to liczba atomów węgla w cząsteczce (wliczając w to atom zawarty w grupie karboksylowej), zaś m to liczba wiązań podwójnych.
W przyrodzie występują w postaci estrów z gliceryną, czyli tłuszczów, z których otrzymuje się je przez hydrolizę. Nasycone kwasy tłuszczowe można także uzyskać przez katalizowane uwodornienie odpowiednich kwasów nienasyconych. Kwasy tłuszczowe wykorzystywane są do produkcji mydła, farb olejnych, leków i kosmetyków. Poza tym wykorzystuje się je w przemyśle spożywczym (masło, oleje, smalec, margaryna), oraz jako paliwa (stearyna w świecy) także w postaci tłuszczów (lampki olejowe).
Kwasy tłuszczowe pełnią istotną rolę biologiczną. W wyniku procesu β-oksydacji Knoopa są rozkładane do reszt acetylowych związanych tioestrowo z koenzymem A. Powstały acetylokoenzym A ulega w cyklu Krebsa rozkładowi z utlenieniem do CO2 i wydzieleniem atomów wodoru, które są następnie utleniane do wody w łańcuchu oddechowym. Kwasy tłuszczowe są ważnym zapasowym materiałem energetycznym, przechowywanym w postaci trójglicerydów w tkance tłuszczowej. W wyniku utleniania kwasów tłuszczowych powstaje energia potrzebna do procesów życiowych.
Kwasy tłuszczowe dzielą się na nasycone i nienasycone.

72. Budowa i rola syntetazy kwasów tłuszczowych
Najnowsze badania dowodzą, że po uszkodzeniu bariery następuje zwiększenie aktywności następujących enzymów: reduktazy 3-hydroxy-3-metylglutaryl koenzymu A (HMG-CoA), transferazy serynowej palmitolu (SPT), karboksylazy acetyl-CoA oraz syntetazy kwasów tłuszczowych. Enzymy te odpowiedzialne są za syntezę trzech kluczowych lipidów – cholesterolu (HMG-CoA reduktaza), ceramidów (SPT) i nienasyconych kwasów tłuszczowych (acetyl-CoA karboksylaza i syntetaza kwasów tłuszczowych), które to lipidy tworzą zewnątrzkomórkowe lipidowe błony w warstwie rogowej. Cholesterol i kwasy tłuszczowe są syntetyzowane podczas wczesnej fazy odnowy
bariery skóry (0-4 godzin), przy czym prawidłowy poziom osiągają po ok. 6 godzinach. Największe nasilenie syntezy sfingolipidów obserwuje się natomiast w fazie późniejszej procesu odnowy (5-7 godzin)(23). Przedstawiony powyżej proces odnowy bariery przebiega w podobny sposób u ludzi, ale wymaga więcej czasu (3-5 dni).

73. Reakcje przebiegające w syntetazie kwasów tłuszczowych

74. Metabolizm tłuszczów
Metabolizm tłuszczów jest ściśle uzależniony od procesu glikolizy czyli rozkładu glukozy zachodzącego w każdej komórce naszego ciała. Okazuje się, że przy diecie bogatej w węglowodany (glukozę) i ubogiej w tłuszcze, organizm zwiększa syntezę kwasów tłuszczowych, z których powstają tłuszcze, które są następnie gromadzone jako rezerwa energii w komórkach tłuszczowych. Powoduje to w następstwie zwiększenie objętości adypocytów. Organizm mając do dyspozycji duże ilości węglowodanów, wykorzystuje je w pierwszej kolejności jako źródło energii, natomiast tłuszcze upychane są w komórkach tłuszczowych jako zapas na "gorsze czasy". Synteza kwasów tłuszczowych w organizmie jest regulowana na drodze hormonalnej przez trzy hormony: insulinę, glukagon i adrenalinę. W przypadku niedoboru energii, a więc przy niskim poziomie glukozy, glukagon i adrenalina hamują enzym odpowiedzialny za syntezę kwasów tłuszczowych. Przy wysokim poziomie glukozy w orgamizmie z kolei insulina stymuluje działanie tego enzymu, co prowadzi do wzrostu syntezy kwasów tłuszczowych i w konsekwencji do magazynowania tłuszczu w komórkach tłuszczowych. Proces eliminacji tłuszczów z adypocytów jest zależny również od dwóch typów receptorów zlokalizowanych na komórkach tłuszczowych. Są to receptory L/alfa/ - do których przyłącza się insulina pobudzając gromadzenie tłuszczu, a co za tym idzie przyczynia się ona do powiększania objętości komórek tłuszczowych oraz receptory receptory B/beta/ - do których przyłączają się glukagon i adrenalina, pobudzając rozkład tłuszczów i zmniejeszenie rozmiarów komórek tłuszczowych.

75. Omów na czym polega fosforylacja:
a.) Fosforylacja substratowa ma miejsce, gdy reszta fosforanowa zostanie przeniesiona bezpośrednio do ADP przy wykorzystaniu energii organicznego substratu. Ten sposób ładowania ATP nie wymaga udziału tlenu i zachodzi w glikolizie oraz cyklu Krebsa. Ten sposób ładowania ATP jest ewolucyjnie najstarszy , jednak niezbyt korzystny energetycznie.
Substrat wysokoenergetyczny + ADP + Pi ---> substrat niskoenergetyczny + ATP
b.) Fosforylacja oksydacyjna (utleniająca) to cykl reakcji przyłączenia reszty kwasu ortofosforowego do związków chemicznych połączona ze zmianą stopnia utlenienia atomu, do którego ta grupa bezpośrednio się przyłącza.
W organizmach żywych reakcja ta jest katalizowana przez enzymy zwane fosfotransferazami (kinazy), które transportują reszty kwasowe na białka, nukleotydy, cukry oraz lipidy. Związki, którym dostarczone zostają reszty fosforanowe, uzyskują wyższy poziom energetyczny.
Niezwykle istotną reakcją dla organizmów żywych jest fosforylacja kwasu ADP, dzięki której dochodzi do wytworzenia ATP, co ma wielkie znaczenie dla regulacji gospodarki energetycznej w komórkach. Proces ten może zachodzić na drodze fosforylacji fotosyntetycznej, oksydacyjnej, substratowej. Ponadto proces fosforylacji przyczynia się do normowania procesów metabolicznych.
c.) Fosforylacja fotosyntetyczna, fotofosforylacja, przepływ elektronów od fotosystemu II do fotosystemu I, poprzez kompleks cytochrom bf, prowadzący do transportu elektronów od H2O do NADP+ (z wydzieleniem cząsteczki tlenu O2) i do równoczesnej generacji gradientu protonów, koniecznego warunku utworzenia ATP.

76. Cholesterol – budowa i pełnione funkcje
Cholesterol w ścisłym znaczeniu to organiczny związek chemiczny, alkohol z grupy steroidów. Jego pochodne występują w błonie każdej komórki zwierzęcej, działając na nią stabilizująco i decydując o wielu jej własnościach. Jest także prekursorem licznych ważnych steroidów takich jak kwasy żółciowe czy hormony steroidowe.
Potocznie "cholesterolem" nazywa się obecne w osoczu krwi pokrewne substancje lipidowe - lipoproteiny, w skład których między innymi wchodzi też cholesterol.
Stanowi on substrat do syntezy wielu ważnych biologicznie czynnych steroidowych cząsteczek:
• hormony płciowe
• kortykosterydy
• witamina D3 i jej metabolity
• kwasy żółciowe
W organizmie człowieka cholesterol występuje w tkanach i w osoczu krwi w postaci wolnej oraz w postaci zestryfikowanej długołancuchowymi kwasami tłuszczowymi. Ogólna ilość cholesterolu w organizmie przeciętnego człowieka jest oceniana na 100-150 g.
Pula cholesterolu organizmu człowieka pochodzi ze źródeł pokarmowych (egzogennych), w zależności od diety 300-500 mg dziennie oraz z biosyntezy (cholesterol endogenny) 700-900 mg dziennie. Produkcja zachodzi we wszystkich komórkach jądrzastych, lecz głównie w wątrobie (60-70%), jelitach (15%) oraz w skórze (5%).
Wolny cholesterol jest syntezowany w cyklu zwanym HMG-CoA reduktazą, po czym jest on natychmiast wiązany z kwasami tłuszczowymi lub proteinami. Do zastosowań przemysłowych jest on pozyskiwany ze źródeł naturalnych, gdyż koszt jego syntezy jest za wysoki.
Cholesterol odgrywa kluczową rolę w wielu procesach biochemicznych, m.in: syntezie witaminy D3 oraz hormonów o budowie sterydowej takich jak kortyzon, progesteron, estrogen i testosteron. Jego obecność w błonach komórek nerwowych mózgu ma duże znaczenie dla funkcjonowania synaps. Istnieją też doniesienia, że odgrywa on dużą rolę w działaniu systemu immunologicznego (odpornościowego).
Cholesterol a choroby układu krążenia
Potocznie "cholesterolem" nazywa się pokrewne substancje lipidowe występujące w osoczu krwi - lipoproteiny, w skład których, między innymi wchodzą grupy cholesterolowe. Tzw. zły ( niskiej gęstości - LDL) i dobry (wysokiej gęstości - HDL) cholesterol to w rzeczywistości lipoproteiny - czyli dość złożone polipeptydy zawierające cholesterol wolny i zestryfikowany. Są one formą transportową cholesterolu. Udowodniono, że zaburzenia gospodarki lipidowej, którego miarą jest wzrost stężenia cholesterolu w surowicy krwi, jest istotnym czynnikiem ryzyka wystąpienia miażdżycy i chorób układu sercowo-naczyniowego takich jak choroba wieńcowa i zawał serca, udar mózgu i miażdżyca zarostowa kończyn dolnych.
Normy zawartości we krwi
Na podstawie badań epidemiologicznych ustalono, że podwyższony poziom cholesterolu w surowicy krwi, czyli hypercholesterolemia, jest jednym z podstawowych czynników ryzyka wystąpienia chorób układu sercowo-naczyniowego.
Oznaczanie stężenia cholesterolu z podziałem na frakcje pozwala w lepszy sposób ocenić negatywny wpływ hypercholesterolemii na zdrowie. Należy zaznaczyć, że hypercholesterolemia jest tylko jednym z czynników ryzyka i jego znaczenie należy oceniać w powiązaniu z innymi czynnikami ryzyka.
Ustalono, że stężenie frakcji lipoprotein o niskiej gęstości (LDL) we krwi koreluje dodatnio z ryzykiem wystąpienia choroby niedokrwiennej serca, natomiast dużej gęstości (HDL) ujemnie. Z tego względu przyjęło się nazywanie lioproteiny niskiej gęstości - "złym" cholesterolem, a lipoproteiny dużej gęstości - "dobrym" cholesterolem.
Związek między podwyższonym stężeniem cholesterolu a ryzykiem choroby niedokrwiennej serca ma charakter ciągły i półlogarytmiczny.
Do oceny ryzyka chorób układu sercowo-naczyniowego wykonuje się badanie nazywane lipidogramem, które obejmuje:
• stężenie cholesterolu całkowitego
• stężenie cholesterolu HDL
• stężenie cholesterolu LDL
• stężenie trójglicerydów
Wyliczany jest także stosunek stężenia cholesterolu całkowitego do stężenia HDL cholesterolu.
Normy dla stężenia cholesterolu całkowitego we krwi są następujące:
• Norma: < 200 mg/dl (< 5,2 mmol/l)
• Poziom podwyższony: 200-250 mg/dl (5,2-6,5 mmol/l)
• Poziom znacznie podwyższony: > 250 mg/dl (>6,5 mmol/l)
Normy dla stężenia "dobrego" i "złego" cholesterolu są następujące:
• HDL ("dobry" cholesterol) - wyższe wartości stanowią lepszy wynik
o Norma u mężczyzn 35-70 mg/dl (0,9-1,8 mmol/l)
o Norma u kobiet 40-80 mg/dl (1,0-2,1 mmol/l)
• LDL ("zły" cholesterol) - niższe wartości stanowią lepszy wynik
o Norma: < 135 mg/dl (< 3,5 mmol/l)
o Poziom podwyższony: 135-155 mg/dl (3,5-4,0 mmol/l)
o Poziom znacznie podwyższony: > 155 mg/dl (> 4,0 mmol/l)
Ciekłokrystaliczne pochodne cholesterolu]
Niektóre pochodne cholesterolu, zwłaszcza lipidy cholesterolowe, wykazują własności ciekłokrystaliczne, generują fazę nematyczną skręconą (N*), nazywaną też czasem fazą cholesterolową. Pochodne te są stosunkowo tanie w produkcji i dlatego występują w mieszankach stosowanych w wyświetlaczach ciekłokrystalicznych, oraz barwnikach zdolnych do zmiany barwy pod wpływem zmian temperatury.

77. Wytłumacz – Tłuszcze spalają się i płomieniu węglowodanów
Metabolizm tłuszczów jest ściśle uzależniony od procesu glikolizy czyli rozkładu glukozy zachodzącego w każdej komórce naszego ciała. Okazuje się, że przy diecie bogatej w węglowodany (glukozę) i ubogiej w tłuszcze, organizm zwiększa syntezę kwasów tłuszczowych, z których powstają tłuszcze, które są następnie gromadzone jako rezerwa energii w komórkach tłuszczowych. Powoduje to w następstwie zwiększenie objętości adypocytów. Organizm mając do dyspozycji duże ilości węglowodanów, wykorzystuje je w pierwszej kolejności jako źródło energii, natomiast tłuszcze upychane są w komórkach tłuszczowych jako zapas na "gorsze czasy". Synteza kwasów tłuszczowych w organizmie jest regulowana na drodze hormonalnej przez trzy hormony: insulinę, glukagon i adrenalinę. W przypadku niedoboru energii, a więc przy niskim poziomie glukozy, glukagon i adrenalina hamują enzym odpowiedzialny za syntezę kwasów tłuszczowych. Przy wysokim poziomie glukozy w orgamizmie z kolei insulina stymuluje działanie tego enzymu, co prowadzi do wzrostu syntezy kwasów tłuszczowych i w konsekwencji do magazynowania tłuszczu w komórkach tłuszczowych. Proces eliminacji tłuszczów z adypocytów jest zależny również od dwóch typów receptorów zlokalizowanych na komórkach tłuszczowych. Są to receptory L/alfa/ - do których przyłącza się insulina pobudzając gromadzenie tłuszczu, a co za tym idzie przyczynia się ona do powiększania objętości komórek tłuszczowych oraz receptory receptory B/beta/ - do których przyłączają się glukagon i adrenalina, pobudzając rozkład tłuszczów i zmniejeszenie rozmiarów komórek tłuszczowych.

78. Budowa i rola kwasów tłuszczowych
Kwasy tłuszczowe są wyższymi kwasami monokarboksylowymi o wzorze ogólnym R-COOH. Ich łańcuchy węglowodorowe są proste, o parzystej lub nieparzystej liczbie atomów węgla (w R), większej od 4. Od niższych kwasów karboksylowych różnią się głównie tym, że z powodu przewagi części hydrofobowej nad hydrofilową są nierozpuszczalne w wodzie i mają neutralne pH. Kwasy tłuszczowe często oznacza się w notacji n:m, gdzie n to liczba atomów węgla w cząsteczce (wliczając w to atom zawarty w grupie karboksylowej), zaś m to liczba wiązań podwójnych.
W przyrodzie występują w postaci estrów z gliceryną, czyli tłuszczów, z których otrzymuje się je przez hydrolizę. Nasycone kwasy tłuszczowe można także uzyskać przez katalizowane uwodornienie odpowiednich kwasów nienasyconych. Kwasy tłuszczowe wykorzystywane są do produkcji mydła, farb olejnych, leków i kosmetyków. Poza tym wykorzystuje się je w przemyśle spożywczym (masło, oleje, smalec, margaryna), oraz jako paliwa (stearyna w świecy) także w postaci tłuszczów (lampki olejowe).
Kwasy tłuszczowe pełnią istotną rolę biologiczną. W wyniku procesu β-oksydacji Knoopa są rozkładane do reszt acetylowych związanych tioestrowo z koenzymem A. Powstały acetylokoenzym A ulega w cyklu Krebsa rozkładowi z utlenieniem do CO2 i wydzieleniem atomów wodoru, które są następnie utleniane do wody w łańcuchu oddechowym. Kwasy tłuszczowe są ważnym zapasowym materiałem energetycznym, przechowywanym w postaci trójglicerydów w tkance tłuszczowej. W wyniku utleniania kwasów tłuszczowych powstaje energia potrzebna do procesów życiowych.
Kwasy tłuszczowe dzielą się na nasycone i nienasycone.
Kwasy nasycone [edytuj]
Nasycone kwasy tłuszczowe to kwasy tłuszczowe nie zawierające podwójnych wiązań w cząsteczce. W warunkach normalnych są zwykle białymi ciałami stałymi. Kwasy zawierające w łańcuchu więcej niż 10 atomów węgla są nierozpuszczalne w wodzie, są nielotne i nie posiadają specyficznego zapachu. Ważniejsze nasycone kwasy tłuszczowe to:
• kwas palmitynowy 16C (zawierający 16 atomów węgla)
• kwas margarynowy 17C
• kwas stearynowy 18C
• kwas arachidowy 20C
• kwas masłowy 4C
• kwas kapronowy 6C
• kwas kaprylowy (oktanowy) 8C
• kwas kaprynowy (dekanowy) 10C
• kwas laurynowy 12C
• kwas mirystynowy 14C
• kwas behenowy 22C
• kwas lignocerynowy 24C
• kwas cerotonowy
Kwasy nienasycone [edytuj]
Nienasycone kwasy tłuszczowe są to kwasy tłuszczowe zawierające wiązania podwójne. Są one z reguły bezbarwnymi cieczami. W większości z nich wszystkie wiązania podwójne są w pozycji cis, a po każdym wiązaniu podwójnym następuje 3n (gdzie n = 1, 2, 3...) atomów węgla. W przypadku nienasyconych kwasów tłuszczowych nie wystarcza notacja n:m. Należy też wskazać położenie wiązań podwójnych, co można zrobić na dwa sposoby:
• używając notacji Delta-k,l,m... lub Δk,l,m..., gdzie k,l,m... oznaczają położenie wiązania podwójnego licząc od grupy karboksylowej (np. zapis Δ9,12 oznacza, że wiązania podwójne znajdują się przy 9 i 12 atomie węgla) albo
• używając notacji Omega-n lub Ω-n, gdzie n oznacza położenie ostatniego wiązania podwójnego licząc od końca łańcucha węglowego (np. Ω-3 oznacza, że ostatnie wiązanie podwójne znajduje się przy trzecim od końca atomie węgla).
Wśród nienasyconych kwasów tłuszczowych wyróżnia się grupę wielonienasyconych kwasów tłuszczowych, które, jak sama nazwa wskazuje, zawierają więcej niż jedno wiązanie podwójne. Są one niezbędnym elementem diety człowieka (stanowią grupę tzw. witamin F, inaczej egzogenne lub niezbędne kwasy tłuszczowe), gdyż są nam potrzebe do tworzenia ważnych związków (np. prostaglandyn), a nie są syntezowane przez nasze organizmy (mogą je syntezować jedynie rośliny).
Izomery cis kwasów tłuszczowych występują w naturze, natomiast izomery trans powstają w wyniku przemysłowej przeróbki tłuszczów. Stwierdzono, że tłuszcze zawierające postać trans kwasów tłuszczowych są szkodliwe dla zdrowia doprowadzając do miażdżycy tętnic i z tego względu należy ograniczyć ich spożycie.
Ważniejsze nienasycone kwasy tłuszczowe to:
• kwasy jednonienasycone (monoenowe), zawierające jedno wiązanie podwójne:
o kwas oleopalmitynowy 16C (zawierający 16 atomów węgla w cząsteczce)
o kwas oleinowy 18C
o kwas erukowy 22C
o kwas nerwonowy 24C
• kwasy dwunienasycone (dienowe), zawierające 2 wiązania podwójne:
o kwas linolowy 18C
• kwasy trójnienasycone (trienowe), zawierające 3 wiązania podwójne:
o kwas α-linolenowy 18C
o kwas γ-linolenowy 18C
• kwasy czteronienasycone (tetraenowe), zawierające 4 wiązania podwójne:
o kwas arachidonowy 20C

79. Budowa i rola witaminy D
Witamina D, (ATC: A 11 CC 05) - grupa organicznych związków chemicznych o strukturze wywodzącej się z kalcyferolu.
Jest zaliczana do witamin nierozpuszczalnych w wodzie. Decyduje o zdolności organizmu do przyswajania wapnia i fosforu.
Witamina D będąca steroidowym prohormonem, powstaje w skórze pod wpływem światła, głównie ultrafioletu (UVB). Prohormon ten przekształca się w wątrobie i nerkach w hormon zwany kalcytriolem, którego zadaniem jest pobudzanie transportu wapnia ze światła przewodu pokarmowego do krwi. Nazwa "witamina D" obejmuje w sumie trzy związki: D1 (kalcyferol), D2 (ergokalcyferol) oraz D3 (cholekalcyferol).
Występuje w formie prowitamin, różniących się łańcuchem alifatycznym:
• ergosterol (roślinny) (mała wartość dla człowieka);
• cholekalcyferol (zwierzęcy);
Rola w organizmie - umożliwia wchłanianie wapnia i fosforu, wpływa na kształtowanie się kości i zębów, działa korzystnie na system nerwowy i mięśniowy, łagodzi stany zapalne skóry, reguluje wydzielanie insuliny, wspomaga komórki szpiku kostnego spełniające funkcje obronne, zapobiega tworzeniu się komórek nowotworowych, ma wpływ na działanie komórek przytarczyc, jajników, komórek mózgu, mięśnia sercowego, sutka.
Skutki niedoboru (awitaminozy) - krzywica u dzieci i młodzieży, rozmiękczenie kości (osteomalacja) i osteoporoza u dorosłych, złamania, skrzywienia i zwyrodnienia układu kostnego, zniekształcenie sylwetki, złe funkcjonowanie układu nerwowego i mięśniowego, zapalenie spojówek, stany zapalne skóry, osłabienie organizmu i zmniejszenie odporności, pogorszenie słuchu, osłabienie i wypadanie zębów, zwiększenie się ryzyka powstawania komórek nowotworowych.
Skutki nadmiaru (hiperwitaminozy) - nadmiar wapnia w organizmie, biegunka, łatwe męczenie się, wzmożone oddawanie moczu, ból oczu, świąd skóry, bóle głowy, nudności, brak apetytu, zakłócenia w funkcjonowaniu nerek, tętnic, serca, płuc, uszu, niekorzystne zmiany w tych organach, opóźnienia w rozwoju dziecka, powstanie ryzyka zawału, miażdżyca, kamica nerkowa.
Źródła występowania - tran i oleje rybne, ryby (łosoś, tuńczyk, śledź, makrela, sardynki), wątroba, białko jaj, mleko i przetwory mleczne: ser, masło, śmietana.

80. Budowa i rola cAMP
cAMP - cykliczny AMP lub 3'-5'-cykliczny adenozynomonofosforan. Bierze udział w wielu reakcjach biochemicznych jako element transdukcji sygnału.
Struktura cAMP, kule reprezentują: czerwona=tlen, jasnoniebieska=węgiel, biała=wodór, ciemnoniebiska=azot i purpurowa=fosfor
Wzór sumaryczny cAMP: C10H12N5O6P
Cząsteczka ta jest wykorzystywana przez komórki jako jeden z tzw. 'drugich przekaźników' (second messengers). Pobudzenie niektórych receptorów błonowych komórek prowadzi do uruchomienia enzymu zwanego cyklazą adenylową, który wytwarza cząsteczki cAMP z ATP. Cząsteczki cAMP łączą się z różnymi białkami komórki i wpływają na wiele różnych procesów życiowych oraz na aktywność różnych genów.
Budowa cAMP - cyklicznego adenozynomonofosforanu]
cAMP - cykliczny adenozynomonofosforan jest nukleotydem składającym się z adeniny, rybozy i fosforanu. Nukleotydy są fosforanowymi pochodnymi nukleozydów, które są połączeniem zasady azotowej z pentozą. Wiązanie estrowe łączy resztę ortofosforanową (V) przy węglu 5’ rybozy z grupą hydroksylową przy węglu 3’ tej samej cząsteczki rybozy. W skrócie nazwę cyklicznego nukleotydu tworzy się umieszczając literkę „c” przed skrótem nazwy nukleotydu.
Powstawanie cAMP
Cykliczny AMP powstaje w drodze cyklizacji. (Przemiana związków organicznych łańcuchowych w związki pierścieniowe-cykliczne) ATP- adenozynotrójfosforan, jest aktywnym czynnikiem fosforylującym - łatwo odszczepia jedna resztę kwasu ortofosforanowego (V), w której grupa 3’ –OH jednostki rybozy atakuje alfa-fosforanową grupę ATP tworząc wiązanie fosfodiestrowe z równoczesnym uwolnieniem pirofosforanu. Tę wewnątrz molekularną reakcję katalizuje cyklaza adenylanowa (enzym znajdujący się w błonach komórkowych)* Jest to reakcja słabo energiczna, energii tej reakcji dostarcza następująca po niej hydroliza pirofosforanu, katalizowana przez pirofosfatazę. Bez cyklazy adenylanowej nie wystąpi reakcja powstania cAMP. Enzym fosfodiestraza dokonuje hydrolizy cyklazy a. Hamując wpływ na wytwarzanie cAMP mają: acetylocholina, somatostatyna, peptydy opiatowe.
Cząsteczka cyklazy składa się z części receptorowej, łącznika fosfolipidowego i części katalitycznej. Na stronie zewnętrznej błony jest część receptorowa wiążąca hormon, a na wewnętrznej katalityczna.
Funkcje cAMP
• Aktywuje swoiste kinazy białkowe, które działają stymulująco na poszczególne enzymy i białka.
Aktywacja kinaz odbywa się poprzez łącznie cAMP z ich częścią regulatorową. Kinazy te następnie stymulują enzymy i białka regulatorowe w chromatynie jądrowej, powodując ich ufosforylowanie. Przykładem może być proces glikolizy i tlenowe przemiany ufosforylowanych monoz, zachodzące dzięki przekształcaniu się glukozy w glukozo-6-fosforan spowodowanym glikokinazą. Aktywne kinazy nie zależne od cAMP odgrywają kluczową rolę w powstawaniu odpowiedzi komórkowej.
• Zwiększa przepuszczalność błon komórkowych
cAMP uwalnia jony Ca2+ z kompleksu ATP-Ca2+ i powoduje przemieszczenie innych jonów, co jest przyczyną zwiększenia przepuszczalności błon komórkowych.
• Jest informatorem drugiego rzędu pośredniczącym i działaniu wielu hormonów (Np: noradrenaliny, glukagonu):
Układy umiejscowione w błonie komórkowej i uczestniczące w przeniesieniu informacji z jej zewnętrznej strony do wnętrza komórki określa się jako układy transdukcji. Mechanizm funkcjonowania systemu transdukcji obrazuje hipoteza tzw. Drugiego (wtórnego) przekaźnika (cAMP) zgodnie, z którą w działaniu hormonu na komórkę można wyróżnić cztery etapy: rozpoznanie informacji, przeniesienie jej, transmisja i odpowiedź. Hormon (H)- pierwszy przekaźnik wiąże się z receptorem na zewnętrznej stronie błony komórkowej. Pod wpływem kompleksu hormon-akceptor następuje zmiana konformacyjna w białku sprzęgającym G, że jest ono zdolne do oksydacji sektora występującego po wewnętrznej stronie plazmolemy. Gdy efektorem jest cyklaza adenylanowa (CA) prowadzi to do zwiększenia przepuszczalności cAMP pełniącego rolę drugiego przekaźnika. Związek ten powoduje przekształcenie nieaktywnej kinazy białkowej (kn) w jej aktywna postać (Ka). Następnie kinaza ta przez fosforylację aktywuje kolejny enzym (en i Ea – odpowiednio nieaktywna i aktywna postać enzymu), co wywołuje ciąg następnych reakcji związanych z wystąpieniem ostatecznej odpowiedzi komórkowej. Tak, więc w teorii wtórnego przekaźnika można wyróżnić 4 etapy związane z odpowiedzią komórkową wywołana przez pierwszy wskaźnik: 1-rozpoznanie informacji, 2-przeniesienie informacji, 3-transmisja, 4-odpowiedź komórki.
• Powoduje przemieszczanie w komórce jonów Na+ i K+.
• Jest kluczowym związkiem integrującym regulację rozpadu i syntezy glikogenu.
Zwiększony poziom cAMP uruchamia serię reakcji, które powodują aktywacje fosforylazy, a równocześnie hamują działanie syntezy glikogenowej. Aktywacja fosforylazy polega na fosforyzowaniu specyficznych reszt seryny. Fosforylaza w mięśniu jest aktywowana przez adrenalinę za pośrednictwem cAMP. Zwiększenie poziomu cAMP aktywuje następnie kinazę białek zależna od cAMP, która katalizuje z udziałem ATP fosforylację nieaktywnej kinazy b fosforylazy do aktywnej kinazy a fosforylazy. Z kolei kinaza a w wyniku kolejnej fosforylacji aktywuje fosforylazę b do fosforylazy alfa. Wykazano również że aktywność fosforylazy a tym samym nasilenie glikogenolizy w mięśniach są zsynchronizowane z przejściowym wzrostem stężenia Ca2+ w cytoplazmie oraz ze skurczem mięśni. Rozpad glikogenu w mięśniach zwiększa się kilkaset razy bezpośrednio po rozpoczęciu jego skurczu. Obserwuje się wówczas uwolnienie jonów wapnia, które powodują szybka aktywację kinazy fosforylazy.
• Przyspiesza przemiany w cyklu kwasów trikarboksylowych, wzmaga utlenianie komórkowe i syntezę ATP.
• Stymuluje wzrost ruchliwości plemników.
Duża zawartość cAMP w plemniku koreluje z dobrą ruchliwością tych komórek, co ma uzasadnienie w kontroli aktywności tubuliny. Wzrost ruchliwości plemników, stymulowany przez cAMP, powoduje zmniejszenie wewnątrzkomórkowego ATP i tym samym przyśpiesza metabolizm komórkowy.
• Wpływa na przemianę lipidów.
Hormony powodujące wyraźne przyspieszenie liolizy, (Np.: aminy katecholowe, adrenalina, noradrenalina), czynią to przez pobudzenie aktywności cyklazy adenylanowej, enzymu przekształcającego ATP w cAMP. Mechanizm ten jest analogiczny do warunkującego stymulację hormonalną glikogenolizy. CAMP przez stmulację kinazy białek przekształca nieaktywną, wrażliwą na hormon, lipazę triacyloglicerolową w jej formę aktywną. Tak wiec stężenie liolizy jest głównie kontrolowane przez ilość cAMP w tkance. Procesy, które powodują rozkład tego nukleotydu lub chronią go przed rozkładem, wywierają wpływ na lipolizę. cAMP jest przekształcany w 5’-AMP przez fosfodiestrazę cyklicznego 3’5’-nukleotydu. Aktywność tego enzymu jest hamowana prze pochodne ksantyny, takie jak kofeina i teofilina. Wiadomo, że picie kawy lub podawanie kofeiny powoduje u ludzi wyraźny i długotrwały wzrost stężenia WKT w osoczu krwi.
• Zwiększa glikogenezę wątrobową i jest sygnałem głodu.
W przypadku niedoboru glukozy glukagon symuluje syntezę cAMP. Adrenalina i glukagon hamują glikolizę a pobudzają glukogenezę w wątrobie. Gdy zwiększa się ilość cAMP zwiększa się glukogeneza wątrobowa. Glukoza zmniejsza stężenie cAMP. CAMP w wieli indukowanych operonach może stymulować inicjację transkrypcji i służyć jako sygnał głodu np. u bakterii i ssaków.
Co się dzieje z cAMP gdy już spełni swoje zadania?
Po spełnieniu swej funkcji cAMP ulega przekształceniu w 5’AMP dzięki zawartej w błonach fosfodiestrazie nukleotydów cyklicznych PDE. Aktywność enzymu jest uzależniona od obecności grup SH i jonów dwuwartościowych.

81. Witaminy – ich rola, podział i funkcje
Witamina - organiczny związek chemiczny, substancja egzogenna (t.j. taka która jest niezbędna dla funkcjonowania organizmu żywego i która musi być dostarczona z pożywieniem, gdyż sam organizm nie potrafi jej wytworzyć).
Nazwa pochodzi od łacińskich słów vita (życie) i amina - związek chemiczny zawierający grupę aminową. W rzeczywistości nie wszystkie witaminy taką grupę posiadają. Nazwa została wymyślona przez polskiego biochemika Kazimierza Funka w 1912 r.
Witaminy nie należą do typowych składników pokarmowych - pełnią funkcję regulacyjną.
Podział
Z punktu widzenia chemicznego witaminy należą do różnych grup związków organicznych, a jedynie ich znaczenie dla organizów żywych pozwala opisywać je pod wspólną nazwą. Z tego też powodu tradycyjnie witaminy dzieli się na:
• rozpuszczalne w wodzie
o witamina C (kwas askorbinowy)
o witamina B1 (tiamina)
o witamina B2 (ryboflawina)
o witamina B3 (niacyna, witamina PP, kwas nikotynowy, amid kwasu nikotynowego)
o witamina B5 (kwas pantotenowy)
o witamina B6 (pirydoksyna, pirydoksal)
o witamina B9 (kwas foliowy)
o witamina B12 (cyjanokobalamina)
o witamina H (biotyna)
o witamina P (glikozydy flawonoidowe)
• rozpuszczalne w tłuszczach
o witamina A (retinol i jego pochodne)
o witamina D (cholekalcyferol i pochodne)
o witamina E (tokoferol)
o witamina K (fitochinon)
Czasami za witaminę (F) uważa się także nienasycone kwasy tłuszczowe, nie jest to jednak powszechnie zaakceptowany pogląd. Czasami do witamin zaliczane są też Kwas liponowy (rzekoma witamina N) oraz seria związków oznaczanych jako witaminy B z indeksem wyższym niż 12, np: kwas orotowy (B13), kwas pangamowy (B15) amigdalina (B17) - nie jest to jednak powszechnie przyjęte.
Podział ten jest istotny z co najmniej dwóch powodów:
• przyczyny zaburzające metabolizm tłuszczów w zakresie ich trawienia i wchłaniania, będą zaburzały metabolizm witamin rozpuszczalnych w tłuszczach.
• witaminy rozpuszczalne w tłuszczach stosunkowo łatwo przedawkować, gdyż kumulują się w tkankach bogatych w lipidy. Z kolei witaminy rozpuszczalne w wodzie nie są magazynowane, ich nadmiar wydalany jest w nerkach, a konkretnie to w ciałku nerkowym, za wyjątkiem dwóch witamin, mianowicie B12 i C. W związku z tym, witaminy rozpuszczalne w wodzie, poza B12 i C, muszą być stale dostarczane do organizmu, w odróżnieniu od rozpuszczalnych w tłuszczach, które są magazynowane.
Mechanizm działania
Wyróżnia się trzy mechanizmy:
• funkcja koenzymu - działają tak witaminy z grupy B; same witaminy B nie są koenzymami, dopiero ich modyfikacja chemiczna w organizmie prowadzi do powstania koenzymów; bez dostarczenia witamin z grupy B organizm nie może jednak wyprodukować tych koenzymów
• działanie antyoksydacyjne (beta-karoten, tokoferole, kwas askorbinowy)
• działanie receptorowe, pochodne witaminy A - głównie kwas retinowy, a także pochodne witaminy D; komórki organizmu posiadają swoiste receptory dla tych związków; powoduje to, że wielu badaczy klasyfikuje te związki do hormonów; nie są to jednak ani hormony, ani cytokiny, ale związki posiadające receptorowe oddziaływanie innego rodzaju.
Działają przeciwstawnie do antywitamin.
Forma występowania
Witaminy mogą trafiać do organizmu jako:
• witaminy preformowane
• prowitaminy
Zapotrzebowanie
Dzienne zapotrzebowanie na witaminy jest niewielkie i liczone w miligramach (mg), a nawet w mikrogramach (μg).
Przedawkowanie, niedobór lub brak jakiejś z witamin, po wyczerpaniu zapasów organizmu, prowadzi do jednostek chorobowych, które nazywamy w zależności od zaawansowania hiperwitaminozą (przedawkowanie), hipowitaminozą (niedobór częściowy) lub awitaminozą (całkowity brak).
Związki organiczne, które dopiero w organizmie zostają przekształcone w odpowiednią witaminę, nazywa się prowitaminami.
Porównanie wybranych witamin

82. Hormony – ich rola w funkcjonowaniu organizmu
Hormon (od gr. ὁρμάω hormao - rzucam się naprzód, pędzę) – u kręgowców związek chemiczny, który jest wydzielany przez gruczoły lub tkanki układu hormonalnego. Funkcją hormonu jest regulacja czynności i modyfikacja cech strukturalnych tkanek leżących w pobliżu miejsca jego wydzielania lub oddalonych, do których dociera poprzez krew. Istnieją także takie hormony, które wywierają wpływ na funkcjonowanie wszystkich tkanek organizmu.
Gałąź medycyny zajmująca się schorzeniami układu hormonalnego to endokrynologia.
Hormony są wydzielane przez rodzaj gruczołów do krwi lub limfy organizmów. Z tego względu bywają też określane mianem gruczołów dokrewnych, a układ hormonalny – układem dokrewnym.
Działanie hormonów
Ogólnie działanie hormonów polega na aktywacji lub deaktywacji pewnych mechanizmów komórkowych w tkankach docelowych (narządach docelowych). Na przykład insulina tak wpływa na komórki, że aktywuje mechanizmy pobierania glukozy, co powoduje spadek stężenia glukozy we krwi. Aktywacja lub deaktywacja odbywa się przez łączenie się ze specyficznymi błonowymi lub wewnątrzkomórkowymi receptorami.
Wiele hormonów ma działanie wzajemnie antagonistyczne – np. insulina i glukagon. Insulina powoduje spadek stężenia glukozy we krwi, a glukagon wzrost jej stężenia.
Hormony tropowe
Wśród hormonów można wyróżnić grupę, której zadaniem jest regulacja czynności innych hormonów. Na przykład hormon tyreotropowy (TSH) wydzielany przez przedni płat przysadki mózgowej wpływa na zwiększenie wydzielania hormonów tarczycowych – tyroksyny (T4), a także trójjodotyroniny (T3). Poza tym TSH wpływa na zwiększenie ukrwienia gruczołu tarczowego, a także taką przebudowę strukturalną pęcherzyków tarczycowych, która pozwala sprostać wymogom zwiększonej czynności hormonalnej. Tę grupę nadrzędnych "nadzorców" nad innymi gruczołami dokrewnymi nazywamy hormonami tropowymi.
Nad hormonami tropowymi kontrolę sprawuje wyższe piętro nadzoru. Znajduje się ono w części mózgu nazywanej podwzgórzem. Podwzgórze produkuje hormony uwalniające i hamujące, które wpływają na wzrost lub spadek wydzielania hormonów tropowych produkowanych przez przysadkę. I tak, istnieje tyreoliberyna powodująca uwalnianie (zwiększenie wydzielania) hormonu tropowego – TSH (hormon tyreotropowy), a także somatostatyna, która zmniejsza wydzielanie hormonu wzrostu przez komórki przysadki mózgowej.
Mechanizm uwalniania
Ogólnym mechanizmem działającym w obrębie układu hormonalnego jest ujemne sprzężenie zwrotne. Produkt wydzielany przez dany gruczoł dokrewny np. tarczycę – czyli tyroksyna (TSH) (a także bezpośrednio trójjodotyronina), wpływa hamująco na gruczoł dokrewny nadzorczy czyli przysadkę mózgową. Powoduje to spadek wydzielania TSH przez przysadkę i z kolei hormonów tarczycy. Spadek nie może przekroczyć pewnej określonej granicy, gdyż wówczas ujemny wpływ maleje, co pozwala na ponowne produkowanie większych ilości TSH. Jest to element homeostazy i system ten działając we wzajemnym sprzężeniu, utrzymuje równowagę hormonalną organizmu.
Kontrowersje w sprawie definicji
Od czasu odkrycia pierwszych hormonów, pojęcie to dość znacznie się rozmyło. Nie ma już tak ściśle ustalonych substancji hormonalnych, odkryto substancje działające parakrynnie i autokrynnie, to znaczy na okoliczne tkanki lub na tkanki w miejscu wytwarzania. Hormony należą do różnych klas związków chemicznych i nie zawsze są wytwarzane przez gruczoł, wystarczy tkanka lub grupa wyspecjalizowanych komórek. Zatarł się też podział na witaminy i hormony – aktywną postać witaminy D3 (1,25-dihydroksycholekalcyferol), można uznać za hormon, a jej produkcja przebiega kolejno w skórze, wątrobie i nerkach.

83. Rola znanych antyoksydantów
Tlen jest pierwiastkiem niezbędnym dla funkcjonowania komórek ciała, metabolizmu i produkcji energii. Niestety najbardziej reaktywne chemicznie formy tlenu są jednocześnie szkodliwe. Pisząc o antyoksydantach nie można we wstępie pominąć pojęcia wolnych rodników. W dobie rozwoju techniki i przemysłu hasła te pojawiają się coraz częściej przy okazji badania różnych procesów biochemicznych oraz
schorzeń i stają się nierozerwalną całością.Wolne rodniki są cząsteczkami chemicznymi posiadającymi niesparowany elektron. Konsekwencją posiadania niesparowanego elektronu jest ich ogromna reaktywność, należą do jednych z najbardziej reaktywnych ze
znanych cząsteczek chemicznych. Dążąc do sparowania swojego pojedynczego elektronu, wolne rodniki muszą oderwać drugi elektron od sąsiadującej molekuły. Inna definicja mówi, że wolne rodniki to atomy lub cząsteczki, które pozbawione jednego albo więcej elektronów dążą za wszelką cenę do ich uzupełnienia, pobierając je z cząsteczek związków znajdujących się najbliżej w komórkach. Obie definicje tak naprawdę się uzupełniają i dają pełny obraz, gdyż wolny rodnik to atom lub cząsteczka w której jeden z atomów posiada niesparowany elektron w stanie wzbudzonym na skutek oderwania od tej molekuły jednego lub więcej elektronów. Reakcje zachodzące z udziałem
wolnych rodników nazywamy reakcjami wolnorodnikowymi. Ważniejsze typy reakcji wolnorodnikowych to:
• reakcje przyłączenia,
• reakcje eliminacji
• reakcje podstawienia,
Antyoksydanty pokarmowe, zachowania dobrego zdrowia wymaga równowagi pomiędzy działającymi w organizmie substancjami utleniającymi a przeciwutleniaczami. Jeżeli jest ona zakłócona i istnieje nadmiar substancji utleniających to własne funkcje obronne organizmu są niewystarczające. W sprawnie działających komórkach i tkankach wytwarzane są enzymy (m.in. katalaza, peroksydaza glutationowa, dysmutaza ponadtlenkowa) wchodzące w reakcje z wolnymi rodnikami.
Do syntezy tych związków niezbędny jest selen, pierwiastek dostarczany do organizmu z żywnością. Substancją antyutleniającą jest również wytwarzany w organizmie, rozpuszczalny w wodzie, ubichinon czyli koenzym Q10, chroniący szczególnie naczynia krwionośne i serce. Inną grupę antyoksydantów stanowią substancje, które dostarczane są do organizmu wraz z pokarmem. Należą do nich: witamina C, karotenoidy, tokewferole lub zawiązki polifenolowe. W wyniku ich reakcji z wolnymi rodnikami powstają mało aktywne formy rodnikowe. Tokeferole (witamina E) i beta-karoten, jako związki rozpuszczalne w tłuszczach, ochraniają przed utlenieniem lipidy tworzące struktury komórkowe jak również lipidy w cząsteczkach lipoprotein znajdujacych się w osoczu krwi. Witamina C, rozpuszczalna w wodzie spełnia funkcję obronną we wszystkich płynach ustrojowych (organizm człowieka składa się w około 65% z wody).
Dotychczasowe dobowe normy zapotrzebowania na witaminę C, E i beta-karoten nie brały po uwagę ich funkcji antyoksydacyjnych a jedynie funkcje metaboliczne. Obecnie zaleca się stosowanie większych dawek tych witamin zwłaszcza nietrwałej witaminy C, szczególnie dla osób narażonych na działanie dużej ilości wolnych rodników jak, palacze, osoby pracujące w szkodliwych warunkach lub osoby w czasie różnych infekcji. Badania porównujące ilość zgonów z powodu chorób nowotworowych i zawałów mięśnia sercowego z dietą tych osób wykazały wyraźnie, zwiększoną ilość zgonów w populacjach odżywiających się żywnością wysoce przetworzoną z małą ilością warzyw i owoców. Stwierdzono również, że suplementy żywności zawierające syntetyczne witaminy nie mają tak skutecznego działania jak substancje naturalne zawarte w warzywach, owocach i ziołach. Wynika to z faktu że w roślinach występują również inne substancje czynne jak naprzykład: związki siarki w czosnku i cebuli, związki polifenolowe, kwasy oraz estry, w owocach cytrusowych i roślinach strączkowych. Bardzo aktywnymi antyutleniaczami są flawonoidy należące do związków polifenolowych. Herbata zawiera katechiny, owoce cytrusowe zawierają kilkadziesiąt takich związków, czerwone winogrona zawierają antocjanidyny nadające barwę owocom.
W 100 gramach czerwonego wina występuje około 55 miligramów taniny, 20 miligramów katechiny i 20 miligramów antocyjanidyny. Flawonoidy wiążą jony żelaza i zapobiegają utlenieniu nienasyconych kwasów tłuszczowych. We Francji, w regionach gdzie występuje duże spożycie czerwonego wina, zachorowalność na choroby miażdżycowe jest o wiele mniejsza niż gdzie indziej mimo spożywania dużych ilości tłuszczów (sery, mięsa).
Zachowanie prawidłowej równowagi pomiędzy substancjami utleniającymi a antyoksydantami nie jest proste. Nadmiar antyoksydantów może, paradoksalnie, wywoływać nasilenie procesów utleniających. Warzywa i owoce zawierają oprócz pożytecznych substancji, również wiele niekorzystnych - alergeny, antywitaminy, substabcje blokujące wchłanianie składników pokarmowych np. wapnia (związki fitynowe, kwas szczawiowy, błonnik).

Przydatna praca?
Wersja ściąga:
Przydatna praca? tak nie 160
głosów
Poleć znajomym

Serwis Sciaga.pl nie odpowiada za treści umieszczanych tekstów, grafik oraz komentarzy pochodzących od użytkowników serwisu.

Zgłoś naruszenie