Peptydy jako podstawowy składnik białek

Peptydy jako podstawowy składnik białek

Peptydy - związki zbudowane z kilku (conajmniej dwóch) reszt aminokwasowych. Peptydy zbudowane z dwóch reszt aminokwasowych to dwupeptydy, z trzech - tripeptydy, z czterech - tetrapeptydy itd. (Do 10 reszt mają oligopeptydy)
Polipeptydy zawierające więcej niż 100 reszt aminokwasowych noszą nazwę białek.

Naturalne peptydy i białka są zbudowane z reszt aminokwasów białkowych powiązanych wiązaniami peptydowym.

Aminokwasy reagują między sobą (reakcja kondensacji) z wytworzeniem wiązania peptydowego, dając peptydy.

Nazwe peptydow tworzymy przez łączenie nazw reszta aminokwasowych z których powstal dany peptyd. Jako pierwsza zawsze podajemy nazwe aminokwasu N-koncowego(czyli tego który ma wolna grupe aminowa) a nastepnie kolejno nazwy reszt aminokwasow tworzacych lancuch peptydowy.Nazwe ostniego aminokwasu tzw, C-koncowego pozostawiamy w formie mianownika.

Przykłady
Glutation - tripeptyd zbudowany z reszt trzech aminokwasów: kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny.
Glutation występuje w komórkach wielu tkanek roślinnych i zwierzęcych, gdzie odgrywa zasadniczą rolę w procesach red-oks, ponieważ może stabilizować wolne grupy -SH. Biosynteza zachodzi w wątrobie. W komórce występuje w dwóch formach: zredukowanej (GSH) lub utlenionej (GSSG), którą stanowią dwie cząsteczki glutationu połączone mostkiem disulfidowym.

Skrócone nazwy polipeptydów zapisuje się w taki sposób, że z lewej strony umieszcza się symbol aminokwasu zawierającego wolną grupę aminową, a z prawej karboksylową. Więc peptyd Glu-Cys-Gly oznacza inny peptyd niż Gly-Cys-Glu.
Sekwencja (kolejność) reszt aminokwasowych w łańcuchach peptydowych nosi nazwę struktury pierwszorzędowej peptydów (białek). (Jest utrzymywana za pomocą wiązań peptydowych)

Strukturą drugorzędową nazywa się układ przestrzenny łańcuchów peptydowych, wynikający z występowania wiązań wodorowych i mostków disulfidowych.
Wiązania wodorowe występują między grupami dwóch różnych wiązań peptydowych.

Istnieją dwa modele drugorzędowej struktury białka:
-struktura  - heliksa - (prawoskrętna linia śrubowa), wiązania wodorowe między grupami należącymi do sąsiednich zwojów heliksy
-struktura  - wiązaniami wodorowymi połączone są dwa wyprostowane łańcuchy położone równolegle obok siebie.
Struktura trzeciorzędowa opisuje układ przestrzenny zwiniętego w heliksę łańcucha peptydowego.
(Stabilizują mostki disulfidowe, wiązania wodorowe, siły Van der Waalsa)

Struktura czwartorzędowa opisuje wzajemny układ przestrzenny poszczególnych łańcuchów polipeptydowych w cząsteczkach białek. (Wykazują białka o innym rodzaju wiązań (niesulfidowe i niepeptydowe)
W zalaczniku pelna praca z wiazaniami:)