Wyróżnia się kilka różnych poziomów organizacji cząsteczki białka. Są to kolejno:
– struktura pierwszorzędowa, uwarunkowana sekwencją aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, połączonych wiązaniami peptydowymi;
– struktura drugorzędowa, określona przez ukształtowanie łańcucha polipeptydowego w strukturę przestrzenną α-helix i β-harmonijkę dzięki wiązaniom wodorowym między resztami aminokwasów;
– struktura trzeciorzędowa, związana ze sposobem pofałdowania i ułożenia łańcucha polipeptydowego w przestrzeni i stabilizowana słabymi oddziaływaniami międzycząsteczkowymi oraz mostkami disiarczkowymi;
– struktura czwartorzędowa dotyczy ułożenia przestrzennego kilku łańcuchów polipeptydowych tworzących razem wielką cząsteczkę białka (np. hemoglobinę).
W wyniku denaturacji następuje zniszczenie struktury II-, III- i IV-rzędowej, natomiast proces wysalania nie narusza struktury białka i jest odwracalny.