Charakterystyka białek

1) Definicja
2) Występowanie
3) Podział i charakterystyka
4) Reakcje charakterystyczne na wykrywanie białek
- ksantoproteinowa
- biuretowa

1) Definicja
Białka są to wielocząsteczkowe, skomplikowane związki organiczne, substancje naturalne, zbudowane z chemicznie powiązanych ze sobą reszt aminokwasowych; zawierają węgiel, wodór, tlen, azot i siarkę; są podstawowymi składnikami struktury komórek.
Białka są syntetyzowane na podstawie DNA, ich budowa oraz związana z nią struktura jest uwarunkowana kolejnością zasad azotowych w łańcuchu cząs-teczki kwasu nukleinowego. Białka, podobnie jak kwasy nukleinowe są wielkocząsteczkowymi polimerami, złożonymi z liniowo połączonych cząsteczek aminokwasów. Liczba kombinacji 20 rodzajów aminokwasów (występujących w przyrodzie), dla przeciętnego białka jest praktycznie nieskończona. Do utworzenia i utrzymania przy życiu organizmu jest potrzebne wiele dziesiąt-ków tysięcy różnych białek.

Struktura białek: A) struktura drugorzędowa białka powstaje gdy aminokwasy sąsiadujące w łańcuchu polipeptydowym (struktura pierwszorzędowa) tworzą wiązania wodorowe, B) trójwymiarowa, trzeciorzędowa struktura białka powstaje na skutek oddziaływań pomiędzy aminokwasami znajdującymi się w różnych miejscach skręconej, drugorzędowej struktury białka, C) czwartorzędowa struktura białka powstaje ze zwinięcia dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych.

2) Występowanie
Białka są nieodzownymi składnikami wszelkiej materii żywej. Do białek należą m.in. enzymy, niektóre hormony oraz wiele ważnych składników strukturalnych komórki. Typowym białkiem jest czerwony barwnik krwi – hemoglobina. Obecność białek stwierdzono we wszystkich komórkach żywych, a także u wirusów jako istotny składnik ich \"organizmu\". Białka są głównym elementem budulcowym skóry, mięśni, ścięgien, nerwów, krwi, mleka, chrząstek, sierści, paznokci, piór, kopyt, a ponadto niezliczonej ilości enzymów, receptorów, przeciwciał, antybiotyków, toksyn bakteryjnych, jadu węży i wielu hormonów.

3) Podział i charakterystyka

Białka proste
Są zbudowane tylko z aminokwasów. Wyróżniamy białka rozpuszczalne, czyli globularne i białka włókniste, czyli fibrylarne (skleroproteiny).

Białka globularne – ich cząsteczki mają postać kłębków (globul), mają budowę bardziej złożoną niż białka fibrylarne, cząsteczki ich charakteryzują się specyficznością nie tylko struktury pierwotnej, lecz także struktur drugo- i trzeciorzędowej w roztworze i wysoką czułością struktury na zmiany własności fizykochemicznych środowiska.

Wśród nich wyróżniamy:
1) albuminy (roślinne, białko jaja kurzego, mleka, albuminy osocza krwi),
2) globuliny ((roślinne, globuliny osocza krwi),
3) gluteiny (ziaren zbóż, gluten),
4) prolaminy (ziaren zbóż),
5) histony (składowe chromatyny) oraz
6) protaminy (wchodzą w skład jąder komórkowych, krwinek krwi czerwonych i białych).

Albuminy dobrze rozpuszczają się w wodzie, źle w roztworach kwasów i zasad. Globuliny trudno rozpuszczają się w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach kwasów, zasad i soli, gluteiny dobrze rozpuszczają się tylko w kwasach i zasadach, natomiast prolaminy w alkoholach. Histony rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach kwasów. Protaminy rozpuszczają się w wodzie.

Białka fibrylarne - z reguły odznaczają się dość dużą sprężystością i trwałością, w związku z czym organizm wykorzystuje je do tworzenia struktur sprężystych.

Do nich należą:
1) fibroina (buduje jedwab)
2) kolagen (składowa tkanki łącznej właściwej np. ścięgien)
3) keratyna (budulec piór, włosów, kopyt, paznokci, rogów).
Z uwagi na swoją nierozpuszczalność są składową tkanki łącznej (chrzęstnej, kostnej, właściwej) oraz włosów, kopyt, rogów itd..

Białka złożone
Są to kompleksy białek ze związkami niebiałkowymi (zwanymi grupą prostetyczną). Proteidy występują znacznie częściej w przyrodzie niż proteiny.
Oprócz aminokwasów zawierają jedną lub więcej grup nieaminokwasowe, czyli prostetyczne, takich jak np. cukry, tłuszcze, kwasy nukleinowe, barwniki, czy kwas fosforowy.

W zależności od rodzaju grupy prostetycznej wyróżniamy:
1) nukleoproteidy przy połączeniu z kwasami nukleinowymi (występują we wszystkich komórkach),
2) fosfoproteidy przy połączeniu z kwasem fosforowym (np. kazeina),
3) glikoproteidy przy połączeniu z węglowodanami (np. białko jaja kurzego),
4) lipoproteidy przy połączeniu z lipidami,
5) chromoproteidy przy połączeniu z barwnikami (np.: hemoglobina, chlorofil),
6) metaloproteidy przy połączeniu z jonami metali (np. ceruloplazmina).

4) Reakcje charakterystyczne na wykrywanie białek

Reakcja biutetowa
Jest to reakcja polegająca na powstaniu intensywnego, fioletowego zabarwienia po dodaniu do dwumocznika (H2NCONHCONH2 - zwanego biuretenem), soli miedzi w środowisku alkalicznym. Barwa jest wywołana tworzeniem się kompleksu z miedzią. Reakcja ta jest charakterystyczna dla białek ( ze wzrostem liczby wiązań peptydowych w cząsteczce, barwa powstałego kompleksu jest intensywniejsza), jak również dla wszystkich związków, które zawierają więcej niż jedno wiązanie amidowe – CONH – lub podobne grupy w cząsteczce. Reakcje biuretowe dają np. aminoalkohole zawierające ugrupowanie. aminohydroksyetylenowe – CH(NH2)CHOH

Reakcja ksantoproteinowa - charakterystyczna reakcja barwna na białka. Polega na powstawaniu żółtego zabarwienia przy działaniu na białko stężonego kwasu azotowego (V) i następnym zalkalizowaniu. Żółknięcie skóry ludzkiej po zetknięciu z kwasem jest wynikiem tej reakcji.